酶活力中心和催化作用机制解析

（一）酶的活力中心

酶分子很大，其催化作用往往并不需要整个分子，如用氨基肽酶处理木瓜蛋白酶，使其肽链自N端开始逐渐缩短，当其原有的180个氨基酸残基被水解掉120个后，剩余的短肽仍有水解蛋白质的活力。又如将核糖核酸酶肽链C末端的三肽切断，余下部分也有酶的活力，足见某些酶的催化活力仅与其分子的一小部分有关。

酶的分子中存在有许多功能基团。例如，—NH₂、—COOH、—SH、—OH等，但并不是这些基团都与酶活力有关。一般将与酶活力有关的基团称为酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活力中心，对于结合酶来说，辅酶或辅基上的一部分结构往往是活力中心的组成成分。

酶的活力中心是由三级结构中空间位置相邻的几个氨基酸共同构成的。酶的活力中心包括两个功能部位：一个是结合部位，是酶与底物结合的基团，决定酶的专一性；另一个是催化部位，催化底物敏感键发生化学变化的基团，决定酶的催化能力。但这两个部位并不是各自独立存在的，而是相互联系的。

（二）酶的催化作用机制(www.xing528.com)

酶催化反应机制的研究是当代生物化学的一个重要课题。科学家们对酶催化作用的机制，提出了许多不同的观点和学说，目前被大多数人接受的是中间产物学说，该学说认为：酶（S）的活力中心首先与底物（E）结合生成一个不稳定的中间产物（ES）（也称为中间络合物）。由于S与E的结合导致底物分子内的某些化学键发生不同程度的变化，呈不稳定状态，也就是其活化状态，使反应的活化能降低。然后，经过原子间的重新键合，中间产物（ES）便转变为酶与产物（P）。这一过程，可用下面的反应式说明：

S +E→ES→E +P

通过中间产物的形成，降低了反应所需的活化能，以至于相同的能量能使更多的分子活化，从而加速了化学反应的进行。