《普通化学》中的蛋白质含氮量与生理功能

人体的结构，如肌肉、皮肤、毛发、手指甲等都是蛋白质，对各种使人体能够不停活动的化学反应起催化作用的酶也是蛋白质，没有蛋白质就没有生命，蛋白质存在于所有活细胞中，它可以精妙地完成生命的特定功能。蛋白质由氨基酸构成，氨基酸的基本连接方式是彼此以肽键结合成多肽链，再由一条或多条肽链按各种特殊方式即可组合成蛋白质分子。后面介绍的另一非常重要的天然聚合物——核酸则是控制和指挥蛋白质的合成。

1.蛋白质的元素组成

蛋白质是一类重要的生物高分子。不同来源的蛋白质，其分子大小虽有不同，但其化学元素的组成数量大致是相似的，它们除含N 外，还含有C、H、O，同时含有少量的S、P，有的还含有Fe、Cu、Mn、Zn 等金属元素，个别的还含有I。蛋白质分子的含氮量有一定的比例（一般为15%~17.6%），这是蛋白质的一个重要特点。因此，任何生物样品中每有1 g 氮的存在，表示该样品大约含有6.25 g 蛋白质。

2.蛋白质的分子组成

从蛋白质的水解生成物就可以得知其分子组成。我们可以采用酸、碱或酶的催化作用，将蛋白质大分子逐次水解为分子量较小的、胨、肽，最终生成α-氨基酸。按分子量大小，蛋白质水解示意图如下：

、胨、肽均为蛋白质水解的中间生成物，它们进一步水解，最终生成α-氨基酸，因此α-氨基酸为蛋白质分子组成的基本单位。蛋白质的水解分为完全水解和不完全水解，完全水解一般在100~110℃的高温条件下，加酸（酸法）或加碱（碱法）进行；不完全水解则是在稀酸、稀碱或酶等较温和的条件下进行，所得的水解生成物中除含有α-氨基酸外，还含有一定数量的、胨和肽等中间生成物。例如，微生物培养基中所用的蛋白胨和医药上应用的水解蛋白等均为蛋白质不完全水解的生成物。

3.蛋白质的结构

蛋白质的结构可分为四级，虽然组成人体主要蛋白质的氨基酸只有20 种，但由于氨基酸的连接次序不同，可以形成多种蛋白质。肽链中氨基酸的连接次序称为一级结构；肽链盘曲和折叠成特有的空间构象称为二级结构，二级结构主要是α-螺旋结构和β-折叠结构。二级结构的形成源于氢键作用，α-螺旋结构中氢键作用存在同一肽链中，而β-折叠结构则由相邻肽链间的氢键作用而成；蛋白质螺旋或折叠结构的盘绕形式或折叠方式为三级结构，即三级结构是指肽链在二级结构基础上进一步折叠；而蛋白质单位的聚集度称为四级结构，如血红蛋白由4 条肽链形成。蛋白质的生物活性不仅决定于一级结构，而且与其特定的空间结构密切相关，一、二、三、四级结构共同决定了蛋白质的生物活性。

4.蛋白质变性

天然蛋白质都有紧密的特殊空间结构，并因此决定其具有特殊的生理功能与活性。蛋白质变性是指蛋白质结构中的氢键等副价键在外界因素的作用下受到破坏，使蛋白质的空间构象解体，造成蛋白质的理化性质改变并失去原来的功能和生理活性。(www.xing528.com)

1）蛋白质变性的外界因素

蛋白质变性的外界因素主要包括物理因素和化学因素。

（1）物理因素。

加热、紫外线、超声波、强烈的搅拌、振荡及各种射线均能引起蛋白质变性。这些物理因素均具有较高能量，一方面促使蛋白质分子的剧烈运动，造成分子间相互碰撞，破坏了氢键；另一方面破坏其构象中的其他副价键，引起蛋白质空间构象的改变而使其变性。

（2）化学因素。

重金属盐、浓酸、浓碱及醇、酚、醛、酮、醌和脲等化学试剂均能破坏蛋白质的空间构象而使其变性。

2）变性蛋白质的特性

变性蛋白质的物理性质和化学性质均会改变，同时生物学功能及生理活性也会改变。生理功能及活性的减弱或丧失，是变性蛋白质的主要特征。例如，具有催化功能的酶，变性后则会失去其催化活性。

蛋白质变性并非都是坏事，有时人们必须设法防止其变性，有时人们又促使其变性。例如，发酵生产酶制剂中，为防止微生物合成的酶在提取、干燥、贮运过程中变性，而有利于保持其催化性，则要求在操作中注意保持低温，避免强酸、强碱、重金属盐类及振荡。相反，采用高温消毒的方法，其本质是使杂菌的菌体蛋白变性失活。