蛋白质广泛地分布在人体的各个部分，担负着完成体内各种生理功能的任务。蛋白质的主要功能有：①调控作用：调节物质代谢的进行与基因表达的调控功能；②催化作用：生物体内的生物反应几乎都是在酶催化下实现的；③信号转导：通过受体的特异性结合，蛋白质直接参与了细胞间和细胞内的信息传递；④物质输运：蛋白质输运和储存物质以保证体内生物活动的正常进行；⑤识别防御：蛋白质能够识别不同外源物质和实施相应的防御；⑥结构与运动：蛋白质是构建各类细胞和组织的最基本结构单元，并参与了机体各部分的协调运动。
1.血红素 肌红蛋白和血红蛋白能够储存和输运氧分子，是由于血红素存在其中的原因。血红素是含铁的卟啉化合物。4个吡咯环通过4个甲炔基形成1个环状，Fe2+居于环中，与4个吡咯环的氮形成了4个配位键（图1-22）。在肌红蛋白中，血红素中的Fe2+与93位的F8组氨酸咪唑基团的氮形成了第5个配位键，与氧分子形成了第6个配位键（图1-23）。
图1-23 血红素中的Fe2+的第5个和第6个配位键的形成
X线衍射法分析表明肌红蛋白是一个单链蛋白质，有8段α-螺旋结构，分别记为A、B、…H肽段。整个肽链折叠成紧密的球状分子，具有极性或电荷的侧链在分子表面，疏水的侧链则包埋在球状的内部。球状Mb的内部有一个袋状空穴，血红素居于其中，与蛋白质部分稳定地结合。
血红蛋白由2个α亚基和2个β亚基组成（α2β2）。α亚基有141个氨基酸，β亚基有146个氨基酸。每个亚基的三维结构与肌红蛋白的非常相似，因此一个血红蛋白质分子可以结合4个O2。4个亚基通过8对离子键结合在一起形成亲水的球状分子（图1-16、图1-17）。
2.与O2结合的能力 Mb和Hb可以可逆地与O2结合。Mb和Hb结合O2的能力用氧饱和度来衡量，即氧合Hb占总Hb的百分数随O2分压变化的规律。Mb的氧饱和度呈直角双曲线，而Hb的氧饱和度曲线呈“S”形（图1-24），这表明在氧分压PO2较低时，Mb易于与O2结合，而Hb则不易结合。Hb的氧饱和曲线还表明Hb的4个亚基与O2分子的结合常数各不相同。在氧分压较低时，Hb的第一个亚基与O2的结合促进了第二个亚基与O2结合，Hb的第二个亚基与O2的结合又促进了第三个亚基与O2结合。以此类推，前三个亚基与O2结合进一步增强了第四个亚基与O2的结合。因此，Hb的最后一个亚基与O2的结合常数为最大。Hb的这种效应称为正协同效应（positive cooperativity）。Hb利用这种正协同效应提高了携氧能力。肺泡中的氧分压为100 mm Hg，Hb在肺泡中的氧饱和度是97%，肌肉的毛细血管中氧分压为20 mm Hg，Hb所对应的氧饱和度是25%，两者相差72%。这样，Hb将有效地释放出O2（图1-24）。
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图1-24 血红蛋白和肌蛋白的氧饱和度曲线
3.血红蛋白是一个变构蛋白 Hb在非氧合时，α1/β1和α2/β2呈对角排列，结构紧密，称为紧张构象（T构象）。处在T构象的Hb与O2的亲合力较小。Hb在氧合时，O2与Fe2+形成了第6个配位键，使得Fe2+更接近卟啉环平面内，同时又带动了His F8残基以及连带的位移（图1-25）。由此引起了8对离子作用力的变化，使得α1/β1相对于α2/β2发生了15°的转动（图1-26），其结果是四级结构变成为松弛构象（R构象）。Hb的一个亚基与O2结合后引起了Hb的构象变化，这种现象称为变构效应（allosteric effect），Hb则称为变构蛋白，O2称为变构剂。
图1-25 氧合导致血红蛋白（灰色）的局部结构变化的示意图
图1-26 氧合血红蛋白的整体结构变化
4.正力协同效应 变构模型假设T构象的Hb具有较低的结合能力，而R构象的Hb具有较高的结合能力。虽然O2不易与T构象的Hb结合。但是一旦氧合发生，Hb的第一个亚基就从T构象变到R构象。这个亚基的氧合增强了邻近亚基的氧合能力，进一步导致Hb的第二个亚基从T构象到R构象的转化，从而依次促进了第三个亚基和第四个亚基的氧合过程（图1-27）。
图1-27 解释血红蛋白变构效应的模型
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