酶法改性：利用水解酶改变蛋白质结构的优势与限制

（一）共价交联

转谷氨酰胺酶（TGase）、过氧化物酶（POD）和多酚氧化酶（PPO）能使蛋白质产生交联作用。

TGase能催化酰基转移反应，使伯胺与一定的蛋白质或多肽链的谷氨酰胺侧链的酰胺基相互作用，从而产生改性蛋白质和氨，提高了蛋白质的营养价值。

这种共价结合作用对蛋白质的强化效果要好于机械式的添加作用，因为此种通过共价键结合而增补的氨基酸，在食品加工、贮藏、蒸煮过程中是稳定的。

采用酸或蛋白酶对大豆蛋白进行预处理，然后再用TGase催化其聚合反应。所得的聚合物虽然有很大的相对分子质量，但是由于其表面疏水性的下降，其在水中是可溶的；并且，其乳化性、发泡性均有提高（乳化性提高更为显著）。同时，酸解或酶解液的苦味也因TGase催化的聚合反应而减少。

用POD/H₂O₂处理不同的蛋白质，可使其酪氨酸残基氧化为二酪氨酸和三酪氨酸。将POD/H₂O₂添加到小麦面粉中，可提高面团的形成能力和烘焙能力。其机制可能在于过氧化物酶催化了酚和其氧化产物醌及蛋白质氨基的交联反应。(https://www.xing528.com)

PPO可提高小麦面团的筋力，这是通过氧化巯基得以实现的。PPO可使食品中的酪氨酸残基和酚类化合物氧化为相应的醌。PPO也能与半胱氨酸、赖氨酸、组氨酸和色氨酸残基反应，从而减少了必需氨基酸含量；同时，交联后的蛋白质也不利于酶的消化水解作用。所以，PPO降低了蛋白质的营养价值。

（二）蛋白质水解

蛋白酶水解蛋白质也能改变蛋白质的空间结构。一般说来，大豆蛋白经部分水解后，可提高溶解性、分散性、乳化性及发泡性等性质，目前已供工业化利用制成发泡性良好的大豆蛋白产品。蛋白质水解酶的另一用途就是利用其plastein反应，将某些欠缺的必需氨基酸导入蛋白质分子中，或予以重组，制成特定用途的蛋白质食品。详见第四节蛋白质酶水解工艺。

除此之外，酶法改性述可以利用其它的酶，如脂肪氧化酶、蛋白质磷酸化激酶及磷蛋白脱磷酯酶等。酶的改性方法虽然比化学改性方法有反应条件温和，且毒性较少的优点，但因酶的来源不易且价格昂贵，对经济可行性而言，目前除蛋白质水解酶外，大部分均无法提供工业上应用。