蛋白质的水合作用：影响溶解度、吸水能力和持水性

蛋白质的水合作用又称蛋白质的水合性质，是蛋白质的肽键和氨基酸的侧链与水分子间发生反应的特性。

蛋白质在溶液中的构象很大程度上与它的水合特性有关。蛋白质的水合作用是一个逐步的过程，即首先形成化合水和邻近水，再形成多分子层水，如若条件允许，蛋白质将进一步水化，这时表现为：①蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质通常称为膨润性；②蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质称为可溶性蛋白。大多数食品为水合的固态体系。食品蛋白质及其他成分的物理、化学和流变学性质，不仅强烈地受到体系中水的影响，而且还受水分活度的影响。干的浓缩蛋白质或离析物在应用时必须水合，因此食品蛋白质的水合和复水性质具有重要的实际意义。

环境因素对水合作用有一定的影响，如蛋白质的浓度、pH、温度、水合时间、离子强度和其他组分的存在都是影响蛋白质水合特性的主要因素。蛋白质的总水吸附率随蛋白质浓度的增加而增加。

pH的改变会影响蛋白质分子的解离和带电性，从而改变蛋白质的水合特性。在等电点下，蛋白质荷电量净值为零，蛋白质间的相互作用最强，呈现最低水化和肿胀。例如，在宰杀后僵直期的生牛肉中，当pH从6.5下降至5.0（等电点）时，其持水力显著下降，并导致生牛肉的多汁性和嫩度下降。高于或低于等电点pH时，由于净电荷和排斥力的增加使蛋白质肿胀并结合较多的水。

温度在0～40℃或50℃之间，蛋白质的水合特性随温度的提高而提高，更高温度下蛋白质高级结构被破坏，常导致变性聚集。结合水的含量虽受温度的影响不大，但氢键结合水和表面结合水随温度升高一般下降，可溶性也可能下降。另外，结构很紧密和原来难溶的蛋白质被加热处理时，可能导致内部疏水基团暴露而改变水合特性。对于某些蛋白质，加热时形成不可逆凝胶，干燥后网眼结构保持，产生的毛细管作用力会提高蛋白质的吸水能力。

离子的种类和浓度对蛋白质吸水性、肿胀和溶解度也有很大的影响。盐类和氨基酸侧链基团通常同水发生竞争性结合，在低盐浓度时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这称为盐溶效应。当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质 “脱水”，从而降低其溶解度，这称为盐析效应。在食品中用于提高蛋白质水化能力的中性盐主要是NaCl，但也常用（NH₄）₂SO₄和NaCl来沉淀蛋白质。食品中也常用磷酸盐改变蛋白质的水化性质，其作用机制与前两种盐不同，它是与蛋白质中结合或络合的Ca²⁺、Mg²⁺等离子结合而使蛋白质的侧链羧基转为Na⁺、K⁺和NH₄⁺盐基或游离负离子的形式，从而提高蛋白质的水化能力。例如，在肉制品中添加0.2%左右的聚磷酸盐可增加其持水力。(www.xing528.com)

蛋白质吸附和保持水的能力对各种食品的质地和性质起着重要的作用，尤其是对碎肉和面团。如果蛋白质不溶解，则因吸水性会导致膨胀，这会影响它的质构、黏度和黏着力等特性。蛋白质的其他功能性质（如乳化、胶凝）也可使食品产生需宜的特性。

蛋白质的水合性质主要用溶解度、吸水能力和持水性表示。但这三种性质不是相互一致的，不同食品对这些水合特性的要求不同。

在制作蛋白饮料时，要求溶液透明、澄清或为稳定的乳状液，还要求黏度低。这就要求蛋白质溶解度高，pH、离子强度和温度必须在较大范围内稳定，在此范围内蛋白质的水合性质应相对稳定而不聚集沉淀。

当向肉制品、面包或干酪等食品中添加大豆蛋白时，蛋白质的吸水性便成为一个重要问题。应通过改变pH或加入中性盐及控制添加量以确保制品即使受热也能保持充足水分，因为只有保持肉汁，肉制品才能有良好的口感和风味。

乳清蛋白质、酪蛋白和其他的蛋白质必须具有相当高的最初溶解度才能在乳状液、泡沫和凝胶中表现出良好的功能性质。正因为如此，工业上生产等电点干酪素虽然容易，但这种产品用途有限，应将其转化为酪蛋白的钠盐或钾盐并在低温下浓缩干燥，这样生产的产品才具有更好的水分散性和较好的乳化性质。初始溶解性高的主要优点是在水中分散快，形成一良好的和分散的胶体体系，并具有均一的宏观结构和润滑的质构。此外，初始溶解性有助于蛋白质扩散到气-水和油-水界面，提高它的表面活性。