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氨基酸一般代谢:氨基酸来源与去路,动态平衡与一碳单位代谢

时间:2023-11-04 理论教育 版权反馈
【摘要】:正常情况下,代谢库内氨基酸的来源与去路处于动态平衡。它是氨基酸分解代谢的主要途径,全身各组织均可进行,肝脏和肾脏作用最强。此反应可逆,是体内合成非必需氨基酸的又一种方法。而氧化脱氨基作用仅限于L-谷氨酸,其他氨基酸并不能直接经这一途径脱去氨基。此外,氨基酸脱羧基后所产生的胺,经胺氧化酶作用,也可分解产生氨。凡是这种涉及一个碳原子有机基团的转移和代谢的反应,统称为一碳单位代谢。

氨基酸一般代谢:氨基酸来源与去路,动态平衡与一碳单位代谢

(一)氨基酸的来源与去路

体内游离氨基酸分布在血液和组织中,构成氨基酸的代谢库。正常情况下,代谢库内氨基酸的来源与去路处于动态平衡。氨基酸在体内代谢情况见图15-4-1。代谢库中氨基酸的主要来源是食物蛋白质的消化吸收,最主要的去路是合成机体的组织蛋白。

图15-4-1 氨基酸在体内代谢概况

(二)氨基酸的脱氨基作用

氨基酸脱去氨基,形成α-酮酸的过程称脱氨基作用。它是氨基酸分解代谢的主要途径,全身各组织均可进行,肝脏肾脏作用最强。体内脱氨基的方式有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基等,以联合脱氨基作用最重要。

1.氧化脱氨基作用 是氨基酸在氨基酸氧化酶的催化下脱氢氧化生成亚氨基酸,再水解成α-酮酸和游离氨的过程。

上述反应是可逆的,是体内α-酮酸生成非必需氨基酸的方式之一。组织中存在多种氨基酸氧化酶,其中以L-谷氨酸脱氢酶最为重要。此酶在体内普遍存在,活性强,特异性高。

2.转氨基作用 是指α-氨基酸的氨基通过氨基转移酶(又称转氨酶)的催化,转移到α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸,而原来的α-氨基酸则转变成相应的α-酮酸。此反应可逆,是体内合成非必需氨基酸的又一种方法。

氨基转移酶主要存在于细胞内,而正常血清中活性很低。当某种原因使细胞膜的通透性增高或组织损坏、细胞破裂时,则转移酶可大量释放入血液,造成血清中氨基转移酶活性明显升高。例如,急性肝炎患者血清丙氨酸氨基转移酶(ALT)(又称谷丙转氨酶,GPT)活性显著升高;心肌梗死患者血清天冬氨酸氨基转移酶(AST)(又称谷草转氨酶,GOT)明显上升。

3.联合脱氨基作用 上述转氨基作用虽然是体内普遍存在的一种脱氨基方式,但它仅仅是将氨基转移到α-酮酸分子上生成另一分子氨基酸,从整体上看,氨基并未脱去。而氧化脱氨基作用仅限于L-谷氨酸,其他氨基酸并不能直接经这一途径脱去氨基。事实上,体内绝大多数氨基酸的脱氨基作用是上述两种方式联合的结果,即氨基酸先与α-酮戊二酸经转氨基作用生成相应的酮酸及谷氨酸,谷氨酸又通过L-谷氨酸氧化脱氨基作用重新生成α-酮戊二酸,同时释放氨,这种转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨基作用偶联的过程,称联合脱氨基作用。这是体内主要的脱氨基方式,反应可逆,也是体内合成非必需氨基酸的重要途径(图15-4-2)。

图15-4-2 氨基酸联合脱氨基作用

(三)血液中氨的来源与去路

氨有毒,且能渗透进细胞膜与血-脑屏障,对细胞尤其是中枢神经系统来说是有害物质,故氨在体内不能积聚,必须加以处理。通常情况下,细胞内氨浓度很低。正常人血氨浓度<0.1 mg/100 ml。严重肝病时,可引起血氨浓度升高,是导致肝昏迷的主要原因。氨既是有毒的废物,又是生物合成某些含氮物质所需的氮源,在体内氨的来源与去路保持动态平衡。

1.体内氨的来源 体内氨主要来自3个方面:各组织氨基酸脱下的氨(最主要的来源)、肾小管上皮细胞谷氨酰胺水解产生的氨以及肠道吸收的氨。

(1)体内各组织中氨基酸的脱氨作用:氨基酸经脱氨基后产生氨和α-酮酸。此外,氨基酸脱羧基后所产生的胺,经胺氧化酶作用,也可分解产生氨。(www.xing528.com)

(2)肾脏产生的氨:肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的作用下水解成谷氨酸和氨,这些氨不释放进血液,而是分泌到肾小管管腔中与尿液中H+结合后,再以铵盐形式随尿排出。因此,高血氨患者慎用碱性利尿剂。

(3)肠道吸收的氨:①腐败作用产生的氨。②血液中尿素扩散渗透进入肠道,在大肠埃希菌脲酶(尿素酶)的作用下生成的氨。高血氨患者可用弱酸做结肠透析(严禁碱性肥皂水灌肠),可以减少氨的吸收,加速氨的排泄。

2.氨的去路 氨是有毒物质,机体最主要的处理氨的措施是在肝脏中转变成无毒的尿素,再经肾脏排出体外。但各组织产生的氨是不能以游离氨的形式经血液运输至肝脏的,而是以谷氨酰胺和丙氨酸两种形式运输。

(1)尿素的合成:这是体内氨的主要去路。肝脏是体内合成尿素的主要器官。氨和CO2等化合物在肝细胞线粒体以及细胞液中由酶催化,经鸟氨酸循环而生成尿素。每次循环可利用2分子的氨和1分子的CO2合成1分子的尿素(图15-4-3)。尿素可通过血液循环运输到肾脏,随尿液排出体外。

图15-4-3 鸟氨酸循环的反应过程

(2)合成谷氨酰胺:在脑、肌肉等组织中,谷氨酰胺合成酶的活性较高,它催化氨与谷氨酸反应生成无毒的谷氨酰胺。谷氨酰胺由血液运送至肝或肾,再分解为谷氨酸和氨。氨可在肝脏中合成尿素,或在肾脏中生成铵盐后随尿排出。这是体内又一种解除氨毒的方式。此外谷氨酰胺还是氨的运输和储存形式。

(3)再利用:参与非必需氨基酸、含氮碱(嘌呤碱、嘧啶碱)的合成。

(四)氨基酸的特殊代谢

1.氨基酸的脱羧基作用 是氨基酸的另一分解途径。催化此反应的酶是氨基酸脱羧酶类,其辅酶为磷酸吡哆醛(图15-4-4)。氨基酸的脱羧基作用从量上讲并不占主要地位,但其产物胺类一般都具有重要生理作用。但在体内不能蓄积过多,否则会引起血管系统和神经系统的功能紊乱。例如:谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸,γ-氨基丁酸是一种神经递质,对中枢神经系统有抑制作用。组氨酸脱羧生成组氨,组氨是一种强烈的血管扩张剂,可引起血管扩张,血压下降。色氨酸羟化、脱羧生成5-羟色胺,5-羟色胺也是一种神经递质,在大脑皮质及神经突触内含量很高;在外周组织,5-羟色胺是一种强血管收缩剂和平滑肌收缩刺激剂。

图15-4-4 氨基酸脱羧基作用

2.一碳单位的代谢

(1)概念:机体在合成嘌呤、嘧啶、肌酸、胆碱等化合物时,需要某些氨基酸的参与,这些氨基酸可提供含一个碳原子的有机基团,称一碳单位或一碳基团。体内的一碳单位有5种:甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基。

凡是这种涉及一个碳原子有机基团的转移和代谢的反应,统称为一碳单位代谢。一碳单位不能以游离形式存在,常与四氢叶酸(FH4)结合在一起转运,参与代谢。因此,FH4是一碳单位的载体,也可以看作是一碳单位代谢的辅酶。一碳单位与FH4结合后成为活性一碳单位,参与代谢,尤其在核酸的生物合成中占重要地位。一碳单位与FH4结合的位点在FH4的N5和N10上。

(2)一碳单位的来源:一碳单位来自丝氨酸、甘氨酸、色氨酸和组氨酸的分解代谢。

(3)一碳单位的生理意义:一碳单位是合成嘌呤和嘧啶的原料,而嘌呤、嘧啶又是核酸的重要组成部分。所以一碳单位的代谢与细胞的增殖、组织的生长和机体发育等过程密切相关。一碳单位还参与体内许多甲基化反应过程,如S-腺苷蛋氨酸的合成。由于一碳单位代谢与体内氨基酸、核酸代谢关系密切,因而对机体活动具有重要意义。

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