蛋白质多肽链在一级结构的基础上，经过折叠、盘曲形成空间结构。蛋白质分子中各原子和基团在三维空间的相对位置称为蛋白质的空间结构或蛋白构象（protein conformation）。按形成的方式和复杂程度主要有二级结构、三级结构和四级结构3个层次。
（一）二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。由于α-碳原子所连的两个单键能自由旋转，使α-碳原子两侧的肽键平面可形成不同的空间排布位置，这就是产生二级结构的基础。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等结构形式，但以α-螺旋和β-折叠两种形式为主。通常在一种蛋白质分子中，可同时交替出现数种二级结构形式。
1.α-螺旋 α-螺旋如图3-7所示。多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺旋走向为顺时针方向，称右手螺旋，每3.6个氨基酸残基使螺旋上升一圈，约0.54 nm，氨基酸的侧链伸向螺旋外侧。α-螺旋的每个肽键的N-H与第4个肽键的羧基氧形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键的N-H和C=O都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。
图3-7 α-螺旋示意图
2.β-折叠 β-折叠如图3-8所示。在β-折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽键平面以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替位于其上下方。一般锯齿状结构比较短，只5～8个氨基酸残基，但两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，肽链的走向可相同亦可相反。链间有氢键相连，以维持β-折叠结构的稳定。
图3-8 β-折叠示意
3.β-转角和无规卷曲 在二级结构中，有时多肽链主链可以出现180o的转折，此为β-转角结构。β-转角通常有4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羧基氧（O）与第四个残基的氨基氢（H）可形成氢键（图3-9）。β-转角的结构较特殊，第二个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构（图3-10）。
图3-9 β-转角示意图(www.xing528.com)
图3-10 α-螺旋、β-转角、无规卷曲示意图
（二）三级结构
蛋白质的三级结构（tertiary structure）是指多肽链所有原子在三维空间的排布位置，即具有二级结构的多肽链进一步折叠盘曲形成的空间结构。三级结构一般为球状或椭圆状，有些蛋白质可表现出生物活性。三级结构的稳定主要依靠氨基酸侧链基团之间形成的次级键来维持，如氢键、疏水键、离子键和范德华引力等，以疏水键为最重要。此外，半胱氨酸的巯基形成的二硫键，也参与稳定三级结构（图3-11）。
图3-11 不同多肽链三级结构示意图
（三）四级结构
蛋白质分子的二、三级结构，只涉及由一条多肽链盘曲而成的蛋白质。而体内有许多蛋白质分子含有2条以上的多肽链，且每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基（subunit）。亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各亚基之间的空间排布、相互连接及相互作用，称为蛋白质的四级结构（quaternary structure）。
在四级结构中，各亚基间的结合力主要是次级键氢键和离子键。亚基分子结构相同的称为同聚体，亚基分子结构不同的称为异聚体。亚基单独存在时一般是没有生物学功能的，只有完整的四级结构聚合体才有蛋白质生物学功能。例如血红蛋白是由2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体。两种亚基的三级结构颇为相似，且每个亚基都结合有1个血红素辅基。4个亚基通过8个离子键相连，形成血红蛋白的四聚体，具有运输O2和CO2的功能。每个亚基单独存在时，虽与O2亲和力强，但在组织中难以释放O2（图3-12）。
图3-12 蛋白质一、二、三、四级结构对比示意图
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