20世纪80年代以前，人们认为所有的酶都是蛋白质。支持酶是蛋白质的实验证据有：酶用热、强酸、强碱、重金属和洗涤剂处理时失活；酶和蛋白质用强酸和强碱长时间处理会产生氨基酸；蛋白质的所有典型性试验同样适用于酶。酶的相对分子质量从约8000（约70个氨基酸，例如一些硫氧还蛋白和谷氧还蛋白）到4600000（例如丙酮酸脱羧酶复合物）。仅有一条具有活性部位的多肽链的酶称为单体酶，例如溶菌酶、胰蛋白酶、核糖核酸酶等。一些酶由2个或多个亚基组成，具有四级结构，称为寡聚酶。寡聚酶的亚基可以是相同的，也可以是不同的多肽链。寡聚酶可能有多个活性部位，一些大的酶在一条多肽链上还可能有多个催化活性位点。例如，高等生物中的脂肪酸合成酶复合物，其不同的催化活性与多肽链上不同的蛋白质结构域有关，而且这些大的多肽链能进一步产生二聚体或寡聚体。功能相关的酶嵌合在一起形成多酶复合体，又称多酶络合物。几个功能相关的酶形成的多酶复合体，有利于生化反应的连续进行，提高酶的催化效率。
大部分酶除了蛋白质部分外，还含有非蛋白质部分。这些非蛋白成分称为“辅助因子”、“辅酶”或“辅基”。包括蛋白质和非蛋白质部分的完整的活性酶体系被称为全酶。全酶的蛋白质部分称为脱辅基酶蛋白（apoenzyme），非蛋白质部分称为辅助因子（cofactor）。
酶的辅助因子被分为几类。一类是金属离子，有Na+、K+、Fe2+、Cu2+、Zn2+、Mn2+、Mg2+等，见表6-1。例如，羧肽酶（一种从C-末端催化蛋白质水解的酶）的活力需要锌离子，将锌离子除去（采用EDTA）导致酶的失活，加入锌离子可以使酶复原，锌离子是羧肽酶的整体结构中的一个部分。激酶（催化ATP的γ-磷酸基团转移至受体分子的酶）的活力需要镁离子。然而，镁离子实际上是与底物而不是与酶相结合（真实的底物是Mg-ATP2-而不是ATP）。如果认为镁离子是激酶的辅助因子，那么与前述的羧肽酶是有差别的。第二类辅助因子是有机化合物辅助因子，在这类辅助因子中，许多是B族维生素，例如烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）、烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）、黄素单核苷酸（FMN）等，见表6-2。
表6-1 酶的金属离子辅助因子
续表
表6-2 酶的有机化合物辅助因子
根据辅助因子和酶蛋白结合的紧密程度，辅助因子又有辅酶和辅基之分。辅基与酶蛋白结合紧密，不易用透析法去除；辅酶与酶蛋白结合疏松，易用透析法去除。
当然，如前所述，有一部分酶仅有蛋白质部分，不含有辅助因子，如胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脲酶、木瓜蛋白酶、三糖磷酸异构酶等。
酶的其他非蛋白质成分有脂质（脂蛋白）、碳水化合物（结合在天门冬酰胺残基上，糖蛋白）或磷酸（结合在丝氨酸残基上，磷蛋白）。这些成分在催化反应中通常不起作用，但影响酶的物理化学性质以及赋予酶细胞识别位点。另外，一些酶刚合成时以没有活性的形式存在，这种没有活性的酶的前体称为“酶原”，需要蛋白质的部分水解才能激发它们的活性，如消化酶和小牛凝乳酶。
近年来研究发现，核糖酶（ribozyme）并不是蛋白质，而是核糖核酸（RNA）分子，即：不是所有具有催化能力的生物大分子都是蛋白质，一些RNA分子也可以像蛋白质一样，具有高度的催化活性。不过，到目前为止，所有与食品相关，或食品工作者关心的酶都是蛋白质。
（一）酶的催化活力
催化剂是可以提高反应速率而自身不发生化学变化的物质。催化剂的作用是降低反应物转变为产物所需要跨越的能垒。1913年生物化学家米烈杰里斯（Michaelis）和曼腾（Menten）提出：酶降低反应的活化能的原因是酶参与了反应，如图6-1所示。酶分子（E）与底物分子（S）先结合形成不稳定的中间产物ES，这个中间产物不但容易生成（需要较少的活化能），而且容易分解出产物（P），并释放出原来的酶（E）。这样就把原来阈值较高的一步反应变成了阈值较低的两步反应。
图6-1 酶催化反应和非催化反应过程的自由能变化
酶在很低的浓度时就具有很高的催化能力，通常使用的酶浓度在10-8～10-6mol/L范围。酶催化的反应速度通常为非酶催化的同类反应速度的数千甚至几十亿倍（表6-3），这对在食品工业中使用酶来进行食品改性和食品配料的生产非常有利。
表6-3 一些酶的催化能力
注：①相对速率是依据e—Ea/RT计算得到的25℃时的反应速率。
②非酶催化反应。
1kcal=4.184kJ。
催化剂的催化效率可以用催化剂的周转率来表示。催化剂的周转率是指在底物饱和的情况下，单位催化剂分子在单位时间内将底物转化成产物的分子数。对于大多数酶来说，周转率一般在1×104s-1范围内，但是有一些酶的周转率要高于或低于这个范围，例如碳酸酐酶和胰凝乳蛋白酶的周转率分别为6×105s-1和1×102s-1。
（二）底物特异性
一种酶只能作用于一类底物或者只能作用于一定的化学键使之发生化学反应转变成产物，这种现象称为酶的特异性（专一性）。根据酶对底物特异性的程度，可以将酶的特异性分成以下几种类型。
（1）绝对特异性 有些酶对底物的要求非常严格，要求底物的分子结构与之完全吻合，底物分子结构的微小改变就会使它们的结合成为不可能，这类酶仅对一种底物产生一种催化作用。例如，脲酶只能催化脲素水解，不能催化甲基脲水解；麦芽糖酶只能作用于麦芽糖，而不能作用其他双糖。
（2）相对特异性 有些酶能够催化结构相似的一类化合物或者一种化学键发生化学反应，这种不严格的特异性称为相对特异性。相对特异性又可分成两种，即键的特异性和基团的特异性。前者不能辨别底物，而仅对作用的化学键表现出特异性。例如，一些糖苷酶和蛋白酶只要求底物具有糖苷键（糖苷酶）或肽键（蛋白酶），而对构成糖苷键或肽键的糖或氨基酸残基的种类没有严格要求，或对由多种糖构成的糖苷键或由多种氨基酸残基构成的肽键都能作用。基团的特异性不但对作用的化学键有特定的要求，而且对与该化学键相邻的基团有一定的要求，例如胰蛋白酶只能水解羧基一侧为精氨酸和赖氨酸的肽键；磷酸单酯酶能水解许多磷酸单酯化合物（6-磷酸葡萄糖和各种核苷酸），但不能水解磷酸二酯化合物。
（3）立体结构特异性 具有立体结构特异性的酶在催化中通常能显示出正确无误和完全的立体定向性，能区别光学或立体异构体。这些酶几乎总是选择一对对映体中的一种形式作底物，除非酶的特异功能是催化对映体的异构化。例如，L-精氨酸酶只能催化L-精氨酸发生水解反应生成尿素和L-鸟氨酸，而不能催化D-精氨酸水解。
（三）酶活力及其测定
1.酶活力单位
酶活力（Enzyme activity）也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的转化速率来表示。所以，测定酶的活力就是测定酶促转化速率。酶转化速率可以用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。
20世纪50年代以前，酶活力单位通常用惯用单位，即用先报道某种酶测定方法的酶学家的姓氏来命名其单位。不仅酶不同，单位不同，而且即使是同一种酶也因方法不同而可有数种活力单位，参考值差别也很大，给实际工作带来很大不便。
1963年国际生化协会酶学委员会推荐采用国际单位（IU）来统一表示酶活力的大小。1976年对酶活力单位定义为：在规定条件下，1min能转化1μmol底物的酶量，即1IU=1μmol/min。大多数情况下，将IU简写为U。
1979年国际生物化学协会为了使酶活力单位与国际单位制（SI）的反应速率相一致，推荐用katal单位。katal单位定义为在规定条件下，1s能催化转化1mol底物的酶量，即1katal=1mol/s。IU和katal间关系为：1katal=6×107U。
酶活力单位只能作为相对比较，并不直接表示酶的绝对量，因此实际上还需要测定酶的比活力（specific activity），即单位酶蛋白所具有酶的酶活力，一般用U/mg蛋白质表示。有时也用U/mL（酶液）或U/g（固体）表示。对同一种酶，比活力愈高，表示酶愈纯。
2.酶活力测定方法(www.xing528.com)
酶活力的测定既可以通过定量测定酶反应的产物或底物数量随反应时间的变化，也可以通过定量测定酶反应底物中某一性质的变化，如黏度的变化等。通常是在酶的最适pH和离子强度以及指定的温度下测定酶活力。
（1）直接测定 测定酶作用于底物的速度来确定酶的活力，通常测定产物的形成速度。测定酶活力的条件必须满足：①产物的量与时间呈线性关系，即要测初速度；②反应速度与酶量呈线性关系，即酶的浓度和底物的浓度要在合适的范围内。
（2）偶合酶测定 当直接测定一个酶反应的产物不方便或不可能时，可以引入第二个酶，将第一个酶反应的产物作为第二个酶反应的底物，然后测定第二个酶反应的产物。被研究的第一个酶与第二个酶偶合，第二个酶为第一个酶的指示剂。
式中A是被测定的酶E1的底物，B是E1作用于A的产物，同时又是偶合或指示酶E2的底物，C是偶合酶的产物。通过测定C形成的速度以确定E1的活力。
进行偶合酶测定时必须满足两个条件：①A的消耗速度对A是0级的（即A的量要大大过量），而且反应是不可逆的；②C的形成速度对B应是一级的，此反应也必须是不可逆的。
由于一种酶仅对一种或几种底物是高度特异的，因此有其他不同特异性的酶存在时仍然可以选择性地测定某一种酶的活力。
1956年国际生物化学协会成立了酶学委员会（Enzyme Commission，EC），由该委员会负责考虑酶和辅酶的分类和命名、酶活力单位和测定酶活力的标准方法以及在描述酶动力学时所采用的符号。
酶学委员会为每一种酶指定三个名称：习惯名称、系统名称和酶学委员会（EC）编号。
（一）习惯命名法
酶的习惯命名法一般由“底物名+酶”或“底物名+反应类型+酶”构成，如α-淀粉酶、纤维素酶、乳酸脱氢酶、过氧化氢酶等。有些再冠以表示酶的来源的词，如胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。也有根据酶所催化的反应来命名，如水解酶、转氨酶、氧化酶等。
习惯命名法没有详细的规则，易造成酶名称的混乱，但比较简单，应用历史较长，至今仍在沿用。
（二）系统命名法
1961年酶学委员会提出了一套系统命名的方案，该方案以酶所催化的整个反应为基础，明确标明酶的作用底物（或作用物）及催化反应的类型。
一般来说，系统名称由两个基本部分组成。第一部分由底物的名称所组成，如果酶反应包括两个或两个以上的底物（或反应物），那么这些底物名称用冒号隔开。系统名称的第二部分是根据酶所催化的化学反应而确定的。
所有的酶催化反应分成六大类：①氧化还原反应，②转移反应，③水解反应，④不涉及水解的双键形成反应，⑤异构化反应和⑥连接反应。相应的各类酶的名称是在酶所催化的反应类型的词根上加上-ase而成。于是，相应的六类酶是①氧化还原酶，②转移酶，③水解酶，④裂合酶，⑤异构酶和⑥连接酶。当总反应包括两个不同的化学反应时，如氧化去甲基化反应，可以将第一个化学反应放在前面，紧接着是置于括号内的第二个化学反应，例如，“肌氨酸：氧氧化还原酶（去甲基化）”。
为了使用方便，从酶的分类表直接导出编号系统，每一个编号包括四个数字，用句点分开，并在前面冠以EC。第一位数表示酶所属的大类（表6-4），第二位数表示酶的亚类，第三位数表示酶的次亚类，第四位数为酶在次亚类中的具体编号。以习惯命名为“抗坏血酸氧化酶”的酶为例，该酶催化如下反应：
该酶的系统命名为“L-抗坏血酸：氧氧化还原酶”，酶编号为EC 1.10.3.3。编号中各代码的含义如下：
这些编号是永久性的，而新发现的酶被置于具有适当标题的名单的末尾。
表6-4 酶的系统命名的原则
1.氧化还原酶
氧化还原酶是一类催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和脱氢酶两类。一般说来，氧化酶催化的反应都有氧分子直接参与，脱氢酶所催化的反应中伴有氢原子的转移。这一大类酶有生物氧化的功能，是一类获得能量反应的酶，需要辅助因子参加，如乙醇脱氢酶能催化乙醇转变为乙醛。
2.转移酶
转移酶能催化化合物中某些基团的转移，即催化一种分子上的某一基团转移到另一种分子上，这些基团包括醛基、酮基、氨基等。谷丙转氨酶属于转移酶中的转氨基酶。
3.水解酶
水解酶催化的是水解作用，将有机大分子水解为简单的小分子化合物，如脂肪酶可以催化甘油三酯水解为甘油和脂肪酸。水解酶大都属于胞外酶。目前生产上应用的酶大多数属于这一类，如脂肪酶、淀粉酶、纤维素酶、蛋白酶等。
4.裂合酶
裂合酶催化一个化合物分解为几个化合物，逆反应也可。这类酶在细胞内物质转化和能量转化反应中起着重要作用，如天冬氨酸酶能催化天冬氨酸脱氨生成延胡索酸。
5.异构酶
异构酶催化同分异构化合物之间的相互转化，即分子内部基团的重新排列，如葡萄糖异构酶能催化葡萄糖转变为果糖。
6.合成酶
合成酶能催化两个化合物结合，形成新的物质。这类酶关系着许多重要生命物质的合成，如柠檬酸缩合酶催化草酰乙酸和乙酸缩合形成柠檬酸。
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