原料肉品质检验主要包括肉色、嫩度、风味、系水力、多汁性的检验。
【岗前准备】
原料肉；
无氨蒸馏水、双蒸水、10%醋酸铅、10%氢氧化钠、10%硫酸铜等；
刀、砧板、托盘、一次性纸杯、吸水纸、塑料薄膜包装袋、肉色评分标准图、大理石纹评分图、定性中速滤纸、肌肉嫩度仪或质构分析仪、书写用硬质塑料板、有机玻璃板、天平、pH计、温度计、水浴、冰浴等。
【岗位操作】
1.肉色检测
肉色是肉品的主要品质指标之一，鲜红的肉色能刺激人的食欲。肉色的形成主要取决于肌肉中色素物质（如肌红蛋白、色素等）的含量和分布。这些物质受肉中化学成分的影响会呈现不同的化学结构，从而显示不同颜色。借此可以帮助推断肉经受了什么样的处理，是否发生品质劣变等。通常情况下肉色指肌肉中肌红蛋白的含量和氧化/氧合状态及其分布的一种综合光学特征（NY/T 2793—2015）。
肉色一般采用目测的方法，常常参照肉色评分标准图进行评分，也可采用光学测定法、化学测定法等。
（1）比色板法 是一种主观评定方法，采用标准比色板与肉样对照并评分。目前有美制、法制、日制等不同色块标准，以美制最为通用。
①取样：畜肉取胸腰椎接合处背最长肌（即通脊、扁担肉，又称眼肌。猪、牛、羊推荐使用宰后24h、48h或72h胸段后端或腰段前端）的横断面。可根据测定需要，选择宰后不同时间点和不同分割肉块进行测定，但应注明具体时间和分割部位。若测定全胴体肉色则需加测腰大肌、臀中肌、半膜肌和半腱肌。鸡肉取胸肉靠近肋骨一侧表面的中间1 /3面积内。特定部位肉块的肉色直接测定其横断面。样品表面应平整，测量时尽量避开结缔组织、淤血和可见脂肪。
②前处理：取样时间：有三种类型，第一种是宰后1～2h取肌肉样本。第二种是宰后24h取背最长肌中段于0～4℃保存，测冷却肉样本。第三种是在宰后肉样充分成熟的特定时间取样。上述三种处理时间中以第二种最为常用。
样本（即冷却肉）处理：在0～4℃冰箱中保存到宰后24h。将肉样切开，在新鲜切面上覆盖透氧薄膜并于0～4℃条件下静置1h使表面色素充分氧化，注意肉样厚度不得少于1.5cm。真空包装的鸡胸肉样品经取出后，需要在25℃环境下避光静置30min。
照明条件：将实验室内光照强度调至750lx以上（采用自然漫射光源或荧光灯）。
③器材：美制NPPC比色板（1991版）：含有5种背最长肌横切面肉色，分值级别由浅至深排列，可用于肉色定量评估。1分=灰白色（异常肉色），2分=轻度灰白（倾向异常肉色），3分=正常鲜红色，4分=稍深红色（属于正常肉色），5分=暗紫色（亦作暗黑色，为异常肉色）。
美制NPPC比色板（1994版）：该版用于目测半膜肌、半腱肌肉色进行定性评估，适用于生产流水线使用。该板上有PSE（苍白松软脱水肉）、RSE（红色松软脱水肉）、RFN（红色坚挺不脱水肉，亦即理想肉）、DFD（暗紫坚硬干燥肉）四种标准腿肌肉色样板，供检验员将猪肉归类。
④操作：用1991版美制NPPC比色板对照眼肌样本给出肉色分值。分值可精确至0.5分。
用1994版美制NPPC比色板对照腿肌肉样给出定性评估。
⑤注意事项：比色板方法简单易行，但有两点技术要领不容忽视。其一，检测人员要回避了解被测样本的品种和生产厂家背景以免产生感情分值偏差。其二，比色板评分的结果如果用一般统计方法计算样本平均数和标准差很容易将劣质肉（5分的DFD和1分的PSE）平均成3分的优质肉。故肉色评分应表达成5个肉色级别的样本分布概率。
（2）光学测定法 利用物理学手段对肉样进行客观的光学度量，对肉面反射的波长和色彩等参数进行定量。
①取样：参照比色板法取检测用样品并冷藏。
②前处理：同比色板法。沿着肌纤维垂直的方向切取厚度不低于2.0cm的肉块。将肉样平放于红色塑料板或托盘中，使新切面朝上。然后于-1.5～7.0℃避光静置25～30min。另外，某些仪器要求取肉糜装入样品盒中测试。若检测鸡胸肉，需要将样品（如图1-1）平放在白色塑料校正板（消除背景）上。采用真空包装的鸡胸肉还需要在25℃环境下避光静置30min。
图1-1 鸡肉样品颜色测定部位
（NY/T 2793—2015）
③仪器：最为流行的为色度仪（Colorimeter），也可用色差计（Chroma Meter）、波长测定仪、白度仪。
④操作：以色差仪为例，第一步进行仪器校正。先将色差仪放于纯白色校正板上进行校正，对比色差仪上的值和标准比色板上的值。当测定值与标准值差异不超过0.1%时，则完成校正。当测定值与标准值差异超过0.1%时，检查校正板和色差计的测量面是否有污物。如有污物，用擦镜纸轻擦干净，重复校正，直至差异不超过0.1%。
第二步，测定肉样。将镜头垂直置于肉面上，镜口紧扣肉面（不能漏光），避开肌内脂肪和肌内结缔组织。按下测定按钮，色度参数即自动存入微机。参数的表示方式主要为：亮度（L*值）、红度（a*值）、黄度（b*值）。由于肉面颜色随位置而异，需要不断改变位置重复度量，一般每个肉样至少3个点，取平均值。
⑤注意事项：PSE肉比正常肉的L值高而a*值低，DFD反之。我国地方猪种肉色的L值相当高，但一般不是PSE肉，其原因是大理石纹白色反光造成亮度偏高，所以在肉色评定时应区别对待，不能硬搬国际标准将其定为PSE肉。中国生鲜猪肉颜色的正常范围是L*值介于35～53，a*值不超过15，b*值不超过10。中国生鲜牛肉和羊肉颜色的正常范围是L*值介于30～45，a*值介于10～25，b*值介于5～15。中国生鲜鸡肉颜色的正常范围是L*值介于44～53，a*值介于2.5～6.0，b*值介于7～14。
2.嫩度检测
嫩度也是原料肉以及肉制品的主要食用品质之一，是评判肉质优劣的最常用指标之一。肉的嫩度是肉在食用时口感的老嫩，反映了肉的质地。在感官品尝时，嫩度的总体印象包括质地，分三个方面：牙齿初次咬切肉的难易程度；将肉嚼碎的难易程度；咀嚼后的残渣量。嫩度由肌肉中蛋白质、脂肪等的结构特性决定。蛋白质中的结缔组织蛋白、肌原纤维蛋白、肌浆蛋白与嫩度有很大的关系。
肉嫩度的感官评定主要依据其柔软性、抗压性、易碎性和可咽性来判定。柔软性是舌头和颊接触肉时产生的触觉。较嫩的肉有软糊感，而老肉有木质化感觉。抗压性是肉对牙齿压力的抵抗力，即牙齿插入肉中所需的力，有些肉硬得难以咬动，而有的柔软得几乎对牙齿无抵抗力。易碎性，是肌纤维被咬断的难易程度，首先要咬破肌外膜和肌束膜，这与结缔组织含量和性质密切相关，然后切断肌原纤维。嫩度好的肉易被咬断，很容易嚼碎。可咽性是咀嚼后肉渣残留的多少以及吞咽的容易程度（可用肉渣残留量和咀嚼后到下咽时所需的时间来衡量）。
肉嫩度的客观评价可使用仪器来测定切断力、穿透力、咬力、剁碎力、压缩力、弹力和拉力等指标，其中切断力（或称剪切力）是最通用的指标。剪切力是使用一定钝度的刀切断一定粗细的肉所需的力量，常以N为单位。一般剪切力大于40N的肉就偏老了。
肉的剪切力测定步骤如下。
①取样：来自健康动物的新鲜原料肉，沿与肌肉自然走向（肌肉长轴）垂直的方向切取2.54cm厚的肉块，如图1-2所示。去除样品表面结缔组织、脂肪和肌膜，并将表面处理平整。对于鸡肉以胸肉（胸大肌）作为取样原料，固定取样部位，如图1-3所示。形状不规则、肌纤维走向不一致或鸡肉厚度小于2.5cm的鸡胸肉不适合用于剪切力的测定。用锋利刀具（陶瓷刀）顺着鸡胸肉肌纤维的方向在取样部位将其切成厚度、长度、宽度分别为3.0cm、5.0cm、5.0cm的肉块。
图1-2 肉块切分方法
（NY/T 2793—2015）
图1-3 鸡胸肉取样部位
（NY/T 2793—2015）
②前处理：将肉块从-1.5～7.0℃的冷库或冰箱中取出，置于室温（22.0 ± 2.0）℃平衡0.5h。然后放入塑料蒸煮袋（3层结构分别为：外层聚酯膜，中层铝箔膜，内层聚丙烯膜）中，将温度探头自上而下插入肉块中心，记录肉块初温，并以夹子夹住蒸煮袋口。将包装好的肉块放入72℃水浴中，水位应完全浸没肉块，袋口不得浸入水中（常将肉样袋置于U形金属框架内，再放入水浴中）。当肉块中心达到70℃时，记录加热时间，并立即取出肉样袋，于流水中冷却30min，水不得浸入包装袋内。将肉样袋放于-1.5～7.0℃冷库或冰箱中过夜（约12h）。
然后，将冷却的熟肉块放于室温下平衡30min，用普通吸水纸或定性滤纸吸干表面的汁液。再以1.0cm间距的双片刀沿肌纤维方向分切成多个1.0cm厚的肉片。用陶瓷刀从1.0cm厚的肉片中沿肌纤维自然走向分切出1.0cm宽的肉柱，如图1-4所示，宽度以直尺测量。分切时应注意避免肉眼可见的结缔组织、血管等缺陷，每个肉样分得的肉柱个数应不少于5个（鸡胸肉样品分切得到的肉柱个数应不少于3个）。
图1-4 肉柱形状
（NY/T 2793—2015）
③仪器：沃—布剪切力仪或物性测试仪等。仪器的准确度应使用国家法定计量单位认可的标准砝码测试，测定值与检测标准砝码的准确值的误差范围应在±0.1%以内，仪器需具备校准能力。测定仪器的最低作用力感应值应≤0.0098N，仪器精度应≤0.02%，如图1-5所示。
剪切力仪上使用3.0mm ±0.2mm厚的刀片，刃口内角度60°，内三角切口的高度≥35mm，砧床口宽4.0mm ±0.2mm，移动速度0.83mm/s。
图1-5 剪切力仪的刀具
（NY/T 1180—2006）
④测定操作：将肉柱置于仪器的刀槽上，使肌纤维与刀口走向垂直，启动仪器剪切肉样，测定刀具切割这一用力过程中的最大剪切力值（峰值），作为肉柱剪切力的测定值。读数可使用千克力（kg）或牛顿（N）。
以剪切力（纵坐标）和刀片移动距离（横坐标）作图，如图1-6所示。最有用的是最大剪切力和能量消耗值，初始屈服在某些情况下也很有用，但初始屈服不常出现。一块肉检测8～10个肉样为宜。
图1-6 剪切力值变化趋势图
（Karl O. Honikel，1998，Reference Methods for the Assessment of Physical Characteristics of Meat，Meat Science）
⑤计算：记录所有测定数据，取各肉柱剪切力的测定值的平均值扣除空载运行最大剪切力，计算肉样的嫩度值。同一肉样的有效肉柱试样的测定值允许相对偏差应≤15%。一般情况下，生鲜猪肉宰后48h剪切力不超过45N；生鲜牛肉、羊肉宰后72h不超过60N；生鲜鸡肉宰后24h不超过40N。
嫩度公式为：
F =（F1+F2+……+Fn）/n-F0
式中 F——肉样的嫩度值，N；
F 1…… n ——有效平行试样的最大剪切力值，N；
F 0——空载运行最大剪切力，N；
n——有效平行试样数量。
3.风味检测
风味是一个综合的感觉，包括气味、滋味、质地、温度和pH等，其中，气味最重要，其次是滋味。有4种基本滋味：苦、甜、酸、咸。气味和滋味很难客观定义。尽管气相色谱可准确测定食品中的挥发性物质，但仍不能清晰阐明分离出物质与感官品尝的气味之间的关系。一般认为，风味的特性包括同时存在的多感官意识——触觉、听觉、化学感觉、气味、滋味和视觉及其他心理因素如经验和期望的综合。对多个刺激作出反应的多元神经元被发现在风味的鉴别过程中起主要作用。
肉的气味取决于其中所含的特殊挥发性及芳香物质的含量和种类，如脂肪酸。影响肉气味的因素很多，如动物品种、产地、宰前饲喂、腐败、一些化学反应（如美拉德反应等）等。生肉有各自的特有气味，其主要原因是脂肪组成不相同。不同动物的脂肪酸组成不同，由此造成氧化产物及风味的差异。一些异味物质，如羊膻味和公猪腥味分别来自于脂肪酸和激素代谢产物。肉腐败后产生臭味、酸败味。若有葱、蒜等物质存在，则有外加的气味。肉的气味分为两大类：一是生肉中存在的香气；二是加热等处理后肉中呈味物质的前体物质通过美拉德反应、脂质氧化或热降解等方式产生。气味通过鼻腔表面的嗅觉细胞传递到大脑的嗅觉神经，并作出反应。
滋味的呈味物质主要靠人的舌面味蕾感觉，经神经传导至大脑反应出味感。甜味主要来自各种碳水化合物如葡萄糖、核糖和果糖等；咸味主要来自于无机盐和谷氨酸盐及天门冬氨酸盐；酸味主要来自乳酸等；苦味主要来自于某些种类的氨基酸和肽；鲜味来自于谷氨酸钠以及肌苷酸等。
可以通过感官评定，并结合气质联用仪、液质联用仪、电子鼻检测特征呈味物质。
感官评定是风味检测使用最多的方法，可根据检测要求制定评分标准或评定依据，直接嗅闻肉或肉制品的气味，嗅闻和品尝产品及煮沸后肉汤，给出评价或评分。特定肉制品还应按照具体产品标准要求进行感官评定。具体感官检验方式主要用到差异/差别检验方式中的类别评分检验和描述性分析中的风味轮廓法。
当对产品的给定特性进行类别评分检验时，评定员需要鉴定一些特性的等级。此法可用于消费者检验，对一些给定特性的喜好程度、接受程度、偏爱程度进行等级评分。等级的形式可以是有特定术语的数字形式（如1～5），这些数字与术语非常甜，比较甜等相关联。评定员在一条直线上自左向右标出他们认为这个产品特性所在的点，随后用尺子测量这一点，可由计算机系统来自动测量。不论是成体系的标度还是未成体系的标度，评定员给出答案的数值都可通过方差分析来分析它们的变异性。
当用风味轮廓法进行描述性感官分析时，由经过培训的评定员以一致的方式描述并量化风味特征。评定员围坐在一张桌子的周围，先各自分析样品，然后以小组的形式讨论他们的结论。香气、滋味和口感特征出现的顺序最为重要。评定员用一个简化的尺度来表示某个产品属性的风味强度，结果的范围从可检测出到非常强烈。由于最终结果是由一个小组决定，所以不需要用统计的方法来分析数据。
此外，用仪器法检测风味物质需要结合仪器的具体操作要求进行，而且，仪器的检测灵敏度和检测到的呈味物质强度与样品处理方法及仪器选用的配件、检测条件等因素有关。
4.系水力检测
肉的系水力（保水性或持水力）指肉受到外力作用（如压榨、加工、切碎、冷冻、解冻、储存等）时保持原有水分与添加水分的能力。
系水力可分为三个方面：系水潜能，可榨出水分和自由滴水。系水潜能表示肌肉在外力的影响下超量保水的能力，用它来表示肌肉滞留水分的最大能力。可榨出水分是指在外力作用下，从肌肉中榨出的液体量，即在测定条件下所释放出来的松弛水量。自由滴水量指在不施加任何外力的条件下，肌肉的液体损失量，即滴水损失。
屠宰前后的各种条件、品种、年龄、身体、脂肪厚度，肌肉的解剖学部位，宰前运输，囚禁、饥饿，屠宰工艺，pH，能量水平，尸僵开始时间，蛋白质水解酶活性和细胞结构，胴体储存，熟化、切碎、盐渍、加热、冷冻、融冻、干燥，包装等，都会影响肌肉系水力，其中最主要的是pH（乳酸含量），ATP（能量水平），加热和盐渍。
肌肉中水分含量在75%左右，占据肌肉组织80%的体积空间。这些水分以结合水、不易流动水和自由水三种状态存在。肌肉中的水分大部分（占总水分80%）为不易流动水，存在于纤丝、肌原纤维及膜之间，它能溶解盐类和其他物质，在0℃或稍低温度下结冰。通常测定肌肉系水力的变化主要由这部分水决定，而这部分水的可保持性主要取决于肌原纤维蛋白质的网状结构及蛋白质所带静电荷多少。结合水又称水化水（hydration water），指与蛋白质分子表面紧密结合的水分子层，占总水量的5%左右。结合水的冰点很低，在-40℃，不易解离和蒸发，并且不易受到肌肉蛋白质结构和电荷变化的影响，甚至在施加严重外力的条件下，也不能改变其与蛋白质结合的状态。因此结合水对肌肉系水力没有影响。自由水是存在于肌细胞外间隙中的水分，这部分水主要靠毛细管凝结作用而存在于肌肉中。肌肉系水力的测定方法可分为三类：①不人为施加外力的方法，如滴水法和储藏损失法；②施加外力的方法，如加压法和离心法；③加热的方法，如用熟肉率（或煮熟后失水率）来反映热处理水分损失。
（1）滴水法（卡尔（Karl O. Honikel）推荐方法）
①取样：从胴体上割取肉样，去除样品表面结缔组织、脂肪和肌膜，使其表面平整，肉块厚度不低于2.0cm，沿着肌纤维方向将肉样切成2.0cm ×3.0cm ×5.0cm的肉条，并立即称重。鸡肉的取样部位，如图1-3所示，但沿着肌纤维方向切成2.0cm ×2.0cm ×2.0cm的肉块。
②前处理：样品应密闭，可以用网网住并悬挂于充气塑料袋中，样品不接触袋子内壁；也可将样品用网状物支承（supporting mesh）放置于密封的盒子（容器）当中，于1～5℃静置。NY/T 2793—2015推荐的方法为用铁钩钩住肉条一端，悬挂于聚乙烯塑料袋中，充气，扎紧袋口，同时肉条应悬空，不接触到包装袋内壁，环境温度控制在-1.5～7.0℃，如图1-7所示。
图1-7 滴水法样品吊挂方法
（NY/T 2793—2015）
③器材：精确至0.001g的天平，可密封的防水容器（或塑料袋），样品支承物（塑料网袋、穿孔支持物、铁钩等），调温冷库或冷藏设备，吸水纸（能吸水并且不与肉反应的材料）。
④操作：将样品在密闭容器中冷藏指定时间后（如1d、2d、7d等，农业部推荐方法为1d），取出，用吸水纸或定性滤纸吸干肉条表面水分，并称重。
⑤计算：
式中 w——试样的滴水损失，%；
m 0——试样冷藏前质量，g；
m 1——试样冷藏后质量，g。
至少测同一块肌肉上的两片外形和质量相似的肉片的滴水损失，推荐做三次重复。
⑥注意事项：取样时要保持肌肉的完整性，以减少外力（重力除外）的作用。切割的方向也很重要。要防止水分蒸发。对肉样的支持方式应注意最小化拉伸力（从上端吊挂）或压缩力（从下部支承）。样品的一些特征应作详细记录，比如，肌肉类型，取自肌肉的哪个部分，肌纤维走向，表面积与质量之比，宰后所处时期，肉的温度，肉样pH。中国生鲜猪肉、生鲜牛肉、生鲜羊肉滴水损失一般不超过2.5%，生鲜鸡肉滴水损失不超过3.0%。
（2）储藏损失法
①取样：从胴体上割取肉样，去除样品表面结缔组织、脂肪和肌膜，使其表面平整，肉块厚度不低于2.5cm，并立即称重，一般可以控制在100g左右。
②前处理：样品应密闭，放在真空包装袋内，抽真空，并-1.5～7.0℃避光放置。
③器材：精确至0.001g的天平，可密封的塑料袋，调温冷库或冷藏设备，吸水纸或定性滤纸。
④操作：将样品避光冷藏指定时间后（如48h），取出，用吸水纸或定性滤纸吸干肉样表面的汁液，再次称重。
⑤计算：
式中 w——试样的储藏损失，%；
m 0——试样储藏前质量，g；
m 1——试样储藏后质量，g。
⑥注意事项：中国生鲜猪肉、生鲜牛肉、生鲜羊肉储藏损失一般不超过3.0%。
（3）压力法
①取样：从胴体上割取肉样，去除样品表面结缔组织、脂肪和肌膜，使其表面平整，肉块厚度不低于1.0cm。沿着肌纤维垂直方向取1.0cm厚、直径2.5cm的圆形肉柱，并立即称重。检测鸡肉时肉块部位应固定（如图1-3所示），以同样方法制成1.0cm厚、直径2.5cm的圆形肉柱。
②器材：无限压缩仪，吸水纸（滤纸）和纱布，圆形钻孔取样器（直径2.5cm），称量瓶、烘箱、组织捣碎机等。
③操作：将肉样用双层纱布包裹，再上、下各16层滤纸（吸水纸）包裹。然后用无限压缩仪加压35.0kg，持续5min。撤除压力后，去除纱布、吸水纸或滤纸后，再次称重。
肌肉含水量可通过烘干法测定。
④计算：
式中 w——试样的加压失水率，%；
m 0——试样加压前质量，g；
m 1——试样加压后质量，g。
式中 w——试样的系水力，%；
w 0——肌肉试样含水量，g；
w 1——肌肉试样加压后含水量，g。
⑤注意事项：中国生鲜猪肉、生鲜牛肉、生鲜羊肉加压失水率一般不超过35.0%，生鲜鸡肉加压失水率一般不超过40.0%。
（4）加压滤纸法
①取样：试样只需0.2～0.4g（取薄片）。
②器材：两块有机玻璃板，6cm ×6cm滤纸（Whatman 1号），铅笔，求积仪。
③操作：将一片滤纸放在有机玻璃上，肉样置其中央，再用一块有机玻璃压在上面，施加50kg压力，5min后，移去上板，用铅笔画出肉样圈和压出水渍圈，用求积仪或其它方法测出肉样和水渍的面积。
④系水力评估：水渍的面积减去肉样的面积所得差值与失水量正相关。肉样面积与水渍面积的比值代表肌肉系水能力，比值越大系水力越高。
（5）离心法
①取样：从胴体上割取肉样，去除样品表面结缔组织、脂肪和肌膜，使其表面平整，肉块厚度不低于2.0cm。切取2.0cm厚的肉块，在肉块几何中心部位取重量约10.0g的肉柱，并立即称重。鸡肉检测应使用胸肉（如图1-3所示）。
②器材：高速离心机，定性滤纸，电子天平（0.001g），50mL具塞离心管，脱脂棉等。
③操作：用定性滤纸将肉样包裹好，放入50mL的离心管中（内放有脱脂棉，脱脂棉高度为5.5～6.0cm，如图1-8所示），将肉样置于高速离心机中在4℃，9000r/min离心10min后，以镊子取出肉样，剥去滤纸，再次称重。
图1-8 离心法样品处理方法
（NY/T 2793—2015）
④计算：
式中 w——试样的离心损失，%；
m 0——试样离心前质量，g；
m 1——试样离心后质量，g。
⑤注意事项：中国生鲜猪肉、生鲜牛肉、生鲜羊肉离心损失一般不超过30.0%，生鲜鸡肉离心损失一般不超过15.0%。
（6）蒸煮损失法
①取样：取新鲜肉样（畜肉一般取眼肉，鸡肉一般取胸肉），肉块厚度不低于2.5cm，并去除样品表面的结缔组织、脂肪和肌膜，使表面平整。
②器材：精确至0.001g的天平，可控温水浴，塑料蒸煮袋，热电偶，吸水纸或定性滤纸。
③前处理：将肉块从-1.5～7.0℃的冷库或冰箱中取出，置于室温（22.0 ± 2.0）℃平衡0.5h。称重后放入塑料蒸煮袋（3层结构分别为：外层聚酯膜，中层铝箔膜，内层聚丙烯膜）中，将温度探头自上而下插入肉块中心，记录肉块初温，并以夹子夹住蒸煮袋口。将包装好的肉块放入72℃水浴中，水位应完全浸没肉块，袋口不得浸入水中（常将肉样袋置于U形金属框架内，再放入水浴中）。当肉块中心达到70℃时，记录加热时间，并立即取出肉样袋，于流水中冷却30min，水不得浸入包装袋内。
④操作：将平衡后的肉样从袋中取出，吸干表面汁液，并称重。
⑤计算：
式中 w——试样的烹调损失，%；
m 0——试样加热前质量，g；
m 1——试样蒸煮并印迹干燥后质量，g。
至少测同一块肌肉上的两片外形和质量相似的肉片的烹调损失，推荐做三次重复。
⑥注意事项：取样时要保持肌肉的完整性，切割的方向也很重要。加热条件必须控制并记录（如加热速率，终止时中心温度）。中国生鲜猪肉蒸煮损失不超过30.0%，生鲜牛肉、生鲜羊肉不超过35.0%，生鲜鸡肉不超过20.0%。
5.多汁性检测
熟肉的多汁性有两个感官特征：①初次咀嚼时的湿润感，主要是肉中汁液的释放；②多汁的持续性，很大程度上是脂肪对唾液分泌的促进作用。
多汁性作为对肉质地影响较大的指数，与口腔用力、嚼碎难易程度和润滑程度有关。目前，对多汁性较为可靠的评价仍为人为感官评价。评判大致分为四个方面：①根据咀嚼时肉中释放出的肉汁多少；②根据咀嚼过程中肉汁释放的持续性；③根据咀嚼时刺激唾液分泌的多少；④根据肉中的脂肪在牙齿、舌以及口腔其它部位的附着给人以多汁性的感觉。①、③两个方面最为重要。
目前多汁性的量化测定主要采用哈钦斯（Hutchings）和利昂福特（Lillford）综合考虑口腔力度、咀嚼难易程度和润滑程度建立的多汁性模型。此模型为三维结构，由咀嚼时间、食物结构度和润滑度三个坐标组成。
6.质构的检测
质构是肉制品最重要的特征，动物的年龄、肉品的加工方法等因素均能对质构产生影响。最早的关于肉品质构的仪器检测项目只涉及肉品的嫩度，而现在，对于肉品质构的检测，要求能反映其在口腔中的整个咀嚼、吞咽过程。当前通行的方法是采用质构分析仪进行质构剖面（TPA）分析。肉类的质构分析常采用双曲线TPA。可以计算出硬度、弹性、凝聚性和咀嚼性。
肉样按要求制备后放置于金属平台上，此时需要设定压缩比。一般压缩比范围是样品原始高度的60%～80%，低于60%的压缩比不能充分压缩样品使其达到可测量的变化，而大于80%的压缩比会使样品在第1次压缩时就严重破坏，以至于第2次压缩曲线几乎没有或是完全没有信息。在第一次压缩后，探头回到初始位置，然后进行第二次压缩。如图1-9所示。
图1-9 肉类双曲线TPA
（Casey M. Owens，Christine Z. Alvarado，Alan R. Sams，2010，POULTRY MEAT PROCESSING，Second Edition）
质构的检测也常常要求进行感官评定，质构的感官评定常分为三个评定阶段，如表1-1所示。感官评定比仪器法检测数据更有意义，但是在评定多汁性等指标时由于个人感官差异，结果也会更加复杂。
表1-1 质构属性的测试指标定义
（Casey M. Owens，Christine Z. Alvarado，Alan R. Sams，2010，POULTRY MEAT PROCESSING，Second Edition）
【问题探究】
1.肉与肉制品是什么？
“肉”是动物体可食部分的统称，不仅包括动物的肌肉组织，还包括可食用的内脏器官。也常将畜肉称为“红肉”，把禽肉和鱼肉称为“白肉”。在食品加工中，将动物可食部分从形态学上分为肌肉组织、内脏组织、脂肪组织、结缔组织、骨骼组织和脑组织等部分。肉在食品加工业一般指畜禽宰杀后除去血、皮（也有保留皮的）、毛、内脏、头、蹄的胴体，包括肌肉、脂肪、骨骼或软骨、腱、筋膜、血管、淋巴、神经和腺体等。完全由肌肉组织组成的肉称为“瘦肉”或“精肉”（lean meat）；而将脂肪组织多的肉称为“肥肉”；我国常将胴体称为“白条肉”；根据分割后相应部位被称为肩颈肉（前槽肉）、臀腿肉（后腿）、背腰肉（外脊）、肋腹肉（五花）、前臂和小腿肉（肘子）等，这些未经其他处理的肉又称原料肉。以肉或可食内脏为原料加工制造的产品称为“肉制品”。
2.肉的系水力的影响因素有哪些？
肉的系水力是非常重要的指标，不仅影响煮制前肉的外观，而且影响熟制过程中的汁液损失和咀嚼时的多汁性等，在肉品加工时需要注意影响系水力的各种参数的控制。
肌肉中的水分存在形式有结合水、不易流动水和自由水。宰后僵直时，结合水变化很小，胞内自由水流出，导致胞外自由水增加。组织学研究发现宰后僵直过程中至少存在两种胞外环境。肌肉中的绝大多数水分通过毛细管作用存在于粗纤丝和细纤丝之间。当大部分的A带蛋白质被提取后，肌原纤维蛋白仍具有很高的持水能力，说明蛋白质表面的结合水并不重要。肌原纤维之间的间隙大小决定了肌原纤维的持水能力，而间隙的大小又受静电作用的影响。当pH较高时，蛋白质纤丝间的负电荷增加，肌原纤维溶胀，但受到肌动蛋白纤丝与Z线的连接、肌球蛋白纤丝与M线的连接及肌动蛋白与肌球蛋白之间交联的限制。在盐溶液（腌制过程）中，肌原纤维吸收水分，发生溶胀，这是由于纤丝间负电荷增加、肌原纤维之间的空隙增加所致。如果粗纤丝和细纤丝之间的交联不断裂，肌原纤维中网格结构就不能充分溶胀。相反，网格结构溶胀时，交联就会断裂。只有当交联同时分解时，肌原纤维才能充分溶胀，因此，肌原纤维溶胀实际上是一个合力作用的过程，直接影响着肉品的系水力。此外，组织学研究也发现结缔组织的溶胀对肉与肉制品的系水力影响也很明显。
从肉的生产与加工方面来看，肉的系水力的影响因素众多，包括肉在宰后的生理阶段、来源动物种类、年龄、肌肉部位、组织结构、肌肉pH、无机盐、冻结方式、加热温度和时间等。
（1）生理状态的影响 僵直前的肌肉中ATP含量高，阻止了肌动球蛋白形成，当有盐存在时，肌原纤维溶胀的程度比僵直肉大，系水力更高。此时仅受粗纤丝与M线、细纤丝与Z线之间连接的影响。当盐含量充足时，A带将会溶出。
（2）pH的影响 宰后肌糖原酵解，pH会逐渐下降至5.5左右，接近肌肉中主要蛋白质的等电点（5.3），导致肌肉的持水能力下降。若极限pH越高，持水能力变化反而越小。如果宰后肌肉pH下降到很低，会导致肌肉出水非常严重。因此，宰后糖原酵解不足或酵解过度都会影响肉的持水能力，前者形成黑干肉，后者形成白肌肉。影响肌肉持水能力的肌原纤维蛋白质受宰后pH下降速率的影响。宰后肌肉发生僵直时，ATP不断减少，形成肌动球蛋白，不管pH如何，都会导致持水能力下降，这是因为，肌动球蛋白的持水能力比肌动蛋白和肌球蛋白差；ATP水平下降到很低时，会导致活体状态下需要能量供应的蛋白质变性。此外，僵直前的肌节收缩也会造成僵直后储存过程中持水能力的下降。肌原纤维间的汁液流出后，稀释到胞浆中，降低了胞内渗透压，使细胞间的空隙增加。当温度过高会造成pH下降过快，导致蛋白质变性加速，胞内水分流出增加，进而加速肉的系水力下降。
（3）宰后成熟可提高肉的系水力 尽管肌肉pH可能上升，但其与肉的持水能力提高没有关系。系水力的提高更可能是由于离子和蛋白质之间电荷的改变造成的，当肌肉吸收K+、释放Ca2+时导致净电荷增加。宰后成熟过程中，纽蛋白和肌间线蛋白发生缓慢降解，而踝蛋白发生快速降解，使骨骼肌膜结构遭到破坏，使肌纤维收缩时产生的交联及肌原纤维之间的交联断裂，挤压胞内水分的力被消除，使持水能力提高。
（4）动物年龄的影响 年龄对猪肉持水能力影响不大，但对牛肉影响较大，犊牛肉的持水能力高。这些差异在某种程度上是由于pH下降速率和程度不同造成的，猪肉和犊牛肉的pH要比其他牛肉高。肌肉之间、肌肉内部持水能力的差异也是由于pH下降速率和程度不同造成的，但并不全部都是。不同部位猪肉和牛肉之间水分含量存在很大差异，但这可能与pH有关。另外，牛和猪背最长肌的持水能力都比腰大肌差，即使是pH下降速率和下降幅度相同时也是如此，表明这两个部位肉中蛋白质的类型不同。
（5）肌内脂肪含量对系水力的影响。肌肉中肌内脂肪含量越高，持水能力越高，其原因未知，可能是由于肌内脂肪使微观结构松散，允许更多的水保留在其中。对于某一个部位的肌肉来说，其内部持水能力可能存在很大差异，甚至极限pH恒定的情况下也是如此。但是在生产环节，例如香肠制品在前处理和加工过程中，为了保持香肠的结构，需限制脂肪的用量，因为蛋白质水合物结合脂肪的能力有限，且受到多个因素影响。斩拌可促进可溶性蛋白质的释放，一般在较低温度下进行，如果内部温度高于22℃，乳化能力就会下降。过度斩拌可增加脂肪颗粒与蛋白质—水相的接触面积，但并不能使其很好地溶到乳浊液中。乳浊液的过度混合，尤其是在18～22℃时，可能会导致水油分离。
肉糜加工的成功与否与肌肉蛋白质对脂肪和水的结合能力有关。因此，影响肉糜乳化能力的因素非常重要。这类产品中食盐的主要作用是使肌原纤维蛋白疏松，提高脂肪的乳化能力，在pH接近等电点时尤其如此。肉糜蛋白质发生乳化时，在水—空气界面中，肌球蛋白的表面活性比肌动蛋白或肌动球蛋白大，肌球蛋白的酶水解产物的表面活性比完整的肌球蛋白小，肌球蛋白头端S1比其尾部的表面活性大。
（6）所有影响肌肉持水能力的因素也适用于冻肉和非冻肉 对于冻肉来说，冻结过程中部分细胞内水分被挤出胞外，导致解冻过程中汁液流失或“出汗”增加，若采取速冻，汁液损失会减少。
（7）pH对肉的系水力的影响 当pH高于肌肉蛋白质等电点时，持水能力较高，pH低于等电点时，持水能力也较高。但是，后一种情况一般不会发生，因为当pH下降到等电点（5.4～5.5）时，糖原酵解酶失活。肌肉pH很少会降到5.0以下，在传统的酱肉加工中，要用到醋和香辛料等调料，可使pH低于等电点，使肉的持水能力增加。通过研究不同部位牛肉在0.01～0.25mol/L醋酸溶液中持水能力的变化，可以发现当pH由5.1下降到4.0时，六个不同部位肉的持水能力都增加；且在pH为4.3～4.0时，背最长肌溶胀率比其他部位肉高。pH为5.1～4.4时，6个部位肉横向和纵向溶胀率都增加。当醋渍液pH达到4.0时，白肌纤维含量高的肌肉发生溶胀，而红肌纤维含量高的肌肉发生收缩。pH为4.5～4.0时，肌纤维的溶胀和结缔组织的溶胀决定了肌肉的总溶胀。醋渍过程中肌肉的溶胀率反映了蛋白质的总含量及结缔组织蛋白占总蛋白的比率。pH低于4.3时，在总蛋白含量相对较高的肌肉（如背最长肌）中，肌纤维的溶胀占主要地位，而胶原蛋白的溶胀次之；而在总蛋白含量较低，结缔组织含量较高的肌肉（如冈上肌）中，结缔组织的溶胀占主导地位。在腌渍液中，肌束膜胶原蛋白和肌内膜网状纤维都发生溶胀，且肌内膜薄的肌肉（如背最长肌），溶胀效果更明显。但总的来说，腌渍液对肌原纤维蛋白的溶胀作用比对结缔组织蛋白的作用大。
在适度酸性条件（如pH5.0）下，腌渍导致熟肉硬度增加。这与此pH范围内肌原纤维热变性和胶原蛋白热收缩都加剧有关。这一作用与动物年龄（尽管动物年龄越大，剪切力越大）和肌节收缩程度（尽管肌节越长，剪切力越小）无关。
（8）盐的种类和浓度对肉的系水力也有很大影响 强酸盐，如NaCl，对提高肉糜混合物的持水能力具有重要作用，表1-2列出了不同钠盐和氯化物在离子强度低于0.4时的效果。在高pH和低pH时，钠盐的顺序相同，而对于氯化物，在高、低pH时显著不同，在高pH时，一价盐比二价盐更有效，但在低pH时，二价盐效果更好。
表1-2 不同钠盐和氯化物对肌肉匀浆物持水能力的影响
（R. A. Lawrie，D. A. Ledward，2006，Lawrie’s Meat Science，7th Edition）
离子与蛋白质结合越紧密，水化作用越强。阴离子的作用是使等电点向酸性迁移，只要pH高于肉的原始等电点，肉的持水能力都会增强，而胶原蛋白持水能力的增加主要是由于阳离子的作用。在强盐溶液中，肌原纤维持水能力增加，主要有两方面的原因：①静电斥力作用，导致粗丝和细丝网格溶胀；②调控Z线和M线的作用力、肌球蛋白分子头部和邻近肌动蛋白分子之间的作用力被破坏。NaCl和焦磷酸盐都有着两方面的作用。
肌纤维在高渗溶液中也会溶胀，起初受肌内膜的约束，但随着时间的延长，溶胀程度增加。这可能是成熟过程中肌内膜结构被破坏所致，也可能是无肌内膜的肌纤维数量增加的结果。在高渗溶液中，肉条的溶胀率比肌内膜完整的肉块高。成熟期间，肌纤维和肌内膜之间的连接弱化，由此可分离不含肌原纤维成分的肌内膜网格。在盐溶液中，肌纤维与肌内膜之间连接弱化，使肌球蛋白的提取更加容易。肌肉中可能含有几种类型的肌纤维，不同肌原纤维对高渗溶液的反应不同，因此不同的肉在腌制中发生不同的变化。人们可以此现象为依据进行肉品腌制过程质量控制。
在高离子强度时，盐具有脱水作用，如离子强度为0.8～1.0，即盐浓度为5%～8%时，持水能力最高。而肌原纤维在浓溶液中也发生溶胀，这是由于为阻抗与肌动蛋白连接的肌球蛋白尾部的旋转运动空间产生热焓溶胀。当NaCl浓度为6%时溶胀最大。高盐浓度下的脱水作用是由于肌球蛋白沉淀造成的解聚受阻，收缩增加。
若采用75mmol/L CaCl2溶液进行腌渍时，牛肉嫩度提高（可能是激活钙蛋白酶），但有苦味。由于腌渍时间较长，可采取直接注射法来缩短时间。
某些弱酸盐，如磷酸盐和聚磷酸盐，也常添加到肉糜（香肠）中以增加肉的持水能力。不同磷酸钠盐的添加效果不同，由小到大分别为：单磷酸盐、环三聚磷酸盐、二聚磷酸盐、四聚磷酸盐、三聚磷酸盐。三聚磷酸盐可被磷酸酶降解为二聚磷酸盐而发挥作用。
肉在成熟过程中持水能力增加的同时，Ca2+浓度降低。磷酸盐的作用主要是通过改变离子强度和pH来实现的，而焦磷酸盐（在1%NaCl存在的条件下）的作用是专一性地解聚肌动球蛋白，分解为肌球蛋白和肌动蛋白，形成肌球蛋白单聚体，该作用与ATP有关。焦磷酸盐可降低肌原纤维在NaCl溶液中发生溶胀所需的离子强度，在没有焦磷酸盐存在的情况下，仅A带中间的蛋白质被提取出来，而有焦磷酸盐存在时，A带全部溶解。当肌原纤维放置在网格棒而不是放在盖玻片上时，用NaCl提取时，肌节中央存在某些物质，可抵抗盐的提取，这类物质可能是肌联蛋白或伴肌动蛋白。用NaCl提取A带和Z线蛋白时，随着盐浓度的提高，提取效果下降，可能是因为肌球蛋白被溶出所致。在活体状态下或宰后僵直过程中，ATP浓度下降时，形成肌动球蛋白，导致肌肉持水能力下降。而焦磷酸盐可提高肉糜制品的持水能力，表明焦磷酸盐可能对维持宰后高浓度ATP有用。
但目前尚无很好的宰前处理方法来防止宰后僵直的发生，宰前注射焦磷酸盐可能引起低钙血症（hypocalcaemia）而导致动物死亡。宰后肉糜制作过程中添加焦磷酸盐可使肌原纤维蛋白的持水能力提高。该方法成功与否和肌肉中残留的ATP有关。如果在ATP降至产生僵直的水平前添加食盐，并以足够快的速度渗透到肌肉内部，向僵直前的肉中添加2%的NaCl可防止宰后僵直的发生，此时肌节略有收缩，持水能力略有下降，这主要是由于肌动球蛋白的形成。但食盐并不能阻止ATP的降解，恰恰相反，食盐会加速ATP的降解。添加醋酸钠不起作用，而氯离子的结合可能起了主要作用。因此，将僵直前的肉切成肉片，之后在-18℃冻结，可限制ATP降解，再在食盐溶液中解冻，可防止僵直和收缩。没有食盐的情况下，僵直前冻结的肉在解冻时会出现大量的汁液流失。如果冻结前加盐绞碎，解冻后肉糜的持水能力提高，且持续的时间较长，这是因为在冰点处（约-1℃），腌肉中ATP降解比未腌肉慢。因此，对于僵直前的肉，在冻结前进行腌制要比在绞碎乳化过程添加食盐效果好。如果腌肉在僵直前进行冷冻干燥，香肠的持水能力也会提高。宰后僵直对未腌肉匀浆物的持水能力（蒸煮损失或自然状态下的汁液流失）影响较小，但是僵直后再进行腌制、匀浆时，其持水能力显著下降。说明食盐有两方面的作用：在僵直之前，阻止肌球蛋白和肌动蛋白的结合；而在僵直之后，促进蛋白质的变性。在僵直前进行腌制，冷收缩不影响腌肉糜的持水能力。僵直前腌制可抑制糖原酵解酶的活性，其pH要比僵直后腌制的肉糜的pH高0.3～0.4，在此情况下，食盐对口感几乎没有影响。
（9）不同类型的肉，系水力存在差异 在加工乳化肉制品时，快收缩肌肉（白肌，如躯干皮肌）制成的乳化肉制品的凝胶特性与慢收缩肌肉（红肌，如咬肌）制成的肉制品明显不同。躯干肌蛋白形成凝胶的温度比咬肌蛋白低10℃。在高温条件下，肌原纤维的聚集能力均下降，但咬肌比躯干皮肌聚集程度小，导致其持水能力较高。
（10）蛋白质形成网状结构可包裹脂肪提高系水力 例如，煮熟的猪皮中含有部分变性的胶原蛋白和弹性蛋白，如果添加该物质到肉糜中，可提高香肠制品的持水能力。如果将微生物源转谷氨酰胺酶与肌原纤维蛋白提取物和大豆蛋白混合，可增加凝胶的黏弹性，且可用大豆蛋白代替肌肉蛋白。在香肠加热过程中，蛋白质或肌丝凝聚形成的网状结构包裹在熔化的脂肪颗粒周围，导致脂肪颗粒不能凝聚。网格孔径越小，凝聚越少，持水能力越高。有关脂肪相的转变对乳浊液稳定性的作用仍不清楚。牛脂肪和猪脂肪都有两个热熔变化范围，其中牛脂肪为3～14℃和18～30℃，猪脂肪为8～14℃和18～30℃，18.5℃以上乳化稳定性与高熔点脂肪的熔化有关。蛋白质的状态是重要的影响因素，如牛半腱肌的乳化能力随着宰后成熟时间的延长而降低（宰后4天时的乳化能力比宰后30min时低）；如果在-4℃下储藏，4d时的乳化能力比宰后30min时高。
（11）加热会改变肉的系水力以及嫩度，这点在食品加工过程的应用尤其广泛大块肉煮制过程中经历四个阶段：①40～53℃，肌浆蛋白质和肌原纤维蛋白质变性，肌纤维中的汁液缓慢排出胞外，但没有发生收缩；②温度升至60℃时，肌膜中胶原蛋白发生热收缩，肌纤维中汁液快速流出；③64～90℃，肌内膜、肌束膜和肌外膜都发生热收缩，肌纤维直径变小，蒸煮损失增加；④延长加热时间，肌外膜、肌内膜和肌束膜中的胶原蛋白依次转变成明胶，肉的嫩度改善。
肉的极限pH高时，蒸煮损失中水分损失相对较少；肉糜中添加焦磷酸盐可减少加热过程中的汁液损失。宰后pH下降速度越快，蒸煮损失越大，比如猪肉宰后40min时的pH低于5.9时，蒸煮损失达到40%～50%，而pH高于6.0时，蒸煮损失低于20%。因此，宰后成熟可提高肉的持水能力在某种程度上表现为蒸煮损失的降低，但并非所有分割肉的效果都明显。脉冲NMR研究发现，80℃煎猪排的多汁性和嫩度主要由细胞内外的水分分布决定。与瑞士约克夏猪排相比，汉普夏煎猪排多汁性更好，主要是因为后者胞内水分含量更高。
优质猪肉蒸煮损失要比劣质猪肉少，前者脂肪含量高，加热过程中脂肪流失多，而水分损失少，这可能与结构的变化有关，脂肪可提高肉的持水能力。肌肉类型对蒸煮损失有一定影响，如腰肉中肌内脂肪含量高，加热时脂肪损失多。
肌肉蛋白质在干热（80℃）条件下，当温度由0℃上升到80℃时，游离酸性基因减少，pH上升，持水能力下降。
在pH为5.0～7.0时，肉的缓冲能力增加。这是蛋白质变性，尤其是肌浆蛋白的变性所致，与蛋白质多肽链中咪唑、巯基、羟基及羧基和氨基基团的氢键的断裂有关。
一般随着加热温度升高，蒸煮损失增加，但此方面的实验数据较少。将牛肉分别加热到中心温度为60℃、70℃和80℃，发现随着加热温度升高，蒸煮损失增加，但水分损失只占总蒸煮损失的小部分，如表1-3所示。
表1-3 牛肉中心温度对蒸煮损失的影响
（R. A. Lawrie，D. A. Ledward，2006，Lawrie’s Meat Science，7th Edition）
在同一中心温度下，快速加热时蒸煮损失小，多汁性更好。
尽管100℃时，胶原蛋白转变为明胶，可提高肉的持水能力，但由于肌浆蛋白和肌原纤维蛋白严重变性，当温度由80℃升高到100℃时，持水能力明显下降。
由于变性严重，加热时间相对不重要。在70～80℃下加热时，随着时间的延长，肌肉收缩加剧。在肉的加热时间—温度曲线中，70℃时有个平台期，表明在此温度下肉发生了一些化学变化，但似乎不是因为结缔组织的降解。
当加热温度由107℃升到155℃时，肉的多汁性增加。在此温度下，可能会出现部分蛋白质的降解和氨基酸的分解。在烤肉过程中，表面蛋白质的凝固可能会抑制汁液流失，且加热速度越快，凝固层形成越早，收缩越少。同样，直接在沸水中快速煮制要比在冷水中慢速加热时的汁液流失少。明火烤和绝缘加热可降低汁液流失。煮制培根时常有灰白色汁液流出，如果再次加热时，汁液色泽加深，这主要是培根中水分含量高，盐分含量低的原因。流出的汁液中主要含有肌浆蛋白及少量的肌原纤维蛋白。
加热造成肉的水分损失主要是由于蛋白质构象的改变所致。主要肌肉微观变化表现为：薄肌肉片或小肌纤维束在64℃时发生收缩，而在90℃水溶液中加热时，单个肌纤维不仅收缩，且直径变小。40～53℃时，单个肌纤维中水分流出慢，但在60℃时，在新的外力作用下，水分流出加快。部分蛋白质在60℃时发生变性收缩，主要是肌膜中的Ⅳ/V型胶原蛋白变性引起。在此温度下，肌纤维中60%的水分被排出，64℃以上时，肌内膜胶原蛋白收缩，但并没有加速水分排出。当小肌纤维束在60℃以下加热时，只发生横向收缩，直径变小；64℃以上时，发生纵向收缩，长度变短；90℃时，其长度只有原来的30%，70%水分被排出。64℃以上时，肉片的收缩加剧，且收缩程度与肌束膜胶原蛋白的含量有关。
综上所述，我们可以发现，肉与肉制品的系水力的增加主要可以通过增加肌原纤维、结缔组织的溶胀，改变加工条件使蛋白质的乳化作用最大化，将脂肪均匀微细地分散进肉制品中等手段实现。
3.肉的嫩度和质地，以及嫩度的影响因素有哪些？
肉的食用品质特性中，质地和嫩度最重要，直接决定肉在口中的口感，有时甚至会牺牲风味或肉色。但是，这两个词语很难给出确切定义。哈蒙德（Hammond）（1932）认为，质地是肉眼看到的肌肉纵切面中肌束的大小。对于出生后生长速度快的肌肉，如半膜肌，其肌束粗；而生长速度慢的肌肉，如半腱肌，其肌束细。肌束的大小不仅与肌纤维的数量有关，而且与肌纤维的大小有关。随着年龄的增加，肉的质地变粗，但对于肌纤维细的肌肉来说，年龄对质地的影响不如肌纤维粗的肌肉明显。总的来说，雄性动物的肌肉质地更粗糙，体格高大的动物的肌肉也更粗糙，品种对质地也有一定的影响。不同部位牛肉的肌束膜厚度不同，导致其嫩度存在差异。肌束的大小并不是决定肉的质地的唯一因素，肌束周围的肌束膜含量也很重要，肌束膜越厚，肌肉越粗糙。如果仅从结缔组织方面对肉的质地进行定义，那么煮制后肉的硬度和肌束的粗糙度之间应该有直接的关系。但实际并非如此，肉的嫩度与肌纤维直径之间也存在关系。由此看出，用质地和嫩度作为食用品质的特性非常复杂。
在感官品尝时，嫩度的总体印象包括质地，分3个方面：①牙齿初次咬切肉的难易程度；②将肉嚼碎的难易程度；③咀嚼后的残渣量。
现有多种客观评价肉的嫩度的物理方法和化学方法。物理方法有剪切力测定法、穿刺法、咬切法、剁切法、压缩法及拉伸法。化学方法有结缔组织测定、酶法消化等。压缩法是通过一个小孔径装置测定生肉的嫩度，其与专家感官品尝的嫩度较为接近。切断法用于测量牛半腱肌生肉的质地，发现其与熟肉的品质相关。肌束是肌肉破碎的一个重要特征，肌束膜（含肌束）的强度对熟肉的硬度有很大影响，这与主观评价相吻合。
肉的嫩度与肌肉中3类蛋白质有关：结缔组织蛋白（胶原蛋白、弹性蛋白、网状蛋白、基质中的黏多糖）、肌原纤维蛋白（肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白）、肌浆蛋白（肌浆蛋白质、肌质网）。三类蛋白质的重要性与收缩程度、肌肉类型及加热温度等有关。肌原纤维结构的变化可通过剪切力、压缩力和拉伸力来衡量。除了初始值，力的变化反映了结缔组织的状态，而结缔组织的状态可通过测定黏着力来反映。由于肌浆蛋白质是水溶性的，可能对肉的质地作用不大。但是，在离体状态下，蛋白质占肌浆的25%，加热时发生凝聚，一部分变性的肌浆蛋白质与结构蛋白质结合，导致F-肌动蛋白的黏弹性发生改变。因此，肌浆蛋白质对肉的质地的影响不容忽视。此外，肌肉流失的汁液中主要是肌浆蛋白质，其黏弹性为血浆蛋白质（食品工业中用作黏着剂）的2倍。
肉的嫩度除了可以从上述肉品化学和组织学角度考察，还可以从其他多个视角进行研究。
（1）宰前因素对嫩度的影响 动物种类影响嫩度，也影响质地。与羊和猪相比，牛的体格大，肌肉也粗糙。一般认为猪肉中的结缔组织含量比牛肉低，但牛肉中羟脯氨酸含量比猪肉低，每克肉中其含量分别为350～1430μg和420～2470μg。将羟脯氨酸折算成结缔组织含量，可以发现小牛肉的嫩度比牛肉好，但其结缔组织含量比牛肉高，因此，结缔组织类型和含量对肉的嫩度都有影响。品种对肉的嫩度/质地也有影响。体格小的亚伯丁安格斯牛牛肉的嫩度较好，可能与其肌束细小有关。但其他因素也会影响肉的嫩度，如矮脚牛肉的嫩度比正常牛肉差，而双肌牛肉的嫩度与正常牛肉相当。双肌牛杂交的后代的肉也很嫩，如双肌牛亚伯丁安格斯公牛和娟姗母牛杂交的后代的半腱肌硬度比其父本低。
基因影响嫩度。卡朋特（Carpenter）等（1955）发现婆罗门牛肉的嫩度差，与该品种杂交时引入了瘤牛基因（Bosindicus）有关，在澳大利亚，瘤牛基因是影响牛肉嫩度的重要因素。尽管品种之间结缔组织的含量没有显著差异，胶原蛋白的化学性质可能是引起品种间肉的嫩度差异的重要原因。
同一品种内，60%的嫩度是遗传的。由此可见，质地并不是嫩度的唯一决定因素。父系不同，其嫩度也存在差异；不同父系牛胴体的不同部位之间的嫩度差异不尽相同。
即使是同一窝的猪，同一肌肉中结缔组织含量也存在个体差异。相同年龄和屠宰体重的猪，个体之间嫩度的差异与总胶原蛋白含量、成熟交联及非成熟交联的含量关系不大。这种差异可能与宰后糖原酵解速率、蛋白质的自动降解或其他因素有关，其中宰前的生理因素有重要影响。马尔汀（Maltin）等（1997）发现猪背最长肌中快收缩肌纤维的直径与其硬度呈正相关。
动物年龄影响嫩度。随着年龄的增加，结缔组织含量虽然下降，但其嫩度也随之降低。这可能与青年动物肌肉中，结缔组织中成熟交联少有关。当牛的年龄超过18月龄时，嫩度随年龄的变化不明显，如40月龄和90月龄的牛肉嫩度之间差异很小。凝胶电泳表明，随着年龄增加，牛肉中盐溶性和酸溶性胶原蛋白的比例下降，胶原蛋白分子内和分子间的交联含量增加。此外，胶原蛋白的热溶性下降，犊牛肉中热溶胶原蛋白占总胶原蛋白含量的19%～24%，而2岁阉牛为7%～8%，老母牛只有2%～3%；对酶的敏感性下降。羊肉试验也表明，2月龄至8岁的羊，随着年龄增加，熟羊肉的硬度逐渐增加。雅妮娜（Young）和伯拉金斯（Braggins）（1993）认为胶原蛋白含量主要决定羊肉的食用品质，而其可溶性与剪切力密切相关。紫外光学探针研究表明，12～17月龄的牛，随着年龄的增加，牛肉中肌束膜的荧光发射角增加。而17～24月龄时，随着年龄的增加，荧光发射角反而下降，这说明在此年龄段，肌肉组织的肌束膜分离，但肌束膜变厚，光谱变宽。布顿（Bouton）等（1978）指出，年龄与嫩度之间的关系，不仅反映了肌肉组织和结缔组织随年龄的变化，而且也反映了胴体体积增加和肥度的增加，影响到冷藏对肉嫩度的影响，部分肌肉可能会出现冷收缩现象。
阉割对肉的嫩度有影响。布莱斯·琼斯（Bryce-Jones）等采用配对试验，比较公牛肉和阉牛肉的食用品质的差异，发现阉牛肉比公牛肉嫩，背最长肌、半腱肌及7～8肋处肌肉尤其如此。
不同部位肌肉之间嫩度也存在显著差异。许多年以前，拉姆斯博滕（Ramsbot-tom）和斯坦戴恩（Strandine）（1948）就对牛50个部位肌肉的嫩度进行了研究，发现生肉的剪切力（剪切直径12mm的肉样所需的力）最小的为背最长肌，最大的为皮肌；熟肉剪切力最小的为腰大肌，最大为胸下颌肌，感官品尝结果与此一致，腰大肌最嫩，胸下颌肌最老。牛肉和猪肉数据表明，尽管腰大肌中基质氮（stroma nitrogen，代表不同来源的不溶性蛋白质）含量比背最长肌高，但腰大肌中羟脯氨酸是最低的。劳埃德（Loyd）和海纳（Hiner）（1959）发现不同肌肉中胶原蛋白和弹性蛋白含量存在差异，且碱不溶性蛋白质中羟脯氨酸含量与嫩度成反比。不同肌肉中肌外膜、肌束膜和肌内膜的相对比例不同，胶原蛋白的类型也不同，胶原蛋白多肽链中成熟交联含量不等，受加热影响的程度也不同，嫩度差异较大。除了结缔组织的影响外，肌肉在僵直前或僵直过程中收缩程度也会影响肉的嫩度。随着对肌肉内在生化特性理解的不断深入，人们在寻找新的方法来改善肉（如脖肉和后腿肉）的食用品质。
同一个部位肌肉的内部，嫩度也可能存在显著差异。如牛半膜肌中，嫩度由近端向远端逐渐下降，牛股二头肌的嫩度由中间向两端逐渐提高；猪背最长肌的外侧比中间嫩。牛股二头肌、半腱肌、半膜肌、股直肌内部的嫩度都存在差异，其中股二头肌差异最明显。因为肌肉内部不同位置之间嫩度存在差异，人们在加工时可将嫩度差的部分切除掉。
一些特殊蛋白质影响肉的嫩度。弹性蛋白是结缔组织中另一个重要蛋白。弹性蛋白分子有个中心核，核内有两个非常规氨基酸：锁链素和异锁链素，主要由赖氨酸衍生而成。弹性蛋白具有抗热变和抗降解能力，是熟肉发硬的主要因素，但除血管外，肌肉中弹性蛋白含量非常低。虽然含量低，但弹性蛋白的韧性对肉的质构的影响也不容忽视，尤其是那些含量相对高的肌肉（如半腱肌）。基质中黏蛋白（mucoprotein）含量很低，包裹胶原纤维和弹性纤维，并与弹性纤维并行排列。
一些细胞器也影响肉的嫩度，如肌质网。肌质网包裹肌原纤维，增加肌原纤维黏弹力，在冻干肉中表现为木质化，故可以归为结缔组织。肌质网也影响无菌、常温（30℃）条件下放置的肉的硬度及冰鲜鱼的硬度。
肌内脂肪会影响嫩度。肌内脂肪（大理石花纹）沉积于结缔组织中，能缓解结缔组织对嫩度的负面影响。因此，饲喂良好的牛肉嫩度较好。
胶原蛋白的含量和质量可通过营养配方来调节，从而改变肉的嫩度。青年动物快速生长可提高非交联胶原蛋白的含量，改善肉的嫩度。注射合成代谢的激素可提高生长速度，但不能改善嫩度，注射β-兴奋剂导致肉变硬。注射β-兴奋剂并没有使结缔组织含量增加，可能是形成更多的交联。注射克伦特罗也可使小牛肉的硬度增加。
消费者越来越关心不同肌肉的嫩度及其他食用品质之间的差异。美国已经提出“肌肉图谱”的概念，即根据肌肉的特性分别施以不同的处理措施，从而获得期望的食用品质。即便是品质最差的分割肉也可获得最佳的食用品质。
（2）宰后因素对肉的嫩度的影响 宰后因素影响结缔组织含量、分布和类型。结缔组织和嫩度之间存在间接的关系，就某一个部位肌肉来说，结缔组织含量和类型是固定的，受宰后因素影响而导致嫩度差异较大，其中最重要的是宰后糖原酵解。
①宰后糖原酵解：宰后pH的下降速度与熟肉的嫩度呈反比；宰后僵直前的时间与嫩度之间有直接关系。不论是自然的变化还是有意控制，pH下降缓慢，则嫩度增加，所以在接近活体的温度下使高pH维持一段时间，可促进内源性酶如CASF作用，可加快嫩化。
在上述条件下，高温僵直收缩不会发生。洛克（Locker）（1960）发现肌肉剥离骨骼后，或处于拉伸状态时，僵直阶段嫩度的下降与收缩程度直接相关（肌动蛋白和肌球蛋白的交联程度）。收缩程度或拉伸程度主要与温度下降到15℃的速度直接相关。如果分离的肌肉放在低于14℃时，收缩加剧；2℃时的收缩程度与40℃时相近，熟肉嫩度很差，这就是冷收缩。冷收缩与硬度之间的关系不是线性的。将僵直前的肌肉切块放置在冷收缩温度下，随着僵直前收缩程度增加（由20%到40%），熟肉的硬度也增加；而收缩程度进一步加剧到60%时，硬度反而下降。40%收缩是由于形成了肌动球蛋白交联，宰后僵直过程中交联越多，肉的硬度越大。参照如图1-10所示肌纤维结构，电镜下，肌球蛋白丝一端与Z线相连，导致硬度增加。在收缩的肌肉中，肌球蛋白凝聚形成聚合体。然而，在非收缩的肌肉中，加热时肌球蛋白凝聚成团块，肌原纤维在I带断裂，但在收缩的肌节中不会发生这一现象。沃莱尔（Voyle）和德兰斯费尔德（Dransfield）认为，肌动蛋白和肌球蛋白交联并不是导致肉变硬的唯一原因。布顿（Bouton）等证实，正常pH肉的剪切力值与肌原纤维收缩程度有关，收缩时肌纤维的弹性（反映肌内结缔组织的状态）显著增加，表明收缩肌肉中胶原蛋白可导致硬度增加。罗维（Rowe）发现肌束膜的变化与肌节收缩同步。当肌肉收缩时，胶原蛋白的疏松构象变成有序的网格结构。罗德（Rhodes）和德兰斯费尔德（Dransfield）发现生牛肉剪切力随肌肉拉伸而增加，他们认为这是由于拉伸后单位横截面积内结缔组织含量增加所致。大卫（Davey）和温格（Winger）指出，熟肉硬度增加与肌节收缩有关。但也有人发现，将牛胸下颌肌在37℃下僵直收缩或在2℃下冷收缩，之后再在37℃下完成僵直，其硬度并没有增加。在上述情况下，早期的成熟变化已发生，使肉得到嫩化。萨韦尔（Savell）等发现在肌节长度一定的情况，肉中发生的蛋白水解作用越大，肉的嫩度越佳。
将肉在100℃下煮4h（结缔组织已被破坏），拉伸肌动蛋白丝和肌球蛋白丝至无重叠，此时的抗张强度为非拉伸肉的2/3。这表明足肌连接蛋白可能是决定熟肉抗张强度的主要因素，但间隙纤丝在成熟过程中发生降解。金（King）发现连接蛋白在60～80℃下发生降解，降解程度比生肉在2℃下成熟3周还要大，因此认为肌球蛋白单独凝聚或与其他蛋白结合，对熟肉结构完整性的作用比足肌连接蛋白更重要。后来洛克（Locker）和威尔德（Wild）推测足肌连接蛋白主要为伴肌动蛋白和肌联蛋白，而不是N线蛋白，成熟过程中足肌连接蛋白的主要变化为伴肌动蛋白的降解。
图1-10 肌纤维结构
（周光宏，2008，肉品加工学）
肌节长度与肉的硬度之间的关系曲线和结缔组织含量与硬度的关系曲线形状相似，但硬度值的范围不同。当熟肉的肌节长度只有原长度的40%时，硬度降低，可能与肌肉结构的破坏有关。实际上，电镜下发现，这一现象可能是由于肌节在收缩过程中发生了断裂所致。当收缩超过50%时，肌纤维中出现许多节点，这些节点就是超收缩区域，节点之间出现纤维断裂，导致硬度下降。高压（约100MPa）对肉的嫩化作用可能也是由于超收缩所致。
如果僵直过程中采取措施控制肌肉收缩，如不对胴体进行分割，则肌肉硬度与温度没有直接关系。在正常操作条件下，即肌肉保留在胴体上，部分肌肉仍会出现一定程度的收缩，甚至出现部分肌肉收缩，部分肌肉被拉伸，导致即使总体长度固定，局部仍会出现变硬的情况。显然，不可能在宰后一定时间内将胴体所有部分同时从37℃降至15℃。赫林（Herring）等发现即使肌肉保留在胴体上，部分肌肉仍出现了收缩。因此，在宰后糖原酵解过程中，胴体垂直吊挂时，部分肌肉如腰大肌、股直肌肌节长度比水平吊挂时长，硬度比水平吊挂时低。盆骨吊挂是最佳方法。大卫（Davey）等发现垂直处理羊胴体时，股二头肌、半膜肌、背最长肌的嫩度是水平操作时的两倍。与跟腱吊挂相比，盆骨吊挂胴体时背最长肌收缩降低、煮制时嫩度提高。费希尔（Fisher）等也发现，盆骨吊挂猪胴体可显著提高猪肉嫩度，促进火腿（半膜肌、臀股二头肌）中盐分的渗透和产品的得率，对股二头肌制作的火腿没有任何负面影响。吊挂胴体中，多数肌肉被拉伸，降低了肌原纤维收缩和肌纤维内结缔组织变化造成的硬度变化。
宰后立即进行电刺激，可使肌肉pH快速下降，防止冷收缩发生。马什（Marsh）等研究了不同电刺激和温度对糖原酵解速率的影响，发现宰后3h时的pH降至5.9～6.0时肉的嫩度最佳。电刺激可加速pH下降，防止冷收缩造成的嫩度下降，但不可能使pH在3h内降至5.9～6.0，因此，嫩度达不到最佳状态。
冷收缩对胴体深层的肌肉如牛的臀腰肉没有影响。因为这个部位起初温度高，且隔热，使得糖原酵解速度很快，在冷却至15℃之前已完成酵解。但如此快速的糖原酵解可能会导致牛肉汁液流失增加，类似PSE猪肉。但如果采取热分割并在15℃的空气中快速冷却，可避免该现象发生。而且，在此温度条件下，肌肉将不会发生冷收缩，甚至避免了体温下宰后僵直所带来的收缩，此时，肉的嫩度比留在胴体时要好，且持水能力增强。
当温度降至冰点以下时，将会严重损害红肉和白肉的肌管系统，使得捕获Ca2+的能力下降。如果在肌肉发生僵直之前，快速冻结使ATP维持在一定水平，解冻时发生僵直现象（除非解冻速度非常快）。实际上，红肉和白肉解冻过程中都发生了解冻僵直，产生明显收缩。冷收缩和解冻僵直都是由于肌动球蛋白ATPase的作用所致。尽管僵直前冻结再进行快速解冻会导致解冻僵直，煮制时肉非常老，但如果不进行解冻直接煮制，肉会非常嫩。这可能是由于高温下肉的pH接近活体pH，大部分水分都保留在肌肉中。僵直前进行胴体或分割肉冻结，之后进行缓慢解冻（-2℃），在冰晶作用下收缩被阻止，此时肌肉收缩和硬化都可得到缓解。德兰斯费尔德发现肌肉僵直前在-3℃下冻结（ATP降解较快）时嫩度较佳，他认为是钙蛋白酶的催化作用所致。如果肌肉僵直前在-12℃冻藏1个月，ATP降解速度更慢，但1个月以上时，ATP进一步下降，不具备解冻僵直的条件，不会发生解冻僵直。ATP的降解主要是由于酶的作用，在此温度下，不会发生糖原酵解（快速解冻将会发生解冻僵直，导致明显的收缩）。解冻时糖原快速酵解会产生僵直现象。格雷（Gray）指出，在加拿大中西部，冬天气温可降至-40℃，在强风的作用下，空气的制冷强度大为增加。而牛在农场里被宰杀，之后直接分割，并很快冻结，烹调时肉特别硬，其原因为僵直前冻结，加热过程中解冻并发生僵直。同样，在尼日利亚的乡下，牛肉也特别老，因为这些地方很湿热，为了防止微生物的快速繁殖，胴体在当地市场上分割销售。在30～37℃下，肉质发生宰后僵直，导致收缩。可见，高温收缩也是肌肉变硬的重要因素。
宰后糖原酵解速率不仅影响僵直收缩，而且也影响肉的嫩度。如果pH下降过快，就会产生PSE猪肉。肌浆蛋白质变性，沉积于肌原纤维上，肌原纤维也发生一定程度的变性，使其溶解性下降。研究表明，肉的嫩度与不溶性肌原纤维蛋白和总蛋白的比率有直接关系。
除了糖原酵解速率外，酵解程度对牛肉、猪肉和羊肉的嫩度也有一定影响。当极限pH由5.5升至6.0时，嫩度下降，而极限pH高于6.0时，嫩度反而提高。牛肉和羊肉的极限pH介于5.8～6.2时，嫩度最差。极限pH对嫩度的影响主要是由影响蛋白水解酶的活性来实现的。瓦塔纳荷（Watanahe）和德维恩（Devine）发现极限pH介于5.8～6.2时，肌联蛋白和伴肌动蛋白的降解程度最小，随着极限pH的升高，肌原纤维和结缔组织的剪切力和黏弹性都下降。pH6.8时，肉非常嫩，如同果酱一般，但其总体的接受程度下降。嫩度和pH之间的关系因肌肉不同而异。对于羊肉而言，股二头肌、半腱肌和背最长肌分别在pH为5.64、5.90和6.05时最差。如果僵直前迅速加热，导致参与糖原酵解的酶失活，极限pH将会很高。pH为7.0，分切过程中的肌肉收缩将会减轻，嫩度提高。实际上，僵直前煮制的肉的嫩度与煮制前肉的pH直接相关。在高pH下，肌纤维溶胀，蛋白质持水能力增加，水分含量高，肉的嫩度得到改善。除了肌原纤维收缩、结缔组织特性对嫩度的影响外，胞内环境和胞外间隙中的水分分布对嫩度也有重要影响。在肌肉pH处于肌肉蛋白质等电点上下2个单位时，持水能力都提高。因此，在生理pH范围内，pH越高，嫩度越好；pH位于等电点酸性一侧时，嫩度也提高。在自然状态下pH不可能降到那么低，但在腌腊制品加工中会出现。
②成熟：成熟使肉（冷藏10～14d）的嫩度显著提高，鹿肉等都需要经过成熟来改善嫩度。宰后僵直会导致嫩度下降，但在成熟过程中，嫩度逐渐得到改善。这并非是肌动球蛋白的解聚所致，末端基团没有增加，表明肌原纤维蛋白没有被水解。而且，基质中也没有可溶性的羟脯氨酸，即使在37℃下放置1年也是如此，表明结缔组织也没有发生大量水解。虽然结缔组织蛋白水解量很小，但胶原蛋白分子端肽交联明显断裂，可能是溶酶体蛋白酶的作用所致。就肌原纤维蛋白来说，虽然没有大量降解，但发生很多细微变化。钙蛋白酶作用于肌钙蛋白T（pH6以上）、Z线蛋白、M线蛋白、原肌球蛋白和足肌连接蛋白；而溶酶体酶作用于肌钙蛋白T（pH6以下）、胶原蛋白非螺旋端肽交联和基质。肌浆蛋白和骨架蛋白都发生了明显的降解。成熟过程中，这些蛋白质的变化伴随着Ca2+的释放和K+的吸收，使蛋白质持水能力增加。
蛋白组学研究表明，宰后糖原酵解和成熟过程中蛋白质发生了变化，这些变化与后期肉的嫩度有关。
成熟过程中不管上述蛋白质是如何变化的，肉的嫩度都会得到明显改善。肌肉中蛋白水解酶在37℃时的作用比5℃时强，因此高温成熟嫩化所需的时间比低温成熟短。牛肉在20℃成熟2d的效果与0℃下成熟20d的效果相同，且品质差的牛肉成熟嫩化效果更明显，尽管品质差的牛肉最初很老，但成熟以后其嫩度与优质牛肉相似。
威尔森（Wilson）等采用抗生素控制微生物腐败，研究高温（49℃）条件下嫩度的变化。将牛半膜肌浸入土霉素溶液中（浓度为30～50mg/L），切成1.91cm厚的肉块，之后真空包装，分别在2℃、38℃、43℃和49℃下成熟不同时间，煮熟后进行感官品尝，发现成熟组的肉比对照组嫩，且38℃下成熟2d、43℃或49℃成熟1d的肉比2℃下成熟14d的肉嫩。49℃下成熟的肉嫩度提高的幅度比其他组高，但风味不如其他组。38℃下成熟难以控制，即使是经过一定剂量的电离辐射，仍然可能会有大量微生物繁殖。要达到0℃下成熟14d的嫩化效果，最佳温度和时间为43℃、1d。但温度从40℃升至60℃时，成熟速率下降，进一步升高温度，成熟急剧下降，在75℃时停止成熟。潘妮（Penny）和德兰斯费尔德对此也进行了相关研究，发现在3℃和15℃下，嫩度的提高与肌钙蛋白T的水解有很大关系，且温度越高水解速率越快，但在高温下成熟时嫩度改善的程度要小。这可能是因为在高温条件下，蛋白质发生了变性，例如，与0℃成熟的肉相比，37℃成熟的肉不易匀浆。钙蛋白酶和组织蛋白酶B分别在40℃和50℃失去活性，在高温（约60℃）下羧肽酶被激活，降解肌肉蛋白质，但在80℃下降解足肌连接蛋白的能力比60℃时低。
电刺激可避免快速冷却过程中的冷收缩。电刺激可使肌肉pH在温度仍然很高的情况下快速下降，从而激活溶酶体蛋白酶，在pH降至6.0之前，还激活钙蛋白酶。电刺激可加速成熟过程，此时肉的温度仍然很高。如果电刺激后进行快速冷却，虽然不会发生冷收缩，但其嫩化作用无法实现。
欧盟对快速冷却（Very fast chilling）的定义是：宰后5h内胴体中心温度降至-1℃。约瑟夫（Josph）（1996）认为，如此低温条件下，肌肉生物化学特性和肌肉物理特性会发生很大变化，尤其是靠近冷源部分的肌肉变化更强烈。在此过程中释放Ca2+，一方面导致冷收缩，另一方面可直接嫩化肌肉或激活蛋白水解酶嫩化肌肉。在发展中国家，用干冰冷却热分割肉，这种方法虽然很方便，但容易导致冷收缩，使肉变硬。(www.xing528.com)
如果宰后立即采用高温成熟，肌肉很快进入僵直，产生明显收缩。但如果采取一些限制措施，37℃下高温僵直的肉更嫩（相对于15℃），可能是通过提高钙蛋白酶的活性（pH接近活体时的pH最佳）来实现的；僵直前的肌肉，如果pH下降慢，放在37℃下成熟的肉嫩度最好。哈里斯（Harris）和麦克法兰（McFarlane）发现在0～1℃成熟6周，牛背最长肌的嫩化速度比半膜肌快。无论胴体是否采用盆骨吊挂，背最长肌的嫩化速度都比牛膜肌快。肌肉拉伸具有嫩化效果，可与传统吊挂方式时的0～1℃下成熟2周的效果相当。
斯坦顿（Stanton）和莱特（Light）发现成熟前牛腰大肌和腓肠肌中肌内膜提取率比指伸肌和冈上肌高，但在成熟过程中指伸肌和冈上肌肌内膜提取率变化更大。西蒙埃斯（Simoes）等发现胴体在0℃下成熟7d后，股二头肌嫩度可准确预测整个胴体的嫩度。总而言之，肌内膜胶原蛋白比肌束膜胶原蛋白更易降解，且肌内膜中，Ⅲ型胶原蛋白比Ⅰ型胶原蛋白更易降解。
③加热：加热对嫩度的影响取决于很多因素，如终点温度、加热时间、肌肉类型等。
加热可使结缔组织中胶原蛋白转化为明胶，使结缔组织变嫩的同时，明胶发生凝聚，导致肌原纤维蛋白变硬。两种作用的强弱取决于加热时间和温度，加热时间对胶原蛋白的软化更重要，而加热温度对于肌原纤维的变硬更关键。因此，对于结缔组织含量高的肌肉，采取低温长时加热较为合适；而结缔组织含量低的肉，适合用高温短时加热。长时间加热的嫩化效果不同于成熟的嫩化作用。
随着加热温度的升高，胶原蛋白溶解性增加。60～65℃时胶原蛋白变性，转化成一种可溶的形式。变性温度是胶原蛋白的重要特征。胶原蛋白在水中加热时，其变性温度为65℃，而肉在加热过程中，汁液及肌浆蛋白也对胶原蛋白的变化起着一定的作用。64℃加热10min时，胶原蛋白的螺旋结构折叠。60～98℃时，牛肉中胶原蛋白的热溶解性随着加热温度的升高而增加。98℃时，胶原蛋白转化成明胶。115～125℃下压力加热时，胶原蛋白很快变成明胶；如果采用蒸馏加热，温度高于100℃时，胶原蛋白的可溶性明显下降。
由于加热过程中，部分原蛋白会转变成明胶，因此加热到80℃的过程中，20℃时测定的嫩度比70℃时差；55℃时的嫩度与其他温度时没有差异。因此，仪器测定的剪切力值（室温）与专家感官品尝的嫩度（热）之间存在一定的差异。
将胸下颌肌在70℃下加热不同时间，发现加热40min以上时，肌球蛋白和肌动蛋白变性，而胶原蛋白和足肌连接蛋白不变性。通过扫描电镜观察，发现足肌连接蛋白具有很强的耐热性，可在100℃加热4h不变性（对于成熟的肉，在钙蛋白酶的作用下被弱化，加热时分解断裂）。金（Jin）采用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）方法发现足肌连接蛋白有一定程度的降解，但很难解释为何加热后肉的结构仍保持完好状态。
热示差扫描分析表明肌动蛋白热稳定性高，在75℃以下时不发生变性。肌联蛋白的高度变性可能是导致加热过程中肉硬度增加的重要因素。
炖肉时，胶原蛋白溶解性增加，嫩度提高；烤肉时胶原蛋白溶解性也增加，但嫩度变化不大。
微波加热时，肌原纤维蛋白和肌浆蛋白变性程度比传统方法小；这可能与传统方法所需加热时间长有关。另外，微波加热还可提高胶原蛋白的溶解性。
不同的肌肉加热过程中嫩度的变化不一样。如在61℃煮制时，牛背最长肌嫩，而股二头肌老（股二头肌中胶原蛋白含量是前者的两倍）；但在100℃水中炖时，牛背最长肌老，而股二头肌嫩。背最长肌加热到60℃、70℃和80℃时剪切力值没有差异，而半腱肌和半膜肌加热到70℃和80℃时的剪切力与60℃时相比显著降低，这与半腱肌和半膜肌中结缔组织含量比背最长肌高有关。伍德（Wood）等研究了猪背最长肌和臀股二头肌加热到65℃、72.5℃和80℃嫩度的变化，发现在高温条件下嫩度有所下降。
牛胸下颌肌，随着加热温度升高，硬度分两个阶段变化：①40～50℃，主要是收缩蛋白的变性所致；②65～75℃，是由于胶原蛋白变性，肌纤维收缩所致。75℃以上时，随着加热时间的延长，胶原蛋白降解，硬度下降。如果胶原蛋白中含有热不稳定性交联，加热时胶原蛋白溶解性增加，剪切力值下降；相反，如果胶原蛋白含热稳定性交联，随着加热时间延长，肉的硬度和拉伸性都增加。在等肌节长度下加热时，肌纤维膜、肌外膜、肌束膜和肌内膜及其热稳定性交联的含量都会影响肉的硬度。
加热过程中，肌纤维除了自身收缩外，还被变性的肌束膜束缚，肌束膜的强度取决于热稳定性交联的含量。在较高温度下延长加热时间，剪切力下降，可能是由于肽腱和成熟交联的断裂，尤其是肽腱的断裂所致。
扫描电镜观察发现，在50℃下加热1h，肌内膜中胶原纤维变成串珠状，主要是由于相邻肌原纤维蛋白的变性所致。60℃下加热1h，肌膜变性，70℃下分解（肌内膜收缩）。而肌纤维膜可在100℃下加热1h不变性。
宰后僵直收缩程度相同、加热温度相同的条件下，青年牛肉比老年牛肉嫩。犊牛肉加热时，胶原蛋白更易溶解，冷却时形成凝胶。而相同温度下，老年动物肌肉中胶原蛋白溶解性差，肉质老。老年动物中高度交联的胶原蛋白与肌原纤维束缚在一起，即使是变性以后，加热收缩过程中产生的张力更大。
僵直收缩反映了单个肌节收缩的程度，即肌动蛋白和肌球蛋白结合的程度。加热导致肌节收缩，加重了肌肉的收缩。肌节在60℃以下时不发生收缩，而在79℃时收缩。79℃时，M线和I带都发生断裂，胶原纤维也发生了变化（胶原纤维在70℃时发生收缩）。对于未发生收缩的肌肉而言，加热时发生纵向收缩，并伴随汁液流出（横向溶胀则吸收液体），高度收缩的肌肉加热时也发生汁液流出，且加热时发生横向收缩。对于宰后僵直过程中未收缩的肌肉，80℃加热时发生的收缩与冷收缩的程度相近。
前已述及，肌肉水相中肌浆蛋白质的含量高，且肌浆蛋白质易变性。加热到40℃，肌浆蛋白发生沉淀，导致肌原纤维相互黏在一起，形成凝胶。这对熟香肠馅的黏着力具有重要作用。虽然肌浆蛋白是水溶性的，但对质构/嫩度的作用不容忽视。
压力加热可提高肉的嫩度，却导致肌肉蛋白发生不利的生化变化。贝乌克（Beuk）等发现用高压锅在112℃加热24h，45%的半胱氨酸被破坏。酸水解时，肉中的必需氨基酸不受影响；但如果是酶水解，有几种必需氨基酸的含量明显下降，尤其是色氨酸受到的影响最大。100℃以下时，肉的营养价值不受影响，而正常加热过程中肉的中心温度远低于100℃。在澳大利亚，已确定了影响嫩度的宰前宰后的关键因素，并建立了分级体系，用于预测肉的嫩度。
④加工：肉品加工过程也可能影响肉的嫩度。僵直前冻结的肉在解冻时发生糖原酵解，导致僵直，影响肉的嫩度。尽管正常的商业冻结方式对肉的嫩度没有影响，但采用鼓风冻结可使胴体在24h内完全冻结，此种方式冻结的肉的嫩度比冻结前冷却了2～3d的肉差，可能是因为后者已经历了短期的成熟。如果提高鼓风冻结的速度，可使胴体在18h内完全冻结，此时肉的嫩度与冻结前冷却了2～3d的肉差不多。尽管快速冻结可减少微观结构的变化，但由于鼓风冻结的胴体未经冷却，对肉的嫩度影响较大。当冻结速度足够快时，只在肌原纤维内部形成细冰晶，可使僵直后冻结的肉的嫩度得到改善，但对于牛四分体来说，这种冻结速度是无法实现的。此外，对预包装肉进行冻结时，要保证必要的冻结速率。牛热胴体鼓风冻结时肉质变硬可能与冷收缩有关。如果冻结速度足够快，在发生冷收缩前肌肉已冻结，肉的嫩度会提高。
对于冻干肉来说，不论操作条件如何，复水后的产品嫩度都比鲜肉差，且有木质感。这可能是与托盘温度对肌浆蛋白和肌原纤维蛋白质的影响有关，当肉的极限pH高时，这种影响可能要小些。高pH的鲜肉非常嫩，快速冻干再复水后肉的嫩度仍较好。
采用巴氏杀菌剂量（50kGy）的辐射可使肌肉蛋白发生变化，提高肉的嫩度，可能与胶原蛋白分子的变化有关。用50kGy辐射时，分离的胶原蛋白的热变性温度由61℃降至47℃，如果辐射剂量为400kGy，胶原蛋白热变性温度降至27℃。
对宰后新鲜牛肉和羊肉进行短时超高压处理，可使肉的嫩度得到改善。当用100MN/m2的压力处理2～4min时，可使肉的剪切力值降为对照的1 /4。显微观察表明超高压处理可使肌肉发生超收缩，组织结构被破坏。麦克法兰发现在30℃下对僵直前的肌肉给予高压处理（100MPa），可使肌肉发生收缩，其程度与冷收缩类似，但硬度没有增加。后来发现超高压和热结合处理（150MPa，60℃，30min）可显著降低肉的剪切力，且对冷收缩的肉也有很好的嫩化效果。高压处理主要影响肌原纤维蛋白，而由结缔组织形成的黏弹性不受高压处理的影响。组氨酸中的咪唑基含量可反映高压处理后蛋白溶解程度。马（Ma）和莱德沃德（Ledward）发现僵直后的牛肉处以高压和热结合处理（60～70℃，200MPa），可使牛肉得到明显嫩化，但黏弹性降低。这可能是由于肌原纤维蛋白和胶原蛋白变性后更利于酶的作用。吉·米乃兹·科尔蒙内洛（Ji minez Colmenero）等认为酶主要作用于肌球蛋白重链或足肌连接蛋白。但胶原蛋白的变化也很重要。如果高压和热处理分开，其嫩化效果不及两者结合使用。
（3）人工嫩化 肉的人工嫩化方法都是些古老的方法，如摔打和切块（使结缔组织被破坏）、（醋、酒、盐）腌渍和酶法嫩化等。古代墨西哥印第安人用巴婆叶包裹肉进行煮制，就是酶法嫩化的雏形。人们将这些传统的方法逐渐现代化。在哥伦比亚部分地区，人们仍有用蕨叶包裹食物的习惯，肉的颜色和质地诱人。蕨叶中蛋白水解酶可加速肌束膜结缔组织的降解，使肉的嫩度提高。
一些植物、真菌和细菌分泌的蛋白水解酶无毒，现已被开发为商业的嫩化剂。最早是浸泡法，但效果不尽如人意，容易表面过度嫩化，出现蘑菇样的质地（有时风味也不好），且酶液不能渗透到肌肉内部。为了解决这一问题，煮制前用叉子将肉戳一些孔，再浸泡在酶液中；或者将酶液泵入肉块的大血管中；或者将冷冻干燥的肉块放在酶液中复水，与浸泡或灌注相比，最后一种方法可使酶液更好地渗入肉块内部。宰前活体注射可使酶液更均匀地分布于肉中。嫩化酶的允许用量为5%～10%，每1kg活重约0.25mg，注射后，活动量大的肌肉中结缔组织含量高，血管分布丰富，酶的含量也高。当酶的含量达到可嫩化肌肉的水平时，舌、肝等器官会积蓄过量的嫩化酶，导致这些器官煮制时松散开。注射1～30min后将动物宰杀。一般来说，注射的酶对动物没有伤害，因为血液pH远高于酶的最适pH，酶活与-SH有关，在活体氧气压下，酶处于失活状态，此外，也达不到酶的最适温度（70～85℃）。但是，软骨组织中的氧供应有限，可促进活体状态下嫩化酶发挥作用。当给兔注射木瓜蛋白酶后（血液循环时氧分压可暂时使其氧化失活），兔的耳朵耷拉下来。当注射木瓜蛋白酶和无花果蛋白酶（200mg/kg）后动物肝脏发生结构和组织化学变化。宰前注射商用剂量的木瓜蛋白酶可改善冷收缩造成的羊肉变硬。
品种对酶的效果也有显著影响。如果牛的基因中含瘤牛基因成分，将会使木瓜蛋白酶的嫩化效果明显下降。
细菌和真菌蛋白水解酶仅作用于肌原纤维。这些酶首先作用于肌膜，导致细胞核消失，随后降解肌原纤维，最终导致横纹消失。植物源性的蛋白水解酶主要作用于结缔组织纤维，首先降解基质中黏多糖，进而使结缔组织纤维变成无定型的物质。需要指出的是，这些酶不是作用于未变性的胶原蛋白，而是作用于加热时变性的胶原蛋白。弹性蛋白在成熟或加热过程中不发生变化，但注射外源性蛋白水解酶后弹性蛋白发生水解。不同于成熟过程中的嫩化，人工嫩化酶降解结缔组织蛋白，使其变成可溶性的含羟脯氨酸的物质。真菌蛋白水解酶对结缔组织没有作用，对感官品尝时咀嚼后的残渣量也没有影响。
除了添加外源性的蛋白水解酶，也可通过激活内源酶（组织蛋白酶）来嫩化肉。诱导性的维生素E缺乏症将会提高溶酶体蛋白酶的活性；过量饲喂维生素A可导致溶酶体蛋白酶的释放。
宰前注射皮质激素或维生素C缺乏，都会抑制基质中黏多糖和胶原蛋白的合成，从而使肉的嫩度得到改善。
NaCl及其他盐类对肉的嫩化作用也很重要。宰后向分割肉中灌注食盐溶液，直接或间接提高肉的持水能力，从而改善肉的嫩度，如果使用磷酸盐，pH升高，从而提高持水能力，改善嫩度。注水也可使肉的嫩度得到改善，不过鲜肉在销售前是禁止注水的。关于CaCl2对肉的嫩化效果，报道不一。宰前注射CaCl2，可加速宰后僵直，引起肉变硬。如果将肉块浸泡在CaCl2溶液中，肉的嫩度提高，这主要是由于Ca2+激活了钙蛋白酶所致，但需在宰后24h后浸泡。将肉干在CaCl2溶液中复水，可促进肌原纤维小片化，使肉的嫩度明显提高。但也有人发现CaCl2溶液浸泡可导致肉的汁液流失增加，肉变硬，宰后0.5～6h注射CaCl2，可使肉的嫩度提高；尤其是僵直前注射，作用更明显。这并不是因为钙蛋白酶的作用所致，而是由于Ca2+加速了糖原酵解，抑止了冷收缩所致。目前，盐对肉的嫩化作用还需要进一步探索。
此外，注射乳酸可使嫩度差的肉变嫩；僵直前或僵直后注射100（g/L）0.5mol/L乳酸，都可提高牛肉嫩度，主要是通过加速溶酶体酶的释放，加速肌球蛋白重链的降解，降低肌束膜胶原蛋白的热稳定性来实现的，但产品出现褐变，可接受性下降。
4.肉与肉制品的风味是如何形成的？
生肉的滋味很淡，略有甜味、咸味、酸味或苦味，这因肉的化学状态或来源而异。但是肉经过加工后，往往形成令人愉快的风味（主要为滋味和气味）。肉和肉制品风味的形成实际上主要是一些化学或生物化学过程。
（1）肉风味的化学分析 肉的水溶性透析液中含有肌酸和糖蛋白，加热过程中释放出肉味。如果将组成糖蛋白的各种氨基酸和糖、肌醇一起加热，可产生类似于熟肉味的气味。将生牛肉提取物进行凝胶透析色谱分析，可获得许多的组分，其中一半的组分在加热过程中可产生煮牛肉的香味。生牛肉浸提液中80%为两种组分，可产生浓烈的香味，其中包括含硫氨基酸（甲硫氨酸、半胱氨酸）和2-脱氧核糖。将含硫氨基酸（半胱氨酸或甲硫氨酸）和核糖一起加热，可产生猪肉味；如果是其他氨基酸，则产生牛肉味。也有一些人工制备产品，如无机硫化物和碳水化合物反应产生的物质具有肉香味。当硫化物与2-或3-甲基丁醛加热时，产生培根味；硫胺素、二乙醛和己醛与含硫多肽加热时，产生禽肉味。亚硝酸盐与氨基酸混合物反应也可产生肉味。
这些经验的观察已得到化学研究的验证，主要包括氨基酸、碳水化合物和脂肪加热过程中的热化学反应。从熟牛肉中已鉴定出750种挥发性的化合物，如表1-4所示。
表1-4 熟牛肉主要风味成分
（R. A. Lawrie，D. A. Ledward，2006，Lawrie’s Meat Science，7th Edition）
很多类型的加热反应可产生肉味。主要包括：肽和氨基酸的热分解、糖的分解、脂肪的氧化、脱氢和脱羧基反应、硫胺素和核苷酸的分解，以及糖、氨基酸、脂肪、H2S和NH3的交互反应。
挥发性风味物质主要来自于氨基酸的热分解，首先是斯特雷克（Strecker）降解反应，即氨基酸脱氨基和脱羧基，生成少1个碳原子的醛类化合物；其次是美拉德反应，即氨基和羰基反应，生成系列产物（含氮化合物、1-氨基化合物、1-脱氧-2-酮类化合物）。苯丙氨酸、β-丙氨酸、半胱氨酸和甲硫氨酸热分解过程中产生乙醛，缬氨酸分解产生甲基丙醛，亮氨酸分解产生3-甲基丁醛，色氨酸分解产生吲哚，苯丙氨酸分解产生甲苯和乙苯，半胱氨酸和甲硫氨酸分解产生CO2和SO2。氨基酸混合物加热过程中产生的香味物质不一定与肉提取物加热过程中产生的物质相同，可能是由于氨基酸的序列不同所致，这类物质的安全性需要给予充分的关注。
肉中的碳水化合物也是加热过程中产生风味的重要前体物。180℃和220℃时碳水化合物脱水生成不同物质，戊糖脱水生成糠醛，而己糖脱水生成羟甲基糠醛。300℃下，发生焦糖化反应，产生许多香味物质，如呋喃、醇类、芳香族碳氢化合物。
氨基酸和碳水化合物单独加热时可产生香味物质，如果混合后加热，所需的火力要小得多。
水溶性前体物加热时产生各种肉味，脂肪或脂溶性前体物对肉的风味和不同种类肉味之间的差异也有很大贡献。不同种类动物的肌内脂肪存在很大差异，如猪脂肪加热后产生的挥发性羰基化合物包括辛醛、十一醛、2，4-庚二烯醛、2，4-壬二烯醛，而羊脂肪和牛脂肪加热后不产生这类物质；牛脂肪和猪脂肪风味中存在2，4-癸二烯醛，但羊脂肪中不存在；4-甲基辛酸是羔羊肉和山羊肉的主要风味物质，而支链脂肪酸（如4-甲基辛酸和4-甲基壬酸）是绵羊肉中的主要风味物质。这些物质的强度随着饲草中3-甲基吲哚和烷基苯酚的含量的增加而增加。长链醛类化合物可反映不同的饲喂方式，放牧的畜禽肉中含2-十一醛，而谷饲的畜禽肉中含2，3-辛二醇。饲草中亚油酸含量高，使草饲牛羊肉的食用品质与精饲的牛、羊肉的品质存在很大差异。
没有脂肪存在的情况下，肉的风味不佳。但出于健康考虑，人们应尽量减少脂肪的摄入量，促使农户饲养瘦肉型的动物。但猪肉中肌内脂肪含量低于1.5%时，风味和嫩度均较差。
熟牛肉和猪肉的顶空挥发性成分中脂源性成分存在显著差异。脂肪对不同动物肉的风味有很大影响。
脂肪中的磷脂而不是三酰甘油酯对熟肉的风味起重要作用。当去除三酰甘油酯后，肉的风味没有多大改变；但如果去除磷脂，肉中脂肪醛类物质含量降低，熟肉中吡嗪含量显著降低。磷脂若参与美拉德反应则抑制了吡嗪的产生。
油酸、亚油酸、α-亚油酸，在有或无半胱氨酸和核糖的情况下，对熟肉风味形成有作用。当混合体系中只含有亚油酸时，有明显的鱼味。当有Fe2+存在时，鱼味更重。
熟肉中常出现过热味，主要是由于脂肪氧化造成的，由于血色素铁和非血色素铁催化的磷脂氧化所致。在冷藏条件下，熟肉的酸败速度比生肉快。任何破坏肌肉膜的操作如斩拌、乳化等都会加速酸败，而抗氧化剂，如亚硝酸盐、磷酸盐、天然中草药、香辛料（如迷迭香）都可延缓酸败。
风味种属特异性可能与氨基酸或脂肪组织中碳水化合物含量有关。气相色谱分析发现，白鲸肉风味成分中有一种在其他哺乳动物肉中不存在的物质；后来发现这种物质是三甲胺，是由于白鲸摄入的磷虾肉中三甲基氧化物被细菌分解后产生的。
除了氨基酸、碳水化合物和脂肪外，硫胺素也是肉的风味的重要前体物质。硫胺素加热分解至少可产生8种风味化合物，包括H2S、甲酸和杂环呋喃类化合物。2，3-二硫呋喃的香味阈值为2 ×10-14。
无论是水溶性的前体物还是脂溶性的前体物，对香味物质的产生都具有重要作用。早期检测到肉的风味中有氨气、乙醛、丙酮、二乙醛、挥发性脂肪酸（甲酸、乙酸、丙酸、丁酸和异丁酸）、二甲基硫化物、H2S等；随着检测技术的发展，可检出更多的化合物。随着加热时间的延长，H2S及其他含硫化合物如甲硫氨酸的浓度增加。熟猪肉中H2S的含量是熟牛肉的1.2～1.3倍，主要是因为猪肉中游离的巯基含量高。这些游离的琉基是肉中H2S的来源。煮制1h的牛肉中，挥发性物质中50%以上为含硫脂肪族化合物，而加热时间延长至4h时，杂环类含硫化合物的含量明显增加。
加热过程中，随着加热时间延长或加热温度升高，产生杂环含硫化合物（如噻唑）。水煮牛肉中含3，5-二甲基-1，2，4-三硫烷，烤牛排中含2-烷基噻吩，烤猪排中含4，6-二甲基-2，3，5，7-四硫辛烷。
在熟羊肉中含有两种特殊的含硫化合物，顺—甲硫醚和1，2，3，5，6-戊硫烷（蘑菇香精），可能是甲醛和H2S反应的产物。羔羊肉中4-甲基，4-乙基辛酸含量较高，是羔羊肉的特征风味物质。
吡嗪是另一类对肉的风味起重要作用的杂环化合物，随着加热时间延长，这类物质的含量增加。吡嗪由脂肪族羟胺化合物产生，是肉中风味物质的重要成分。吡咯吡嗪和4-乙酰基-2-甲基吡嗪都具有烤牛肉味。二环吡嗪具有烤肉味。
烤肉时，过度加热导致噻唑和吡嗪含量增加。加热方式对牛肉风味有影响，未熟透的水煮牛肉或未熟透的微波烹制牛肉中吡嗪含量高，而熟透的水煮牛肉中含苯类化合物。
吡啶是醛类物质和胺类物质反应的产物，也可能来自于氨基酸的热分解（如β-丙氨酸和半胱氨酸）或美拉德反应。烤制条件下，脯氨酸和葡萄糖反应生成吡啶。吡啶的产生与动物种类有关，如羔羊肉挥发性风味中烷基吡啶含量的高低，决定其风味的可接受性。
熟透的牛肉风味中含呋喃和大分子烃类化合物，而未熟透的牛肉中含大量的小分子烃类化合物。对于猪肉也是如此。脂肪是呋喃和甲基呋喃的前体物。美拉德反应中碳水化合物和氨基酸之间的阿马多利（Amadori）重排、硫胺素的热分解、核苷酸降解也是产生风味物质的重要途径。呋喃类化合物所呈现的肉味与呋喃环取代程度有关。从牛肉汤中分离出的4-羟-5-甲基-3（2H）-呋喃酮与H2S反应生成的化合物具有烤牛肉的香味。
加热时还产生各种醇类物质和酯类物质，如加热猪肉时产生异己醇、异庚醇、异癸醇和乙酸酯。
加热也会引起肉中核苷酸的变化。日本科学家认为单核苷酸是肉的风味的重要组分。嘌呤环的6位被羟基取代，核糖环的5位被磷酸基取代。在日本，谷氨酸、肌苷、次黄嘌呤已被用作调味料。越来越多的人认为这类物质随着浓度的升高或降低，导致风味发生变化，但也有人认为它们的作用很小。
加热时间和温度对肉的滋味和气味都有显著的影响。除高压加热外，肉块的中心温度不会超过100℃，除非所有水分被蒸干，因此，肉块中心几乎没有风味；加热过程中，肉块表面水分被蒸发，温度较高，有利于产生各种风味物质。但压力加热时，内部温度高，产生的风味物质多，风味更好。随着肉块中心温度的升高，肉的风味增强。
（2）肉的风味（气味和滋味）的变化 受内在和外在因素影响，肉的风味变化较大。外在因素包括种类、品种等。索艾羊肉中吡嗪和含硫化合物（美拉德反应产物）的含量比萨克福羊肉中高。即使是同一品种的肉，风味也可能存在一些差异，这种差异可能是遗传性的。
随着动物年龄增加，肉的风味增强，如犊牛肉风味平淡，而成年牛肉风味足。18月龄以内，随着年龄增加，牛肉风味增强；18月龄后风味变化不大。这与风味前体物的阶段性变化有关。青年山羊肉和绵羊肉之间的风味差异较小。
老年动物肉中含有较多的脂肪，且饱和脂肪酸含量高，脂溶性风味前体物都存在于脂肪中。当猪背最长肌肌内脂肪含量增加时，不饱和脂肪酸含量增加，但多不饱和脂肪酸含量下降，风味提高。虽然脂肪对风味来说是必需的，但脂肪含量达到一定水平后，风味不再改变。
不同部位肌肉的生化特性存在明显差异，导致其风味也不同，如腰大肌风味淡而膈肌风味浓。牛背最长肌的风味比半腱肌强。同一年龄牛的12个部位肌肉的风味比较实验可以发现股二头肌风味得分最高，冈上肌得分最低。不同牛部位肌肉中风味前体物的含量存在差异。
极限pH也是影响肉风味的重要生化指标，总的来说，极限pH越高，感官品尝时风味越差，可能是因为肌肉结构溶胀后阻止了风味物质在口腔中的散发。在咸肉中也存在类似现象，即使盐浓度相同，pH高的培根不及pH低的培根咸。除此之外，从正常pH的羊肉和牛肉（极限pH5.5～5.8）蒸馏出的挥发性物质与高极限pH（6.0以上）的羊肉和牛肉之间存在显著差异。高极限pH的牛肉和羊肉中含有三甲胺、氨气和甲基吡啶。与正常pH（5.5～5.6）猪肉相比，真空包装高pH（6.3～6.6）猪肉在储藏过程中产生更多的硫化氢、甲硫醇、二甲基硫化物及其他含硫挥发性物质，这主要是由微生物作用所致。
宰后成熟对风味也有很大的影响。宰后成熟过程中，肉变嫩，风味增强或改变。成熟过程中，大分子烃类化合物、苯类化合物和吡嗪含量显著增加；游离脂肪酸的变化对风味也有影响，如牛背最长肌在2℃下成熟21d，肌内脂肪中油酸含量增加。在此过程中，核苷酸逐渐分解，ADP和AMP最终分解为核糖、次黄嘌呤、磷酸和氨气。
上述内在因素使肉类风味产生期望的变化，但消费者对风味的喜好也存在很大差异。
常见的不愉快气味，主要来自饲料中的某些成分，而与饲料的水平和强度没有关系。牧饲动物和精饲动物的熟肉风味之间没有差异（除了年龄的影响），但饲草中含有的特殊风味物质对肉的风味有影响。调查发现西班牙消费者喜欢精饲羔羊肉（n-6多不饱和脂肪酸含量高）的风味，而英国消费者更喜好牧饲羔羊肉（n-3多不饱和脂肪酸含量高）的风味，消费者的喜好主要受以前的经验和习惯影响。
为了保持感官品质和控制微生物腐败的多数操作都会导致风味下降。而在腌腊肉制品、肉糜制品和香肠制品加工中，常添加香辛料、调味料（如谷氨酸钠）、糖等物质来增强肉的风味。
腌腊肉制品与非腌腊制品的风味明显不同。猪肉常采用腌渍保藏，时间长，风味足，大多数的风味研究都集中于培根和火腿的风味研究上。
熟火腿与熟猪肉中的挥发性成分存在一定差异。火腿腌制过程抑制了己醛的形成，而对其他羰基化合物影响较小。亚硝酸盐是盐的重要成分，可抑制各种大分子烃类化合物的产生。熟咸肉的顶空成分中C2～C5羰基化合物含量高。咸猪肉香味主要为低浓度的脂肪氧化次级产物，但挥发性含硫化合物也很重要。咸猪肉煮制过程中H2S/硫醇比率增加（5∶1），产生其特有的风味。亚硝酸盐对培根风味的形成具有重要作用。培根中含有烷基硝酸盐和腈类化合物，这些物质可能来自于脂肪氧化产物的亚硝基化反应。
培根和火腿煮制过程中，氨气含量增加，甲胺和二甲胺含量下降。
腌制可增加游离氨基酸的含量，煮制过程中产生更多的游离氨基酸。游离氨基酸转变为各种挥发性物质，促进风味的形成。此外，在卤水中添加氨基酸（甲硫氨酸）可提高腌猪肉的风味。
外源性肉类气味和滋味强化如添加香辛料、调味料（如谷氨酸钠）、糖等物质，主要限于腌腊制品和香肠制品。培根和香肠风味与微生物有关。这类产品的风味来自于脂肪水解和游离脂肪酸的降解。脂肪酸的降解与微生物的种类有关。为了获得特定的风味，有时接种某些微生物。如把啤酒片球菌（Pediococcus cerevisi-ae）作为香肠的发酵剂；卤水中添加假单胞菌可显著改善风味。发酵剂（不同组合的乳酸菌和葡萄球菌）能决定干发酵香肠的风味物质种类和含量。
肉类气味和滋味的强化和控制已取得很大发展，如在肉糜制品中添加产生风味的微生物或宰前饲喂产生风味的化学物质或微生物（如雅致枝霉）。宰前饲喂不一定理想，但干发酵香肠生产过程中添加外源性的酶可起到很好的效果，该方法已得到应用。
通过制备浓缩肉精可获得水溶性的风味成分。肉精中非挥发性的成分与鲜肉中的成分相似，如盐、乳酸、肌肽、肌酸和次黄嘌呤。将肉长时间加热后得到浓缩肉精，肉精中肌酸含量高，色泽深（氨基酸和糖反应形成美拉德产物），还含有H2S和异戊醛。
（3）肉中异常风味的形成 冻藏10年的牛肉具有和鲜牛肉一样可接受的风味，但肉的风味会逐渐损失，这可能是由于高挥发性物质的缓慢释放所致。储藏在-10℃的冻肉中经常可检测到二乙醛气味。在冻藏过程中风味的损失是不可避免的，但令人不愉快的气味是由于微生物作用、化学变质及外来物的污染产生的。
肉块表面微生物产生的气味不如厌氧微生物产生的气味明显，表面微生物产生的是酸味而不是臭味。微生物的脂肪酶分解脂肪，生成各种脂肪酸，产生异味。异味的性质与微生物类型有关，而微生物的类型与储藏温度、产品类型（鲜肉、腌腊制品和肉糜制品）有关。高温、厌氧条件下，如将预包装的培根置于20℃，则微生物分解蛋白质，产生臭味。如果胴体深层肌肉没有得到及时冷却，且微生物含量偏高时，易出现腐败。
常见微生物腐败案例如下：20%CO2、80%O2气调包装的牛背肉在3℃下储存28d后，产生1-己烯、1-庚烯、乙酸乙酯和苯等异味物质，其中的优势微生物为恶臭假单胞菌。而真空包装的牛肉、100% CO2气调包装的牛肉、40% CO2/60%N2气调包装的牛肉异味小，其优势微生物分别为植物乳杆菌和肠膜明串珠菌。植物乳杆菌和肠膜明串珠菌产生挥发性物质中含有丙酮、甲苯、乙酸、乙酸乙酯和氯仿。高极限pH的猪肉真空包装后其优势微生物是革兰氏阴性菌，产生挥发性的含硫化合物，具有异味。但在正常极限pH的肉中优势微生物为乳酸菌，不产生含硫化合物和异味。真空包装的切片培根中分离到无恒变形菌，该菌产甲硫醇，使肉具有白菜味。肉中微生物引起的异味由弱到强依次为黄油味、干酪味、甜味、水果味、臭味。
由于微生物作用或其他作用产生的游离脂肪酸，可加速氧化酸败。低温（-10℃）长时间冻藏过程中肉质也会发生酸败。脂肪氧化生成200多种羰基化合物，很难确定导致异味的具体物质。氧化酸败过程中，脂肪酸种类不同，降解产物不同，异味也不同。磷脂是肉中最不稳定的脂类，可能是加速风味变质的主要因素。牛肉和猪肉肌内脂肪中脑磷脂氧化产生鱼腥味，而肉中其他脂质的氧化产生的异味少。提高肉的pH，可延缓冻藏时猪脂肪的氧化。当用甲醛处理不饱和脂肪酸含量高的饲料，再饲喂猪时，猪脂肪中不饱和度高，有明显的油味。用同样的饲料饲喂反刍动物后，脂肪酸败仍很严重。肉中可能还含有消费者讨厌的甜味，甜味主要来自于顺-6-十二烷酮，而油味来自于反-2，4-十二烯醛。
通过宰前补饲亚麻籽油（α-亚油酸含量高）和鱼油（EPA和DHA含量高），可改变羊肉中n-3多不饱和脂肪酸含量，加热时多不饱和脂肪酸发生自氧化，芳香风味增强。
尽管反刍动物瘤胃中的微生物可氢化不饱和脂肪酸，饲喂亚麻籽油和鱼油的同时补饲核糖和半胱氨酸，可提高脂肪的不饱和度。宰后煮制过程中核糖、半胱氨酸和脂肪酸发生美拉德反应，使肉的风味增强。但该饲喂方法并没有提高多不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸的比例。饲喂大豆油和亚麻籽油混合物（2∶1），可使多不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸之比提高到3，但对（n-6）∶（n-3）之比没有影响。
除了瘤胃微生物的氢化作用，日粮的性质对脂肪组成也有影响。分别以白三叶和多年生黑麦草饲喂羔羊，则其皮下脂肪中己酸及其支链异构体，十六碳不饱和脂肪酸（油酸、亚油酸和亚麻酸）含量存在显著差异。
虽然有机食品备受欢迎，但是牧饲牛肉比谷饲牛肉风味要差，前者不饱和脂肪酸含量高，且有青草味，存在适口性差、冻藏后脂肪变质严重等缺陷。牧饲牛肉重组加工时，添加没食子酸丙酯和牛肉香精，可提高其适口性。
宰前饲喂喷洒过狄氏剂的作物，牛肉可能会有杀虫剂的气味；如果牧草掺杂有独行菜（有治疗肠炎作用）和豚草等杂草，那么牛肉中不会产生吲哚和粪臭素（色氨酸的代谢产物）。公猪肉中常有粪臭味，主要是因为公猪体内雄甾酮分泌旺盛，导致动物采食量下降，胃肠道内容物停留时间长，肠道微生物分解色氨酸，产生了粪臭素。宰前牧饲可导致绵羊肉中出现多种异味。在特定的季节、特定的生长阶段、特定的土壤条件下都会产生上述异味。宰前饲喂中性饲草，可避免羊肉中出现上述异味。
煮制猪肉时，有时出现明显的公猪味，这种气味在公猪肉和母猪肉都可能发生。产生这种气味的物质是脂溶性的，但不被皂化。宰前注射雌己酚可消除公猪味。该气味物质为5α-雄甾酮-16-烯-3-酮，存在于活重100kg以上的公猪的肉中，但仔猪和母猪肉中没有该物质。在公猪的颌下腺中，该物质以醇形式存在。女性比男性对公猪味更敏感。当雄甾酮浓度高于1μg/g时，才会对肉的食用品质产生明显的影响，因此，50%以上的公猪肉具有可接受的食用品质。可采用一种简单的方法（将猪脂肪放在375℃电烙铁加热，根据产生的气味即可检测）尽早检测商品肉中的公猪味。
在特定的加热条件下，蛋白质分解产生H2S，可与异亚丙基丙酮反应，生成各种化合物，包括4-甲基-4-戊硫醇-2-酮，该物质具有难闻的腥臭味。苯类物质经常用于绵羊的临床诊断，在绵羊肉中也能检测到这类物质。
肉经常需要冻藏很长时间，运输到不同的地方。但在冻藏及运输过程中从外界（如柴油、水果）吸收各种异味，导致产品失去商品价值。为了避免这种现象，通常在冷库中放入活性炭吸附这些异味。冷藏（高于或低于冰点温度）时产生的异味一般不是由于冷藏本身造成的，而是其他工序操作，如脱水、冷冻干燥、辐射等造成的风味变化。肉干和冷冻干燥肉在有氧气存在的条件下容易发生氧化酸败，在高温条件下还产生油粉味和油漆味。在无氧条件下，由于美拉德反应产生苦味物质。
辐射也会导致肉的气味和滋味的变化，牛肉中H2S、硫醇、羰基化合物、醛类化合物都是异味的重要来源。包装内添加抗坏血酸等保护剂可消除异味，在冰点以下进行辐射，可减少异味的产生。储藏过程中，辐射灭菌的肉有腐败味和苦味，这是由于蛋白水解酶作用于蛋白质产生酪氨酸的缘故。
长时间加热也可导致肌肉蛋白质降解，产生H2S。在177℃下烤2h至中心温度82℃时牛排的气味和滋味要比在288℃下烤1h至中心温度82℃时的牛排差。肉类罐头加工过程中由于长时间高温加热，导致香味成分发生明显变化。牛肉罐头高温短时加热可减少异味物质（醛类和含硫化合物）的产生。灌制前添加赖氨酸和精氨酸，可降低牛肉中醛类的含量，添加延胡索酸和丙二酸，可降低含硫化合物的含量。牛肉罐头在20℃下存放12个月后肉味下降，但在121℃下重新加热时肉的风味有所恢复。
5.肉色的影响因素分析
肌红蛋白不同于血红蛋白，除放血不当外，肉色并不是由血红蛋白产生的，而是由肌红蛋白决定的。肉表面的色泽不仅取决于肌红蛋白的含量，还与肌红蛋白分子的类型、化学状态及其他成分的物理化学状态有关，如表1-5所示，而这些又受到许多外在因素的影响。
表1-5 鲜肉、腌肉和熟肉中的色素
（R. A. Lawrie，D. A. Ledward，2006，Lawrie’s Meat Science，7th Edition）
续表
（1）肌红蛋白的含量与化学特性 一般情况下，肌肉的活动量越大，肌红蛋白含量越高，但不同种类、品种、性别、年龄、肌肉类型及运动方式等也会导致肌红蛋白含量的差异。野兔肉中肌红蛋白含量比家兔高，赛马肉中肌红蛋白含量比挽马高，公牛肉中的肌红蛋白含量比母牛高，阉割牛肉中肌红蛋白的含量比青年牛高。淡红色的犊牛肉最受消费者欢迎，但是犊牛肉的色素成分主要为血红蛋白。
运动方式影响肌红蛋白含量。比如持续运动的膈肌中肌红蛋白含量要比间隙性、低强度运动的背最长肌高；牧饲动物肌肉中肌红蛋白含量要比圈养动物高。营养水平和特性也影响肌红蛋白含量——高能量水平或日粮中缺铁都会导致肌肉中肌红蛋白含量很低，但两者的作用机理不同。日本消费者喜好浅红色的牛肉，而欧洲消费者更喜好鲜红色的牛肉。有证据表明，宰前饲喂绿茶可降低牛肉中肌红蛋白的含量。令人奇特的是，同一肌肉中相邻部分（1cm左右）肌红蛋白含量也可能相差数百倍。
不同种类动物的肌红蛋白分子形态存在很大差异，如牛肉和猪肉中的氧合肌红蛋白（鲜红色）和高铁肌红蛋白（褐色）的色调不同。都在鲜切状态下，猪背最长肌表面氧合肌红蛋白的形成速度比牛背最长肌快。
肌肉表面的色泽主要与肌红蛋白分子的化学状态有关。肌红蛋白分子包括一个血色素和一个球蛋白组分。相对分子质量为17000。血色素（铁卟啉）是由4个吡咯形成的环和一个铁离子组成，铁离子位于环的中央。铁离子以还原态和氧化态形式存在。还原态的Fe2+能与O2、NO等气体结合；但球蛋白部分发生变性时，氧结合能力下降，还原态氧氧化增强，形成Fe3+，但与NO的结合更加紧密。因此，能引起球蛋白变性的因素都能加速脱氧肌红蛋白（紫红色）和氧合肌红蛋白（鲜红色）的氧化形成高铁肌红蛋白（褐色），主要是由于低氧条件下，肌红蛋白体系还原能力下降；而同样条件下，亚硝基肌红蛋白转化为亚硝基血色素原，使腌肉的色泽稳定性增加。在这些色素中，铁离子为还原态的，但亚硝酸还可与高铁肌红蛋白反应生成亚硝基高铁肌红蛋白。
无论是鲜肉中的肌红蛋白、氧合肌红蛋白和高铁肌红蛋白，还是腌肉中的亚硝基肌红蛋白和亚硝基高铁肌红蛋白，血色素环和蛋白质都是没有变化的，只是铁离子的价态和颜色发生了变化。在加热过程中，球蛋白变性，但血色素环不变化，与红色的球蛋白血色素原、褐色的球蛋白血色素原、粉红色的亚硝基血色素原中的血色素环没有区别。熟肉中的色素复合物为变性的血色素蛋白，这些蛋白可能包含几种变性的蛋白质，而不仅仅是球蛋白。褐色的球蛋白血色素原经过辐照后转变成红色的球蛋白血色素原。在硫化氢和氧气同时存在的条件下，血色素环被还原，肌红蛋白转变成绿色的硫化肌红蛋白；而在过氧化氢和抗坏血酸（或其他还原剂）作用下，血色素环被还原生成绿色的胆绿蛋白；这些是由于微生物的作用造成的，也存在于受伤的活体组织中。当肉的极限pH高于6.0时，更容易形成硫化肌红蛋白，而在pH较低的情况下，产H2S的微生物生长受到抑制，不会产生硫化肌红蛋白。在较为极端的条件下，卟啉环被打开，而铁离子保留在其中，形成绿色的高铁胆绿素；如果环境条件进一步加剧，导致卟啉环中的铁离子丢失，卟啉与蛋白质分离，并展开，形成黄色的吡咯或无色的胆色素，腌肉中过量的亚硝酸盐与肌红蛋白反应，生成深红色的亚硝基高铁肌红蛋白。
煮制前，鲜肉中氧合肌红蛋白最重要，只存在于肌肉表面，呈鲜红色。宰后相当长的时间内，肌肉中细胞色素酶可以利用氧。尽管肌肉内部没有氧气，但暴露在空气过程中，肌肉表面的氧气向内部扩散，当氧气扩散速率与细胞色素酶的吸收速率和肌红蛋白的吸收速率达到平衡时，不再向深层扩散，肌红蛋白与氧气结合后形成氧合肌红蛋白。氧气渗透的深度与肌肉表面的氧气压力、肉中氧气扩散系数，以及氧气消耗速度有关。从肉的表面至氧合肌红蛋白∶脱氧肌红蛋白为1 ∶1的厚度（即氧渗透最大厚度的84%处）之间，氧合肌红蛋白占主导地位，呈鲜红色。由于呼吸酶活性不同，在相同条件，不同肌肉的氧气渗透深度不同。如同时将马腰大肌和马背最长肌在0℃下放置1h，前者氧气渗透层的厚度为0.94mm，而后者为2.48mm，主要因为前者的呼吸作用强，而后者的呼吸作用弱所致。
培根中氧气的渗透深度可达4mm，主要是因为在高盐浓度下，呼吸酶的作用受到了抑制。当环境温度下降时，氧气扩散系数和呼吸作用都下降，但前者下降幅度比后者小；因此，0℃下氧合肌红蛋白层比20℃下的氧合肌红蛋白层厚，低温条件下储存，肉的表面色泽更加鲜艳。
熟肉色素主要为褐色的球蛋白血色素原，熟培根中的主要色素为红色的亚硝基高铁血色素原。有研究表明烟酰胺血色素原也是熟肉色的重要成分。不加硝酸盐或亚硝酸盐的帕尔玛火腿的粉红色主要来自于Zn原卟啉I。不同于鲜肉，熟肉中的褐色是消费者乐意接受的品质特性。加热温度影响色素转化的程度。因此，加热过程中，牛肉的中心温度为60℃时内部呈鲜红色，60～70℃时呈粉红色，而达到70～80℃或更高温度时呈淡褐色。在较低温度条件下，肌肉中的肌红蛋白可发生很明显的变化，而在溶液中却几乎没有变化。65℃以下，肌红蛋白的变性（色素的提取率）主要是由于酶的作用或协同沉淀作用而非温度导致的。肌红蛋白是热稳定性的肌浆蛋白之一，但在80～85℃时完全变性，可依此判定肉是否加热到90℃。在此温度条件下，口蹄疫病毒已被灭活。为了预防E.coliO157∶H7等病原微生物的危害，需要将肉糜制品加热到70℃并至少保持2min，直到肉色变褐，此条件下，在肌红蛋白变性转变为肌血色素原前，微生物已被杀死。但有研究发现，杀死羊肉中的E.coliO157∶H7所需温度比肌红蛋白变性温度高，且不同的肌肉所需的褐变温度不同。肌肉煮熟时微生物未必被杀死。有人建议把脱酰胺肌动蛋白的含量作为评价肉熟化程度的指标。研究发现牛背最长肌和半膜肌中盐溶性含氮物质的含量随加热温度升高（40～90℃）而下降，采用热示差扫描法测定牛肉热解曲线中三个峰值随蛋白热变性的变化时发现，热解峰值与变性的起始阶段有关，热解曲线面积与加热持续的时间有关。这些特征可用来判定肌肉受热程度。
熟肉色的形成还包括碳水化合物的焦糖化和还原糖与氨基化合物之间美拉德反应。宰后猪肉中碳水化合物水解产生大量的还原糖，加热过程中发生美拉德反应。猪肉中肌红蛋白含量较低，因此，美拉德反应就决定了猪肉的褐变程度。此外，加热过程中血红素释放大量的铁离子，加速了脂肪氧化。
（2）变色 肉的极限pH影响肉色。如果肉的极限pH很高，细胞色素酶的残余活力高；且肌肉蛋白的pH比其等电点高很多，蛋白质与水分结合紧密，导致肌纤维被紧紧包裹在一起，限制了氧气的渗透。这种情况下，鲜红色的氧合肌红蛋白层就会很薄，而紫红色的脱氧肌红蛋白占主导地位，使肉色很深，典型的产品为黑切牛肉和双色培根。
此外，高极限pH时，肌红蛋白的光吸收发生改变，使肉的表面色泽发暗；而低极限pH肉的表面色泽较鲜艳。
PSE肉的肉色苍白，一方面是由于肌红蛋白含量相对较低，另一方面与肌红蛋白的化学变化有关。肌红蛋白的化学变化有两种情况：①pH下降过快，导致肌浆蛋白包括肌红蛋白在高温、低pH条件下发生变性；②极限pH过低，导致肌红蛋白变性。上述两种情况下，肌红蛋白氧化形成高铁肌红蛋白，而高铁肌红蛋白的色强度很低。此外，肌红蛋白的结构是开放的，可散射光。NN基因型的猪肉肉色比nn基因型的猪肉色稳定，主要是因为nn基因型的猪肉中高铁肌红蛋白生成速度快。肌肉对光的折射率与pH和苍白程度呈反比。
高铁肌红蛋白是肌肉表面最常见的色素成分，当肌肉表面60%的肌红蛋白以此形式存在时，就呈褐色。如前所述，凡是能引起球蛋白变性的因素，如加热、低pH、盐、紫外线等都会加速肌红蛋白或氧合肌红蛋白转变为高铁肌红蛋白。如果在低温条件长期保藏或在高温条件下短期保藏，都会导致肉块表面干燥，增加盐的浓度，从而加速高铁肌红蛋白的形成。低温会直接或间接降低需氧酶的活性。
在533.3Pa氧分压下，高铁肌红蛋白的生成速度最快，因此褐色的高铁肌红蛋白层位于肉的表面层之下。腌肉中肌红蛋白的氧化，即亚硝基血色素原含量与氧分压呈正比，经过包装的腌肉，其褐变速度随氧分压的增加而增加；而包装的鲜肉中氧分压越高，其褐变越慢。羊肉对氧气的需要量比牛肉和猪肉高，这可能是导致新鲜羊肉更易褐变的重要原因。
无论是在无氧还是有氧条件下，高铁肌红蛋白都可被细胞色素酶及辅酶NADH还原。牛肉和羊肉中氧气吸收量和辅酶NADH含量有关。肌肉中存在高铁肌红蛋白还原酶，NAD是其辅酶，在50℃时该酶失活；但有研究表明，肌肉还存在另一种形式的高铁肌红蛋白还原酶，具有更强的耐热性，在70℃时才失活。因此，未经腌制的熟肉内部呈粉红色。
NADH-细胞色素b5还原酶催化的高铁肌红蛋白还原反应主要由线粒体膜上的细胞色素b5和肌质网上的细胞色素b完成。有氧条件下，还原酶的活性与高铁肌红蛋白含量呈负相关，但在无氧条件下两者之间无相关性。不同肌肉中肌红蛋白的氧化程度与高铁肌红蛋白的还原力之间没有关系。
如同血红细胞中血红素的变化机制，高铁血红蛋白形成的同时，也会被黄素蛋白酶（flavoprotein enzymes）还原。为了获得理想的鲜红肉色，大多数预包装鲜肉都需放在透氧包装袋中，但几天后，即使在低温条件下，肌肉表面的肌红蛋白也开始氧化形成高铁肌红蛋白，或高铁血色素原。这种变化最初是由肌红蛋白中球蛋白的变性引起的。正因为如此，鲜肉仓储式透氧包装的发展受到了限制。如果采用真空包装，细胞色素酶可还原高铁肌红蛋白，生成紫红色的脱氧肌红蛋白。真空包装的鲜肉（如不透氧热缩包装）可在冷藏温度下保藏数周。销售前去除包装时，脱氧肌红蛋白重新氧合，形成鲜红色的氧合肌红蛋白。鲜肉的仓储式包装就是根据这一原理而设计的。
充气包装广泛用于延长冷却肉的货架期，常用气体为CO2或N2。由于此类包装中氧气含量非常低，肌肉表面的肌红蛋白氧化形成高铁肌红蛋白。但在开袋销售过程中，高铁肌红蛋白可被肌肉中的还原酶还原成脱氧肌红蛋白，之后再进行氧合。尽管褐变现象很短暂，但如果包装时间过短，色素变化还未达到平衡状态时即开袋，褐变难以恢复正常，影响肉的正常色泽。褐变程度和持续时间与包装内氧分压和浓度有关。
一氧化碳肌红蛋白呈樱桃红色，是预包装鲜肉的重要成分，该色素比氧合肌红蛋白更稳定。CO气调包装冷却肉可在3℃下保持15d不变色。在包装条件下，樱桃红色的一氧化碳肌红蛋白比氧合肌红蛋白更稳定，可能会掩盖微生物造成的变质。在60%CO2、40%N2的包装中加入0.4%的CO，即可起到很好的护色作用，对人体也不会造成毒害作用，但CO气调包装还没有被人们所接受。研究发现，CO2和O2组合气调包装也可保持氧合肌红蛋白的鲜红色，同时CO2还可抑制微生物的生长。由于不同肌肉内在的生化特性不尽相同，导致宰后鲜肉中肌红蛋白氧化的进程不同。如在空气中，牛、猪腰大肌和臀中肌的高铁肌红蛋白的生成速度比背最长肌快，即使是在相同的pH条件下也是如此。这主要是因为腰大肌和臀中肌的极限pH高，细胞色素氧化酶和琥珀酸脱氢酶活性高，导致氧气消耗量大。但在氧气充足的低温条件（4℃）下，牛腰大肌、臀中肌和背最长肌的抗褐变能力相当。
此外，NO存在于正常的机体内，主要由细胞内的NO合成酶生成。NO参与机体内许多重要的生化反应，如与过氧化物反应生成过（氧化）亚硝酸盐，该反应可能促进高铁肌红蛋白的形成，加速鲜肉的褐变。
在现代包装和展示条件下，鲜肉和腌肉的褐变现象非常严重。可见光对鲜肉色和腌肉色的影响程度不同，3天之内不会对鲜肉肉色产生太大影响，但腌肉中亚硝基肌红蛋白1d之后即发生分解，出现明显的褐变。未完全熟化的腌肉更容易褐变。在一定的曝光时间和光强度下，白炽光、钨光和荧光都会导致褐变。尽管紫外光对腌肉的褐变作用比可见光小，但可导致鲜肉褐变，可能是由于肌红蛋白中的球蛋白变性所致。冷冻并不能阻止或延缓光引起的褐变变化。
人们已尝试多种措施来控制由高铁肌红蛋白引起的褐变，如在高铁肌红蛋白刚形成时，或肌红蛋白中的球蛋白大量变性之前，向肉制品中添加抗坏血酸，可还原高铁肌红蛋白，形成稳定的肉色；也可添加烟酸来减缓肌红蛋白的氧化。抗坏血酸可通过宰前注射的方式加入；每100g肉中烟酰胺的浓度达到60mg时，可减缓高铁肌红蛋白的生成；而烟酸却加速高铁肌红蛋白的生成。某些国家禁止采用注射抗坏血酸或添加烟酸方式来控制肉色的氧化。高铁肌红蛋白可被还原，但这并不是说肉吸收氧气后就能自动变成氧合肌红蛋白。色素氧化时球蛋白变性、产生褐色的球蛋白血色素原。尽管高铁肌红蛋白可被还原成淡红色的球蛋白血色素原，但后者不能与氧气结合形成氧合肌红蛋白。如果肉的pH大于6.0，则不适合于真空包装，因为在此条件下，微生物产生H2S，H2S与肌红蛋白反应生成绿色的硫化肌红蛋白。如果宰前动物受到外界因素（如应激）影响，肌肉中糖原含量不足，宰后肌肉中葡萄糖含量低，导致肌肉的pH较高。在此条件下，微生物只能利用氨基酸来提供能量，导致在微生物数量较低的情况下就能引起肉的变质。与正常pH的肉相比，高pH肉中微生物数量比正常肉低10倍的情况下，即可检测到腐败味。
其他的变色现象也与微生物作用或过度褐变有关，过度褐变还会产生苦味，肉干制品（尤其是猪肉干）储藏过程中易发生此类变化。尽管冻结对僵直肉的色泽没有不利影响，但研究发现处于僵直阶段的鲜肉或其熟肉经鼓风冻结后，其肉色发暗，脂肪发白。这种颜色变化的机理还不清楚。除表面干燥引起的褐变外，延长宰后储藏时间和升高温度都会降低鲜肉表面肌红蛋白的氧合能力。
腌肉中的脂肪偶尔也会出现红变或绿变现象，这可能是嗜盐细菌（halophilic bacteria）的代谢产物。老年奶牛肉的脂肪发黄，与类胡萝卜素等色素的沉积有关；青年牛肉的肌内脂肪颜色较佳。如果宰前两个月进行谷饲而非牧饲，牛肉中沉积的脂肪为白色。
黄脂肉中顺式单不饱和脂肪酸的比率随着类胡萝卜素含量的增加而增加。
培根加工中常出现背膘发黄或褐变的问题，可能与3种蜡质色素有关，但加速这种褐变的原因未知。猪背膘的黄色度随亚油酸和α-亚油酸含量的增加而增加。在香肠等肉制品加工中，添加100mg/m3的血源性卟啉可使产品获得诱人的红色，由于血源性卟啉是天然色素，不会造成人工污染。
肉制品中偶尔会出现彩虹色现象，消费者误认为是腐败变质造成的。其实，这是由于肌肉组织脱水造成的，随着肉持水能力的下降，彩虹色增加。不同的肌肉发生彩虹色的程度不同，其中最严重的是牛半腱肌，年龄小的动物肌肉易出现彩虹色，极限pH低的肉也易出现彩虹色。
除了肌红蛋白含量和pH对肉色的影响外，猪肉线粒体可吸收部分光，对肉色也有一定的影响。
6.还有哪些测定系水力的方法？
测定持水能力的方法有多种，如格劳（Grau）和哈姆（Hamm）（1953）发明的滤纸包裹压榨法及哈尼可尔（Honikel）（1998）的重力悬挂法，但此二法都存在外力作用，破坏了肉的结构。伯特伦（Bertram）等（2001）报道，低场核磁共振技术（NMR）可在无损状态下测定肌肉中的自由水含量，其中横向弛豫时间（transverse relaxation，t2）可有效反映自由水含量。肌肉中两种状态的水分，分别对应着两个横向弛豫时间：30～45ms（记作t21）和100～180ms（记作t22），宰后僵直过程中，t21受到影响，反映肌原纤维中水分特性的变化，而t22则反映的是活体肌肉中胞外水分的变化。
【知识拓展】
1.肉的化学组成
肉的化学组成主要有蛋白质、脂肪、水分、浸出物、维生素和矿物质六种成分。
（1）水分 水分是肉中含量最多的成分，在不同组织中含量差异很大，如肌肉含水70%，皮肤为60%，骨骼为12%～15%，脂肪组织含水甚少。动物越肥，胴体中水分含量越低。水分虽然不是肉品的营养物质，但肉品中的水分含量及其存在状态会影响肉及肉制品的品质和储藏性。
肉中水分存在的形式主要有三种：结合水、不易流动水、自由水。结合水是借助于极性基团与水分子的静电引力而紧密结合在蛋白质分子上的水分子，不易受肌肉蛋白质结构或电荷变化的影响，甚至在施加严重外力条件下，也不能改变其与蛋白质分子紧密结合的状态。它的冰点达-40℃，无溶剂性，不会被微生物利用。结合水约占肌肉水分含量的5%。不易流动水一般存在于纤丝、肌原纤维及膜之间，这些水距离蛋白质亲水基较远，水分子虽然有一定朝向性，但排列不够有序，容易受蛋白质结构和电荷变化的影响，肉的持水性主要取决于肌肉对此类水的保持能力，此类水能溶解盐及其它溶质，在-1.5～0℃结冰。肌肉中80%水分是以不易流动水状态存在的。自由水指存在于细胞外间隙中能自由流动的水，它们靠毛细管作用力保持，含量约占肌肉总水分的15%。
水分活度（AW）反映了水分与肉品结合的强弱及可被微生物利用的有效性，严格地说微生物的生长并不取决于食品的水分含量，而是它的有效水分。一般情况下，新鲜肉的水分活度为0.97～0.98，鱼为0.98～0.99，灌肠为0.96左右，干肠为0.65～0.85。一般而言，细菌生长所需水分活度下限为0.94，酵母为0.88，霉菌0.8。嗜盐菌能忍受0.7的水分活度，耐干燥霉菌能耐0.65，耐渗透酵母达到0.61。
（2）蛋白质 肉中的主要成分是蛋白质，约占肌肉的18%～20%，其含量仅次于水。肌肉中的蛋白质可粗略地分为可溶于水或稀盐溶液的蛋白质（肌浆蛋白，占总蛋白的20%～30%）、可溶于浓盐溶液的蛋白质（肌原纤维蛋白，占总蛋白的40%～60%）及不溶于浓盐溶液，至少是在低温条件下不溶的蛋白质（结缔组织蛋白或称基质蛋白，占总蛋白的10%左右；细胞结构蛋白，约占总蛋白的14%）。
①肌原纤维蛋白质：这是构成肌原纤维的蛋白质。肌原纤维是肌肉收缩的单位，是由丝状蛋白质凝胶所组成，参与肌肉收缩过程，被称为肌肉的结构蛋白质或肌肉的不溶性蛋白质。肌原纤维蛋白主要包括肌球蛋白、肌动蛋白、肌动球蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白、M蛋白、C蛋白、肌动素、I蛋白。
a.肌球蛋白：肌球蛋白也称肌凝蛋白，相对分子质量420～520，约占肌肉总蛋白质的1 /3，占肌原纤维蛋白的50%～55%，不溶于水或微溶于水，在离子强度大于0.3的中性盐溶液中可溶解，等电点为5.4，在55～60℃发生凝固，易形成黏性凝胶，在饱和食盐溶液或硫酸铵溶液中可盐析沉淀。
肌球蛋白是肌原纤维微观结构中粗丝的构成部分，粗丝也可称肌球蛋白纤丝。肌球蛋白是与肌肉收缩直接有关的蛋白质。
b.肌动蛋白：肌动蛋白也叫肌纤蛋白，约占肌原纤维蛋白质的20%。肌动蛋白等电点4.7，能溶于水和稀盐溶液，在半饱和硫酸铵溶液中可盐析。在低离子强度溶液中以球形蛋白分子形式存在，称为G-肌动蛋白（相对分子质量42），在高离子强度溶液中（比如生理状态）G-肌动蛋白聚合成具有右手螺旋结构的纤维肌动蛋白（F-肌动蛋白）。肌动蛋白不具备凝胶形成能力。
在肌原纤维蛋白中，肌动蛋白是以F-肌动蛋白的形式存在，两条F-肌动蛋白互相扭合在一起与原肌球蛋白和肌钙蛋白等结合形成肌原纤维中微观的细丝，也叫肌动蛋白纤丝。
c.肌动球蛋白（actomyosin）：肌动球蛋白又叫肌纤凝蛋白，它是由肌球蛋白和肌动蛋白结合后的复合物。肌动球蛋白的溶液黏度很高，有明显的流动双折射现象。由于其聚合度不同，因而分子质量不定，肌动蛋白与肌球蛋白的结合比例为1 ∶2.5～4。肌动球蛋白能形成热诱导凝胶，影响肉制品的工艺特性。
d.原肌球蛋白（tropomyosin）：约占肌原纤维蛋白的4%～5%，为杆状分子，构成细丝的支架。
e.肌钙蛋白（troponin）：又叫肌原蛋白，占肌原纤维蛋白的5%～6%。
f.M蛋白（myomesin）：占肌原纤维蛋白的2%～3%。
g.C蛋白：约占肌原纤维蛋白的2%。
h.肌动素：亦称辅肌动蛋白（actinin），约占蛋白质的2.5%。
i.I蛋白：存在于A带的一种蛋白质。
②细胞骨架蛋白：细胞骨架蛋白是明显区别于肌原纤维蛋白和肌浆蛋白的一类蛋白质，它支撑和稳定肌肉网格结构，维持肌细胞收缩装置，部分组成Z线并连接肌动蛋白的蛋白质亦被认为骨架蛋白质。肌肉中细胞骨架蛋白的降解对肉的嫩化起决定性的作用。
a.肌联蛋白：是细胞骨架蛋白中含量最多的蛋白，占肌肉蛋白质总量的10%，也是肌肉中相对分子质量最大（3000）的蛋白质，富有弹性，贯穿于整个肌节，连接两个相邻的Z线，并将肌球蛋白纤丝连接到Z线上。
b.伴肌动蛋白（nebulin）：占肌原纤维蛋白质总量的5%，是I带中心Z线组成成分。
c.纽蛋白（vinculin）：含量不到肌肉蛋白质总量的1%，存在于肌纤维膜下，具有连接肌纤维膜和肌原纤维的作用。
d.肌间线蛋白：位于Z线内和周围，连接邻近的细丝，并维持肌节间的横向连接。
e.波形蛋白：位于Z线周围，是中间丝的成分。
f.融合蛋白（synemin）：位于Z线中，形成网状结构。
g.Z蛋白：位于Z线中，形成网状结构。
h.Z重组蛋白：位于Z线中，形成网状结构。
③肌浆蛋白质：肌浆是指肌纤维细胞中环绕、渗透于肌原纤维的液体和悬浮其中的各种肌浆蛋白、有机物、无机物以及亚细胞结构的细胞器、线粒体等，通常将肌肉磨碎压榨便可挤出肌浆。肌浆中蛋白质一般占肌肉蛋白质总量的20%～30%，主要包括肌红蛋白、肌浆中的各种酶和肌粒蛋白等。这些蛋白质易溶于水或低离子强度的中性盐溶液中，是肉中最易提取的蛋白质，且其提取液的黏度很低，故常称为肌肉的可溶性蛋白质，这些成分不直接参加肌肉收缩，其功能主要是参与肌纤维细胞的物质代谢。肌浆蛋白质在30～40℃凝固。
a.肌红蛋白：肌红蛋白是由一分子珠蛋白和一个血红素结合而成的复合性色素蛋白质，等电点6.78，其组成中含铁，是肌肉呈红色的主要成分。肌红蛋白在肌肉组织中的含量，因动物种类、年龄、肌肉的不同而有差异。如牛肌肉组织中肌红蛋白含量，每克小牛肉中可达16～20mg，猪肉肌红蛋白含量与小牛相似，羊肉稍微高一些。
b.肌浆中的各种酶：肌浆中存在大量可溶性酶，糖酵解酶类占2/3以上，此外还有钙激活酶和组织蛋白酶。
c.肌粒蛋白：主要为线粒体中的三羧酸循环酶和脂肪氧化酶系统。在离子强度大于0.2的盐溶液中溶解，在小于0.2的盐溶液中呈不稳定的悬浮液。
④基质蛋白质：基质蛋白质亦称间质蛋白质，主要存在于结缔组织中，故又称结缔组织蛋白质，其属于硬性蛋白类。基质蛋白质主要有三种，包括胶原蛋白、弹性蛋白、网状蛋白，它们是肌内膜、肌束膜、肌外膜和筋腱的主要成分。
a.胶原蛋白：胶原蛋白是结缔组织的主要结构蛋白，是筋腱的主要组成部分，也是软骨和骨骼的组成成分之一。根据肌肉类型和肉畜年龄不同，胶原蛋白占机体蛋白质的20%～25%，主要存在于肌外膜、肌束膜和肌内膜，对肉的嫩度有很大影响。胶原蛋白的氨基酸组成主要是甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸，三者占到总氨基酸的2/3，由于羟脯氨酸在胶原蛋白中的含量在不同肉畜间变化不大，可用来表示肌肉中胶原蛋白含量。胶原蛋白因其分子间的交联形成了其独特的不溶性和坚韧性。这种分子间交联是通过共价键形成的。未发生交联的胶原蛋白强度差，并能溶于中性盐溶液。动物越老，肌肉结缔组织中胶原蛋白的交联，尤其是成熟交联的比例越大，肉的嫩度越差。
b.弹性蛋白：是一种纤维蛋白，弹性很高，呈分叉形，在韧带和血管中分布较多，在一般肌肉中只有胶原蛋白的10%，但在半腱肌中占到胶原蛋白的40%。弹性蛋白中具有特异的赖氨酸，占总氨基酸的1.6%。
c.网状蛋白：主要存在于肌内膜，形状和组成与胶原蛋白相似，但含有10%的脂肪。
（3）脂肪 畜肉中99%的脂肪为中性脂肪，脂肪存在于脂肪组织中，同时也伴生着7%～8%的水分，以及3%～4%的蛋白质，还有少量类脂。脂肪对肉的多汁性和嫩度等食用品质影响很大，脂肪酸组成还在一定程度上决定肉的风味和营养价值。肉中脂肪含量越高，则水分越少。
①中性脂肪：中性脂肪是由甘油和脂肪酸所组成的，其性质主要由脂肪酸的性质所决定。脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸两类，在脂肪酸分子中，凡不含有双腱的叫饱和脂肪酸，有双键的叫不饱和脂肪酸。含饱和脂肪酸多的中性脂肪熔点和凝固点高，脂肪组织比较硬、坚挺，也难消化；含不饱和脂肪酸多的中性脂肪熔点和凝固点低，脂肪组织比较软，易被人体消化吸收，但易氧化变质，不耐储藏。
肉中常见的脂肪酸有棕榈酸、硬脂酸、油酸和亚油酸。牛、羊脂肪中饱和硬脂酸多，猪、鸡脂肪中油酸等不饱和脂肪酸较多，所以牛、羊的脂肪较硬而猪脂肪较软。
②类脂：主要包括磷脂、固醇。磷脂主要有卵磷脂、脑磷脂、神经磷脂和其他磷脂等，它们多存在于神经、脑、脏器等部位的脂肪中，其中卵磷脂多存在于内脏器官，脑磷脂大部分存在于脑神经和内脏器官，这两种磷脂在肌肉中含量较低。磷脂类物质在化学组成上是由磷酸、含氮物、甘油和脂肪酸构成的脂类（磷酸甘油酯、缩醛磷脂类和鞘磷脂）。磷脂在空气中暴露时有明显的颜色和气味变化，加热会促进这种变化。如猪肉或牛肉的脑磷脂加热时，可产生强烈的鱼腥气，而同一来源的卵磷脂则鱼腥气很小，且有肝脏的芳香气味。
固醇及固醇酯也广泛存在于动物体中，它们以游离状态的固醇或与脂肪酸结合成固醇脂而存在。胆固醇含量虽然很少，但有重要的生理功能，由于发现冠心病人动脉中含有较高的胆固醇而引起人们的重视，当摄取多量动物性脂肪时，血浆中胆固醇含量会明显升高。肌肉中每100g含有65～75mg胆固醇，内脏中胆固醇含量更高。
（4）浸出物 浸出物主要指除蛋白质、盐类、维生素外，能溶于水的物质，包括含氮浸出物和无氮浸出物。
①含氮浸出物：为非蛋白质的含氮物质，包括游离态氨基酸、磷酸肌酸、核苷酸类、胆碱、肌苷等。这些物质形成肉的滋味。其中肌苷酸是肉的鲜味的主要成分。肌肉中每100g约含500mg含氮浸出物。
②无氮浸出物：为可以浸出的不含氮的有机化合物。主要包括糖原、葡萄糖、核糖等碳水化合物和乳酸、乙酸、丁酸、延胡索酸等有机酸。其中糖原占肝脏的2%～8%，占肌肉的0.3%～0.8%。肌肉中糖原含量对屠宰后肉的pH、持水性、色泽、风味和储藏性等有明显影响。动物宰前的应激、疲劳等不良条件将降低肉中糖原含量。
（5）维生素 肌肉中富含B族维生素，但脂溶性维生素含量低。脂肪中存在少量维生素A、维生素D、维生素E和维生素K。内脏中的维生素的含量比肉中高，例如肝、肾中含有大量维生素A。同时，维生素含量也受肉畜种类、品种、年龄、性别和肌肉类型的影响。
（6）矿物质 肌肉中含有大量的矿物质，但钾和磷较多，而钙含量偏低。内脏中矿物质含量比肌肉组织中高。
2.肉的组织结构
肉（胴体）是由肌肉组织、脂肪组织、结缔组织和骨组织四大部分构成。这些组织的构造、性质直接影响肉品的质量、加工用途及其商品价值，它依动物的种类、品种、年龄、性别、营养状况不同而异。其组成的比例大致为：肌肉组织50%～60%，脂肪组织15%～45%，骨组织5%～20%，结缔组织9%～13%。此外，还存在有少量神经组织、淋巴及血管等。
（1）肌肉组织 即瘦肉，主要指横纹肌。因横纹肌附着于骨骼上，所以又叫骨骼肌。肌肉组织的干物质中蛋白质约占80%，而且是全价蛋白质，包括人体必需的各种氨基酸，是胴体中最具食用价值的部分，也是肉品加工的主要对象。肌肉结构如图1-11所示。
图1-11 肌肉结构
（http://blog.sina.com.cn/s/blog_4a1a83af01014trj.html）
①肌肉组织的一般结构：家畜体上约有300多块形状、大小不同的肌肉。肌肉是由许多肌纤维（肌肉的基本构造单位，也叫肌纤维细胞）和少量结缔组织、脂肪组织、腱、血管、神经、淋巴等组成的。
许多肌纤维细胞（50～150根）集聚在一起成为束状，称肌束。肌束周围包有一层结缔组织鞘膜，称为肌束膜，这样形成的小肌束也称为一级肌束或初级肌束，如图1-12所示。许多（数十条）一级肌束集结并包以稍厚的结缔组织膜，构成二级肌束或称次级肌束。由多个二级肌束集结，表面再包以强韧的结缔组织膜，就构成肌肉块，这层强韧的膜就称为肌外膜。
一级肌束和二级肌束外表包围的膜叫内肌束膜，肌肉块最外表包围的膜叫外肌束膜（或称肌外膜），这两种膜都属结缔组织，内外肌束膜交集以后形成肌肉两端的腱。在内外肌束膜之间还分布有血管、淋巴管和神经等，当营养条件好的时候也有脂肪细胞蓄积。肌束膜进一步向内延伸，包裹单个肌纤维，就形成肌内膜。在每一肌纤维间有微细纤维网状组织连接，这个纤维网称基膜（有人把基膜称为肌内膜，也有人把肌纤维膜、基膜和肌膜合在一起），也分布有微细血管（如图1-13所示，在电镜下，肌内膜/基膜/肌膜复合体与肌纤维是明显分开的）。
图1-12 肌束膜和肌内膜
（肌纤维已经被去除，图中横线表示200μm）E代表肌内膜，P代表肌束膜。
（R. A. Lawrie，D. A. Ledward，2006，Lawrie’s Meat Science，7th Edition）
②肌肉组织的微观结构：肌纤维细胞呈细长圆筒状，长度1～40mm，有时长达10cm，部分肌纤维可以从肌肉一端延伸到另一端（最长达34cm），直径有10～100μm，是一种相当特殊化的细胞。肌纤维的粗细随畜禽种类、年龄、营养状况、肌肉活动情况、使用激素情况等而有差别，猪肉的肌纤维比牛肉的细，幼龄家畜比老龄细。
肌纤维细胞是由肌原纤维、肌浆和一个以上细胞核、线粒体等组成，表面包有一层具有弹性的膜称肌膜或肌纤维膜。如图1-10所示。
a.肌纤维膜：是由蛋白质和脂质组成的，有很好的韧性，可承受肌纤维的伸长和收缩。其构造、组成和性质，与动物体内其他细胞膜相当。肌纤维膜向内凹陷形成网状的管，称为横小管，通常又称T-系统或T小管（T-tubule）。
b.肌原纤维（myofibrils）：肌原纤维呈丝状平行排列于肌纤维细胞中，它是肌纤维的主要的而且独有的组成部分，占肌纤维细胞固形成分的60%～70%，是肌肉的伸缩装置，一个肌纤维细胞中约含有1000～2000根肌原纤维。肌原纤维沿长轴，呈现有规则的明暗交替，称为明带（I带）和暗带（A带）。在一个细胞中并列的各肌原纤维中的明带或暗带，不仅长度相等，在横的方向上也都处于同一水平，这就使肌纤维有明显的横纹。暗带的长度一般较为固定，无论肌肉静止或处于收缩状态，都保持基本相同的长度。明带的长度是可变的，可在一定范围内随肌肉被拉长程度而相对增大。在暗带中央有一处相对稍亮的H区，明带中央也有一条暗线，称为Z线。在肌原纤维上位于相邻的两条Z线之间，即由中间的暗带和两侧各1/2明带所组成的部分称为肌节，是肌纤维进行收缩和舒张的最基本的机能单位。
图1-13 肌纤维与复合体
（肌内膜/基膜/肌膜）
（图①中肌纤维与肌内膜/基膜/肌膜复合体明显分开，图中横线表示10μm；图②为图①中选定区域的放大图，图中横线表示1μm。）P代表肌束膜；*在图①中表示血管，图②中表示肌膜；→表示胶原纤维；▲表示毛细血管。
（R. A. Lawrie，D. A. Ledward，2006，Lawrie’s Meat Science，7th Edition）
电子显微镜下观察肌原纤维是由两种更细的纤丝（或称肌丝，myofilament）构成，一种是在暗带看到的粗纤丝，主要由肌球蛋白组成，故又称肌球蛋白丝（my-osin filament）。每条粗丝中段略粗，形成光镜下的中线及H区。粗丝上有很多横突伸出，横突实际上是肌球蛋白分子头部。另一种是从明带Z线伸向两侧的细纤丝，主要由肌动蛋白分子组成，所以又称肌动蛋白丝。它们不仅大小形态不同，而且组成性质和在肌节中的位置也不同。每条细丝从Z线伸出，插入粗丝间一定距离。在细丝与粗丝交错穿插的区域，粗丝上的横突分别与6条细丝相对。所以，从明带的横断面看只有细丝，且呈六角形分布；但在暗带，两种微丝交错穿插的区域，横截面可见每条粗丝周围有6条细丝，呈六角形包绕，而暗带的H区则只有粗丝，呈三角形排列。
c.肌浆（sarcoplasm）：肌浆充满肌原纤维之间和细胞核的周围，它是胶状液体，在化学组成上水占75%～80%，蛋白质18%～22%、脂肪和类脂1 .7%～5%、矿物质1.0%～1.2%，呈淡红色。肌浆中含有线粒体（又叫肌粒）、肌红蛋白、酶、糖元等。肌红蛋白是肌肉呈红色的主要成分，由于不同部位肌肉所执行的机能不同，肌浆中肌红蛋白的数量也不一样，因而不同部位的肌肉有深浅不同的颜色。
肌浆中的溶酶体是一种重要器官，属于小胞体，含有多种能消化细胞和细胞内容物的酶。其中能分解蛋白质的酶称为组织蛋白酶，其中一些组织蛋白酶对某些肌肉蛋白质有分解作用，对肉的成熟和肉制品风味有重要作用。
肌浆中的其它特殊结构有：T管，由肌纤维膜上内陷的漏斗状结构延续而成，横管的作用是将神经信号传导到肌原纤维。肌质网相当于普通细胞中的滑面内质网，为管状或囊状，交织于肌原纤维间，此管道内含高浓度钙离子，其中小管起着钙泵的作用，在神经冲动的作用下，可以通过释放或回收钙离子来控制肌纤维的收缩和舒张。特殊结构还包括三联管、肌小管等。
d.肌细胞核：骨骼肌肌纤维中所含的核的数目不定，一条几厘米长的肌纤维可能有数百个核。核为椭圆形，位于肌纤维的边缘，紧贴在肌纤维膜下，呈规则分布。
③肌纤维的种类：常根据肌纤维收缩特性、能量利用方式、结构、色泽、ATP酶活性等将肌纤维分为不同的类型。主要有红肌纤维、白肌纤维和中间型纤维三类。
（2）结缔组织 结缔组织是将动物体内不同部分联结和固定在一起的组织，在动物体内分布很广，包括形成肌肉的内外肌束膜、肌膜、腱、血管、淋巴、神经、毛皮等。许多部位都由结缔组织构成。结缔组织由胶状的基质、丝状的纤维和细胞成分组成。其基质为无色透明的胶态液体，其主要成分是黏多糖和蛋白质，可由溶胶形成凝胶。结缔组织纤维包括胶原纤维、弹性纤维和少量的网状纤维，细胞成分有成纤维细胞、组织细胞、肥大细胞、浆细胞和脂肪细胞等。
结缔组织在体内的含量，随动物种类、肥瘦程度、年龄、性别及经济用途而有差别。役用的、老龄的肌肉中结缔组织多，同一家畜的不同部位也不一样，如肥度中等的羊肉，胸部12.7%，背部7%。结缔组织包括疏松结缔组织，致密结缔组织，胶原纤维组织和网状组织。
①疏松结缔组织：是由细胞、无定形基质和纤维三部分构成的，其中基质和纤维是主要成分。胶原纤维是由胶原蛋白组成，在70～100℃中加热变成明胶，易被酸性胃液消化，而不易被碱性胰液消化；弹性纤维是由弹性蛋白构成，色黄，故又称黄纤维，有弹性，在沸水、弱酸或弱碱中不溶解，需130℃以上高温方可水解，但可被胰液消化，在一般烹调条件下不能溶解，难被利用。网状纤维是由网状蛋白构成。胶原蛋白、弹性蛋白和网状蛋白属不全价蛋白质、缺少人体所必需的氨基酸成分，所以结缔组织多的部位，其营养价值较低。疏松结缔组织多分布在皮下浅筋膜（包围着整个躯体肌肉系统的一层筋膜）及肌肉束间的内外肌束膜等，如图1-14所示。
②致密结缔组织：致密结缔组织的构成与疏松结缔组织相似，只是各种成分的数量有所不同，基质较少而纤维多，结构较为紧密。如皮肤中的真皮，即属致密结缔组织。
③胶原纤维组织：胶原纤维组织的主要成分是胶原纤维，胶原纤维排列得非常紧密，如腱和腱膜等。在各种不同的肌肉中，腱的发育程度因年龄和使役强度差别很大，肌肉的腱越发达，肉的营养价值越低。
图1-14 疏松结缔组织结构
1—成纤维细胞 2—胶原纤维 3—弹性纤维 4—游走细胞
（杨世章，2004，畜产品加工学）
④网状组织：主要构成淋巴结，由网状纤维和网状细胞组成网状支架，网眼间充满液态基质，基质在淋巴结中为淋巴液，其他器官中为组织液，淋巴结在肉品加工时要除掉。
（3）脂肪组织 脂肪组织是由退化的结缔组织和大量脂肪细胞组成的，脂肪细胞很大，直径为30～250μm。它由原生质组成的细胞膜、其外包以网状纤维，细胞内充满脂肪滴，由于脂肪滴的大量存在，使得细胞核处于细胞的边缘。如图1-15所示。
图1-15 脂肪细胞
1—脂肪滴 2—由网状纤维所组成的外围层 3—原生质 4—细胞核
（杨世章，2004，畜产品加工学）
①脂肪的构成：脂肪滴是由脂肪和水构成的胶体体系，一定数量的脂肪细胞集聚在一起，包以结缔组织，称为一次小叶，由一次小叶再集聚成二次小叶，三次小叶，进而形成脂肪组织，由于结缔组织的存在，使得脂肪滴不致从组织中流出，若要挤出脂肪，必须在加工时破坏脂肪组织的结缔组织膜和内部的网状纤维膜。
②脂肪的蓄积特点：脂肪主要以皮下、肠系膜、肾周围等处最多，也有蓄积在肌肉中和肌纤维间，使肌肉呈现大理石状脂肪纹，这种肉质最佳，肉嫩多汁，食用价值也高。脂肪分布的部位和性质因畜禽种类、年龄和品种的不同而有所差异。老龄、役用及非肉家畜脂肪多积在肌肉组织中，而皮下和腹腔沉积较少；去势家畜肌肉中脂肪多于没去势的。
③脂肪的颜色：脂肪的颜色也受家畜种类、品种及饲料中植物色素的影响，猪和羊的脂肪为白色，其他家畜脂肪多带黄色，幼龄家畜脂肪的颜色较老龄稍浅，夏季吃青草多，脂肪呈黄色，冬季呈白色。
④脂肪对肉质影响：脂肪是肉风味的前体物质之一，脂肪过多则腻而无味；若缺少脂肪，肉则柴而粗糙。理想的是肌纤维间充有脂肪呈现大理石状花纹，则品质更好。
（4）骨组织
①骨组织的特点：骨在生物学中亦属结缔组织，骨骼是畜禽的支柱，是构成肉的成分之一。肉中骨骼所占比例的大小，是影响肉的质量和等级的重要因素。
②骨骼的构造：骨组织包括骨膜、骨质（包括骨密质、骨松质）和骨髓，如图1-16所示。
骨的表层为骨膜，里层为骨密质，再内层为海绵状骨松质，骨的内腔和骨松质中间充满着骨髓。
骨膜是一种胶原纤维组织，膜内有丰富的血管和神经。
图1-16 管状骨
1—关节囊（割开）2—关节软骨
3—骨松质 4—骨髓质 5—骨髓
6—骨密质 7—骨膜（剥开）
（杨世章，2004，畜产品加工学）
骨密质和骨松质是由错综排列的薄骨板组成。所谓骨板是由骨细胞和胶原纤维按一定方式排列组成的，骨板组成的骨松质含有许多小孔隙，在孔隙内充满骨髓。骨中含有很多钙质，沉积在构成骨板的胶原纤维上，形成硬骨组织。由于骨中含有大量胶原纤维，可以用骨骼生产明胶。
在骨骼中存在的骨髓有两种，一种是红骨髓，为造血组织，幼年畜禽较多，成年较少；另一种是黄骨髓，含有较多的脂肪，多存在于管状骨髓腔中，用骨髓可以炼油。
3.肉与肉制品质构的QDA分析
质构仪检测肉品的结果和感官评定小组的评定结果有良好的一致性。为了使感官分析和质构检测的结果便于分析，现在常使用定量描述分析法（Quantitative Descriptive Analysis，QDA）借助软件生成评价蛛网图以方便比较不同产品的感官和质构剖面特性。蛛网的辐射线代表每一个研究的指标，不同产品的指标强度不同，从而产生产品各自特定形状的多边形图案。蛛网图更便于比较产品之间的相似度，找出差异指标。
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