【摘要】：活性部位通常在酶的表面空隙或裂缝处，形成促进底物结合的优越的非极性环境。在活性部位，底物被多重的、弱的作用力结合，在某些情况下被可逆的共价键结合。此外，酶可以使底物变形，迫使其构象近似于它的过渡态。不同的酶表现出两种不同的模型特征，某些是互补性的，某些是构象变化。
酶一般是通过其活性中心，通常是其氨基酸侧链基团，先与底物形成一个中间复合物，随后再分解成产物，并放出酶。酶的活性部位通常是整个酶分子中相当小的一部分，它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体，是它结合底物和将底物转化为产物的区域，又可分为结合部位和催化部位，前者决定酶催化作用的专一性，后者决定酶的催化活力和专一性。活性部位通常在酶的表面空隙或裂缝处，形成促进底物结合的优越的非极性环境。在活性部位，底物被多重的、弱的作用力结合（静电相互作用、氢键、范德瓦尔斯力、疏水相互作用），在某些情况下被可逆的共价键结合。酶结合底物分子，形成酶—底物复合物。酶活性部位的活性残基与底物分子结合，首先将它转变为过渡态，然后生成产物，释放到溶液中。这时游离的酶与另一分子底物结合，开始它的又一次循环。
已经提出有两种模型解释酶如何结合它的底物。锁钥模型中底物的形状和酶的活性部位被认为彼此相适合，像钥匙插入锁中，两种形状被认为是刚性的和固定的，当正确组合在一起时，正好互相补充。诱导契合模型认为底物的结合在酶的活性部位诱导出构象变化。此外，酶可以使底物变形，迫使其构象近似于它的过渡态。例如，葡萄糖与己糖激酶的结合，当葡萄糖刚刚与酶结合后，即诱导酶的结构产生一种构象变化，使活性部位与底物葡萄糖形成互补关系。不同的酶表现出两种不同的模型特征，某些是互补性的，某些是构象变化。两种模型如图2-12所示。(www.xing528.com)
图2-12 底物与酶的结合模型
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