食品中蛋白质按来源分为动物来源的蛋白质、植物来源的蛋白质以及蛋白质新资源。动物来源的蛋白质包括禽蛋蛋白质、乳蛋白质、肉类蛋白质、鱼蛋白质等，是一种优质的、营养全面的蛋白资源，目前占总蛋白质供给的30%左右。植物来源的蛋白质主要包括油料种子蛋白质、谷物蛋白质等，占总蛋白质供给的70%左右。蛋白质新资源包括单细胞蛋白、微生物蛋白、植物叶蛋白等，目前占总蛋白质供给比例很少。
（一）蛋清中的蛋白质
蛋清中蛋白质的含量为11%～13%，其中有卵白蛋白、卵铁传递蛋白、卵黏蛋白和溶菌酶等。蛋清中的蛋白质除不溶性卵黏蛋白之类的特异蛋白质以外，一般为可溶性蛋白质。蛋清中含量较多的主要类型蛋白质分述如下。
（1）卵白蛋白 卵白蛋白约占蛋清中蛋白质的54%，它是一个近于球形的磷糖蛋白。分子中有一个—S—S—，四个-SH，等电点约为4.5。蛋清中包括三种不同的卵白蛋白，分别是卵白蛋白A1、A2和A3，主要区别是磷含量不同。卵白蛋白是单肽链糖蛋白（含糖量约为3.2%），每条肽链有385个残基。
（2）S-卵白蛋白S-卵白蛋白是卵白蛋白的一种变型，对热稳定。鸡蛋长时间放置卵白蛋白转变为S-卵白蛋白。
（3）卵铁传递蛋白 卵铁传递蛋白也称为伴清蛋白、卵转铁蛋白，在蛋清中的含量约为13%。卵铁传递蛋白是单肽链蛋白，等电点为6.05～6.6，相对分子质量78000，含有12个—S—S—及2.6%的糖基成分。每分子卵铁传递蛋白可以结合两分子铁。卵铁传递蛋白是最容易热变性的蛋清蛋白，对凝胶性能有重要影响。
（4）卵黏蛋白 卵黏蛋白约占蛋清蛋白质的2%～2.9%，是一种含糖量大于30%的糖蛋白，不溶于水，具有较高的黏性，是一种纤维状蛋白质。
（5）溶菌酶 溶菌酶约占蛋清蛋白的3%～4%，能够水解N-乙酰葡糖胺与N-乙酰胞壁酸之间的β-1，4-连接键。蛋清所含溶菌酶为C型溶菌酶，相对分子质量14000，碱性强，pI=11。该酶有4个二硫键，没有—SH，稳定性高。溶菌酶与α-乳白蛋白结构非常相似，但作用大不相同。
（6）蛋白质分解酶阻遏物质 主要包括卵类黏蛋白、卵抑制剂和无花果蛋白酶抑制剂，它们的组成、相对分子质量和阻遏特性都不相同。卵类黏蛋白阻遏胰蛋白酶等，卵抑制剂阻遏丝氨酸蛋白酶，无花果蛋白酶抑制剂阻遏硫醇蛋白酶。
（二）蛋黄中的蛋白质
蛋黄中的蛋白质大部分为脂蛋白，其中包括低密度脂蛋白（65.0%）、卵黄球蛋白（10.0%）、卵黄高磷蛋白（4.0%）和高密度脂蛋白（16%）。
（1）低密度脂蛋白 通常称为LDL，是卵黄中存在最多的蛋白质，其脂质含量86%，蛋白11%，糖3%。该蛋白易被分解磷脂的磷脂酶C和蛋白分解酶分解。
（2）卵黄球蛋白 卵黄球蛋白分为α、β、γ三种类型，其相对分子质量分别为80000、45000、150000。
（3）高密度脂蛋白 称为HDL，又称为卵黄脂磷蛋白，存在于卵黄颗粒中，与卵黄高磷蛋白形成复合体。HDL与LDL相比，脂质含量少，而且大部分存在于分子的内部。
（4）卵黄高磷蛋白 占卵黄总磷量的69%，蛋白占卵黄蛋白的4%，含糖量约6.5%。该蛋白由217个氨基酸组成，其中有123个是Ser，且94%～96%的丝氨酸与磷酸结合。由于结合多个磷酸根，在溶液中表现出酸性多肽的特性，易于各种阳离子结合。
（一）酪蛋白
牛乳中含有许多种蛋白质（表5-24），它们有着不同的性质。在脱脂牛乳的蛋白中酪蛋白约占80%。酪蛋白是一类磷蛋白，在pH4.6和20℃条件下可从脱脂牛乳中沉淀出来。酪蛋白属于疏水性最强的蛋白质，在牛乳中聚集成胶团形式。酪蛋白由αs1-酪蛋白、αs2-酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白等组分构成。酪蛋白胶团的直径范围为50～300nm，重量范围为107～3×1010。酪蛋白胶团由亚胶团集合而成，亚胶团的直径范围为10～20nm，重量范围为（3～6）×105。亚胶团由αs1-酪蛋白、αs2-酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白依靠疏水相互作用聚集而成。亚胶团的核心是疏水性的而表面是亲水性的，因此富含碳水化合物的κ-酪蛋白经自我缔合和被限制在表面的一个区域。亚胶团表面存在着富含碳水化合物的区域和由其他酪蛋白形成的富含磷酸基的区域。
表5-24 牛乳蛋白
亚胶团聚集形成酪蛋白胶团。经胶体磷酸钙产生的静电相互作用促进了亚胶团之间的结合，这种结合出现在酪蛋白带负电荷的丝氨酸残基与胶体磷酸钙之间，后者是以Ca9（PO4）6簇形式存在，并吸附着两个钙离子，因此带有正电荷。由于κ-酪蛋白几乎不含有磷酸基，因此这种方式的结合仅存在于α-酪蛋白和β-酪蛋白之间。在形成酪蛋白时κ-酪蛋白含量低或不含κ-酪蛋白的亚胶团埋藏在胶团的内部，使胶团表面具有亲水性。当胶团表面完全由κ-酪蛋白覆盖时，胶团就停止长大（图5-28）。
图5-28 酪蛋白胶团的结构
（二）乳清蛋白
乳清蛋白中的主要成分按含量递减依次为β-乳球蛋白、α-乳球蛋白、免疫球蛋白和血清清蛋白（表5-25）。在天然或未变性状态时，这些蛋白质在pH4.6保持可溶状态。在加工酪蛋白酸盐和乡村奶酪时，当酪蛋白从脱脂牛乳中凝结出来后，乳清蛋白仍保留在乳清中。因此，乳清蛋白是加工上述产品时所得到的一种副产物。
乳清蛋白在宽广的pH、温度和离子强度范围内具有良好的溶解度，甚至在等电点附近，即pH4～5仍然保持溶解，这是天然乳清蛋白最重要的物理化学和功能性质。此外，乳清蛋白溶液经热处理后形成稳定的凝胶和乳清蛋白的表面性质在食品应用中也是很重要的。
食品中肉制品的原料主要取自哺乳类动物。哺乳类动物的骨骼肌中含有16%～22%蛋白质。肌肉蛋白质可分为肌原纤维蛋白质、肌浆蛋白和基质蛋白。这三类蛋白质在溶解性质上存在着显著的差别。采用水或低离子强度的缓冲液（0.15mol/L或更低浓度）能将肌浆蛋白提取出来，提取肌纤维蛋白则尚需要采用更高浓度的盐溶液，而基质蛋白是不溶解的。
（一）肌原纤维蛋白
肌原纤维蛋白占肌肉中蛋白质总量的40%～60%，主要包括肌球蛋白、肌动蛋白、肌动球蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白等。
1.肌球蛋白
肌球蛋白是肌肉中含量最高也是最重要的蛋白质，约占肌肉总蛋白质的1/3，占肌原纤维蛋白的50%～55%，相对分子质量为470000～510000，由六条肽链相互盘旋构成。肌球蛋白可溶于离子强度为0.3以上的中性盐溶液中，等电点为5.4。肌球蛋白的凝胶形成能力与pH、离子强度、离子类型等密切相关。该特性直接影响碎肉或肉糜类制品的质地、保水性和风味等。
2.肌动蛋白
肌动蛋白约占肌原纤维蛋白的20%，由一条多肽链构成，相对分子质量为41800～61000，能溶于水及稀盐溶液，等电点4.7，不具备凝胶形成能力。
3.肌动球蛋白
肌动球蛋白是肌动蛋白和肌球蛋白的复合物，其结合比例为1∶（2.5～4），能形成热诱导凝胶，影响肉制品的工艺特性。
4.原肌球蛋白
原肌球蛋白约占肌原纤维蛋白的4%～5%，形状为杆状分子。每1分子的原肌球蛋白结合7分子的肌动蛋白和1分子的肌钙蛋白，相对分子质量为65000～80000。
5.肌钙蛋白
肌钙蛋白占肌原纤维蛋白的5%～6%，对钙离子有很高的敏感性，每1个分子具有4个Ca2+结合位点。
（二）肌浆蛋白
肌浆蛋白主要包括肌红蛋白、肌浆酶、肌溶蛋白和肌粒蛋白等。
1.肌红蛋白
肌红蛋白是一种色素蛋白质，为肌肉呈现红色的主要成分，相对分子质量为17000，等电点6.78，含有血红素。血红素是由4个吡咯形成的环上加上铁离子所组成的铁卟啉，处于还原态的铁离子能与O2结合，肌肉蛋白在肌肉中起着载氧的功能。其中铁离子在不同状态下呈现出不同的颜色。
2.肌浆酶(www.xing528.com)
肌浆中还存在大量可溶性肌浆酶，其中糖酵解酶占2/3以上。
3.肌溶蛋白
肌溶蛋白是一种清蛋白，存在于肌原纤维中，因溶于水，故容易从肌肉中分离出来。
4.肌粒蛋白
肌粒蛋白主要为三羧酸循环酶系及脂肪氧化酶系，这些蛋白质定位于线粒体中。
（三）基质蛋白
基质蛋白形成了肌肉的结缔组织骨架，它们包括胶原蛋白、网硬蛋白和弹性蛋白。胶原蛋白是纤维状蛋白质，存在于整个肌肉组织中。网硬蛋白是一种精细结构物质，它非常类似于胶原蛋白。弹性蛋白是略带黄色的纤维状物质。与肌浆蛋白和肌纤维蛋白相比，所有这些基质蛋白都较难溶解。
胶原蛋白是一种糖蛋白，其分子中含有少量半乳糖和葡萄糖。在氨基酸组成上，主要含甘氨酸（约占30%）。胶原蛋白肽链由Gly-X-Y重复肽段构成，其中X指脯氨酸，Y指羟脯氨酸。迄今为止，已分离出19种不同基因类型的胶原蛋白，分别记为：Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ等。所有19种类型的胶原蛋白中均含有羟脯氨酸和羟赖氨酸，其中羟脯氨酸的含量因胶原的基因类型不同而不同。胶原蛋白分子中含有3条肽链，3条肽链以氢键形成互相缠绕的螺旋结构，即形成所谓的原胶原蛋白，因此胶原蛋白是由原胶原蛋白聚合而成的。胶原蛋白的等电点为7.0～7.8。
弹性蛋白是肌腱和肌韧带的重要蛋白组成。非交联状态的弹性蛋白分子由850～870个氨基酸残基组成，其中Gly、Pro和Ala占所有氨基酸总量的60%。胶原蛋白具有规则的螺旋结构，而弹性蛋白则形成动力学上自由随机缠绕的网状。弹性蛋白含有两种不常见的氨基酸-锁链赖氨素和异锁链赖氨素。弹性蛋白具有高度疏水性其易于交联，从而使其非常稳定，几乎不溶于水。
蛋白质是构成鱼虾贝肉的主要成分，占干物质的60%～90%。按其在肌肉中的分布及其溶解性，大致可以分为三类（表5-25）：水溶性的肌浆蛋白、盐溶性的肌原纤维蛋白和不溶性的肌基质蛋白。
表5-25 鱼类肌肉蛋白质的分类及其构成
注：*占普通肌全部蛋白质的比例。
豆类是以收获籽粒兼做蔬菜供人类食用的豆科作物的统称。主要包括大豆、豌豆、鹰嘴豆、蚕豆等。豆类籽粒的蛋白质，以球蛋白为多。
（一）大豆蛋白
大豆约含有40%蛋白质、20%脂肪和35%碳水化合物（按干基计算）。大豆蛋白对于物理和化学处理是非常敏感的，例如加热（在含有水分的条件下）和改变pH能使大豆蛋白的物理性质产生显著变化，这些性质包括溶解度、黏度和分子量。
最重要的大豆蛋白是球蛋白。这一类蛋白质在等电点附近是不溶解的，然而在加入NaCl或CaCl2时能溶解。pH高于或低于等电点时即使不加入盐，球蛋白也能溶解在水溶液中。因此，大豆蛋白在pH3.75～5.25时溶解度最低，而在等电点的酸性一侧即pH1.5～2.5和碱性一侧即pH高于6.3具有最高溶解度。在pH6.5时，脱脂大豆粉中蛋白质（含氮物质）的约85%能被水提取出来，加入碱能再增加提取率5%～10%。
根据超离心的沉降系数，可将水可提取的大豆蛋白分成2S、7S、11S和15S等组分，其中7S和11S最为重要。7S占总蛋白质的37%，而11S占总蛋白质的31%（表5-26）。
表5-26 水可提取大豆蛋白的超离心分级
大豆浓缩蛋白和分离蛋白是商业上重要的大豆蛋白质制品，它们的蛋白质含量（N×6.25，按干基）分别高于70%和90%。
从脱脂大豆粉制备大豆浓缩蛋白的方法有3种：采用60%～80%的乙醇提取；采用酸化至pH4.5的水提取；先将脱脂大豆粉（或粕）加热使蛋白质变性，然后再用水提取。上述3种方法的主要目的都是使主要的蛋白质组分固定化而将可溶性的碳水化合物提取出来，于是保留在脱脂大豆粉（或粕）中的含氮物质浓度得到提高。由于除去了可溶性碳水化合物，大豆浓缩蛋白的风味得到了改进。此外，导致肠胃气胀的因子也不存在了。目前，大豆浓缩蛋白常作为热塑挤压的原料。
在制备大豆分离蛋白时，首先在中性或较高pH条件下从脱脂大豆粉（或片）得到水提取液，然后加酸，在大豆蛋白（主要部分）等电点附近将蛋白质从提取液中沉淀下来。洗去蛋白质凝结块中的酸，调节pH使蛋白质复溶，然后经喷雾干燥得到大豆分离蛋白产品。可以采用各种化学、热或酶处理将大豆分离蛋白改性以改进它们在食品应用中的功能性质。
（二）豌豆蛋白
豌豆淀粉含量高（约为50%），蛋白质含量约在25%。在我国，对豌豆中的淀粉资源能充分利用，如加工粉丝、粉皮等，但豌豆蛋白多用于饲料行业。
豌豆蛋白可分为储藏蛋白和生物活性蛋白。储藏蛋白约占70%～80%，主要由豆球蛋白和豌豆球蛋白组成。豆球蛋白的沉降系数和相对分子质量分别为11S和300000～450000，豌豆球蛋白则分别为7S和150000～250000。
在豌豆中，还有几种数量较少的蛋白质，如脂肪氧化酶、胰蛋白酶抑制剂和血球凝集素等。这几种蛋白质在豌豆的加工和利用上具有重要的意义，如脂肪氧化酶是豌豆储藏期间产生不良味道的主要因素。
豌豆蛋白富含赖氨酸，缺乏含硫氨基酸，甲硫氨酸和胱氨酸是限制氨基酸。豌豆蛋白具有良好的乳化性、起泡性、吸水性和吸油性。
（一）小麦蛋白
小麦蛋白可按它们的溶解度分为清蛋白（溶于水）、球蛋白（溶于10%NaCl，不溶于水）、麦醇溶蛋白（溶于70%～90%乙醇）和麦谷蛋白（不溶于水或乙醇而溶于酸或碱）。
商业面筋蛋白是从面粉中分离出来的水不溶性蛋白质。
清蛋白和球蛋白约占小麦胚乳蛋白的10%～15%。它们含有游离的巯基（—SH）和较高比例的碱性及其他带电氨基酸。清蛋白的相对分子质量很低，约在12000～26000；而球蛋白的相对分子质量可高达100000，但多数低于40000。
麦醇溶蛋白和麦谷蛋白是面筋蛋白的主要成分，约占面粉蛋白质的85%。在面粉中麦醇溶蛋白和麦谷蛋白的量大致相等，两者都是非常复杂的。这两种蛋白质的氨基酸组成有这样的特征：高含量的谷氨酰胺和脯氨酸，非常低含量的赖氨酸和离子化氨基酸；属于带电最少的一类蛋白质。虽然面筋蛋白中含硫氨基酸的含量较低，然而这些含硫基团对于它们的分子结构以及在面包面团中的功能是重要的。
麦醇溶蛋白的紧密球状分子结构与它含有的分子内二硫键有关；麦谷蛋白通过分子间二硫键相结合，于是以大而伸展的缔合分子形式存在。广泛的分子间二硫键使麦谷蛋白不溶解。当用还原剂处理时它们的溶解度提高。面粉中蛋白质的溶解度与分子结构的关系如图5-29所示。
各种面粉蛋白质通过共价结合和非共价相互作用而形成面筋蛋白复合物，其中高相对分子质量的麦谷蛋白形成网状结构，而麦醇溶蛋白和其他蛋白质分散在此结构中。小麦面粉含有12%蛋白质、70%淀粉和2%脂肪，在揉制面团过程中，这些组分都并入面筋蛋白的网状结构，形成一个淀粉-蛋白质-脂肪复合基体。在面团揉制时二硫键的还原和面团存放期间巯基的再氧化主要发生在高相对分子质量交联麦谷蛋白中。二硫键的还原使面筋蛋白放松，这有助于它与脂肪、淀粉和其他添加剂产生非共价相互作用，形成连续的淀粉-蛋白质-脂肪复合物。
图5-29 小麦粉中蛋白质按溶解度的分类
（二）玉米蛋白
玉米籽粒蛋白含量为8%～12%，其中蛋白质约有80%存在于玉米胚乳中，20%存在于胚芽中。
玉米蛋白的主要组成是醇溶蛋白和谷蛋白，二者约占玉米籽粒蛋白的80%，主要分布在胚乳中，因此，二者的结构和组成直接决定玉米蛋白的功能性质和营养品质。
玉米醇溶蛋白的相对分子质量为21000～25000，疏水性很强。根据溶解性和相对分子质量大小，玉米醇溶蛋白又分为α-玉米醇溶蛋白（相对分子质量为25000）和β-玉米醇溶蛋白（相对分子质量为21000），含量分别占醇溶蛋白的80%和20%。前者溶于95%的乙醇，后者溶于60%的乙醇，而不溶于95%的乙醇。醇溶蛋白中富含谷氨酰胺（20%～26%）、亮氨酸（约20%）、脯氨酸（约10%）和丙氨酸（约10%）。赖氨酸和色氨酸是醇溶蛋白的限制性氨基酸。玉米醇溶蛋白的分子是棒状的，含有大量的α-螺旋体，α-螺旋体是由多肽主链上的氨基酸间的氢键形成的，且α-螺旋体最稳定。正是由于玉米醇溶蛋白独特的分子形状和结构，赋予了其良好的特性如成膜性等。
玉米谷蛋白不能溶解于水，是因为分子是由二硫键连接起来的多条肽链所组成的高分子化合物。如果将这些二硫键进行烷基化处理，则会有90%的谷蛋白溶于8mol/L的尿素中。玉米谷蛋白的结构类似于小麦谷蛋白，但其疏水性氨基酸的含量低于小麦谷蛋白，因此，玉米谷蛋白的吸水性明显优于小麦谷蛋白。
免责声明：以上内容源自网络，版权归原作者所有，如有侵犯您的原创版权请告知，我们将尽快删除相关内容。
