凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基团相结合，从而抑制酶的催化活性。去除抑制剂后，酶仍可表现其原有活性。加热、强酸等因素使酶发生不可逆的破坏而变性失活，不属于抑制剂作用的范畴。酶的抑制作用在医学中具有十分重要的意义。许多药物就是通过对体内某些酶的抑制来发挥治疗作用的。有些毒物的中毒，也是对酶抑制的结果。抑制作用按抑制剂与酶结合的紧密程度分为可逆性抑制与不可逆性抑制两类。
（一）不可逆性抑制
此类抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团结合，使酶失活。这种抑制不能用透析、超滤等方法除去抑制剂而恢复酶的活性。如1059、美曲膦酯等有机磷农药能特异地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活。有机磷农药中毒后，乙酰胆碱不能被胆碱酯酶水解，致积蓄使迷走神经兴奋而呈现中毒状态。这些具有专一作用的抑制剂常称为专一性抑制剂。
某些重金属离子（如Hg2+、Ag+）和As3+等可与酶分子的巯基结合，使酶失活。由于这些抑制剂所结合的巯基不局限于必需基团，所以此类抑制剂称为非专一性抑制剂。化学毒气路易士气是一种含砷的化合物，它能抑制体内的巯基酶而使人畜中毒，反应式如下：
这些中毒可用药物防护和解毒。解磷定、氯解磷定可解除有机磷农药对羟基酶的抑制作用。重金属盐引起的巯基酶中毒可用二巯丙醇（BAL）解毒。BAL含有2个巯基，在体内达到一定浓度后，可与毒剂结合，使酶恢复活性，反应式如下：
（二）可逆性抑制作用
可逆性抑制作用（reversible inhibition）的抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去。下面介绍3种常见的可逆性抑制作用：(https://www.xing528.com)
1.竞争性抑制作用 有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用（competitive inhibition），反应式如下：
由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。在竞争性抑制中，Vmax不变，Km值增大。丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是竞争性抑制作用的典型实例。酶对丙二酸的亲和力远大于酶对琥珀酸的亲和力，当丙二酸的浓度仅为琥珀酸浓度的1/50时，酶的活性便被抑制50％。若增大琥珀酸的浓度，此抑制作用可被削弱；反之，则增强。
竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用机制和探索合成控制代谢的新药物。磺胺类药物是典型的代表。对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨苯甲酸等为底物合成二氢叶酸，并进一步还原成四氢叶酸。磺胺类药物的化学结构与对氨苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成，造成细菌核酸合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，核酸的合成不受磺胺类药物的干扰。根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑菌作用。对氨苯甲酸和磺胺类药物的结构式如下：
许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲蝶呤（MTX）、5-氟尿嘧啶（5-Fu）、6-巯嘌呤（6-MP）等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，达到抑制肿瘤生长的目的。
2.非竞争性抑制作用 有些抑制剂与底物结构不相似，可与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合；酶和底物的结合，也不影响酶与抑制剂的结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，表现为Vmax下降，Km值不变。生成的酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用（non-competitive inhibition），反应式如下：
3.反竞争性抑制作用 此类抑制剂与上述两种抑制作用不同，仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量，表现为Km值减小、Vmax下降。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition），反应式如下：
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