相信大家都看过电影《蜘蛛侠》，电影中的蜘蛛侠发射出的蜘蛛丝强度高、弹性大，功能非常强大。现实中的蜘蛛丝真的有这么神奇吗？其实远没有电影中的那么神奇，但从材料学来讲，蜘蛛丝的一些性能比现有的各种材料都强很多。
1）蜘蛛网的组成和性能
蜘蛛的肚子上总吊着一根径向的丝，也叫生命线。织网的时候，蜘蛛利用周围的环境先搭出一个框架，再在框架上分泌不同的物质。蜘蛛网由径向和环状两部分组成，径向和环状的蜘蛛丝由不同的腺体分泌，材料性质也不一样，两者之间有连接点，类似于胶水，将径向和环状的丝粘连起来。蜘蛛丝是有黏性的，将蜘蛛丝放大能看到丝上有一个个圆球，蜘蛛知道在哪里吐并且不把自己黏住，分泌黏性圆球的目的是：①黏住猎物，再分泌一种特殊的物质包裹猎物，避免猎物逃跑；②雌性蜘蛛产卵，避免被吃掉，会分泌类似蚕茧的东西包裹。
蜘蛛丝是由蛋白质，也就是20种氨基酸组成的。雌性蜘蛛有7个腺体，雄性蜘蛛有6个腺体，每个腺体分泌一种特定的蜘蛛丝蛋白，不同丝蛋白的氨基酸组成是完全不一样的，因此性能也不一样。
对于做应用的人来说，更关心的是蜘蛛丝的机械性能或者力学性能。我们比较了三种蜘蛛丝蛋白、蚕丝蛋白、高强度钢、碳纤维和高分子材料等的性质。可以看出，在相同的直径下，蜘蛛牵引丝的强度和高强度钢的强度是一样的，但钢材的密度是蜘蛛牵引丝的6倍，而且钢材的延伸度只有0.8％，而鞭毛样蜘蛛丝的延伸度可达270％。蜘蛛分泌的不同蜘蛛丝有不同的强度、硬度、延伸度等，最惊奇的是通常认为有机分子是不导热的，而蜘蛛牵引丝的导热性能跟铜差不多，比钢材的导热性还好。
正因为蜘蛛丝的这些很特别的性质，它被认为是非常有应用前景的、可再生的、没有环境污染的材料。潜在的应用有军事上的防弹背心，航空母舰的燃阻材料、大型降落伞、高空飞机、人造韧带、电子元器件，等等。
既然蜘蛛丝有如此强大的功能，为什么不能像蚕丝一样大量生产呢？蚕丝在几千年前已经靠养殖实现了大量生产，而蜘蛛的行为与蚕不一样，蜘蛛有争夺领土、吃同类的特性，无法采用自然的办法大量饲养蜘蛛。
2）蜘蛛丝的生物结构
蜘蛛丝是如何形成的呢？我们观察到雌性蜘蛛有7个腺体，其中1个腺体生命线，在体内产生能流动的液体，离开蜘蛛体的时候变成固体丝状。液体环境的pH值是7.2，50％蛋白质，NaCl浓度高；经过纺丝器后，变成丝状，体外环境的pH值是5.5，近100％丝蛋白，NaCl浓度非常低。
人工仿制蜘蛛丝，首先需要获得丝蛋白的基因信息，再通过克隆产生大量蜘蛛丝蛋白，经过纺丝器产出蜘蛛丝。其中纺丝器部分最难仿制，涉及机械、材料等学科领域。天然丝蛋白基因不容易完全复制，人工设计丝蛋白要求产量高、水溶性高、稳定性强、丝蛋白质量高，即消耗小、产能高。
在大量生产前，有几个问题需要回答：①丝蛋白的基因序列是什么？②蛋白质的水溶性非常低，丝蛋白如何以50％的高浓度液体状态存在，而性质不变？③丝蛋白水溶液在什么条件下形成固体材料，且保持了较好的强度和导热性能？④丝蛋白的结构与功能之间的关系是怎样的？
（1）金圆网蛛丝蛋白基因序列的鉴定。
经过抓蜘蛛、解剖蜘蛛、拿出腺体、提取RNA、建cDNA库、比对蜘蛛丝的基因序列等一系列步骤，我们确定了TuSpl、TuSp2、AcSpl、MiSpl、MaSp1这5个蜘蛛丝基因。有了基因序列，可以确定蛋白的基本结构。丝蛋白是由信号肽、N端、C端和中间多个重复单元组成的，相对分子质量约为300000。信号肽指导丝蛋白分泌到细胞外，在胞外信号肽就被剪切掉了。氨基酸序列也称一级结构，一级结构无法对功能做出解析。因此，在2006年和2007年，我们发展了一套自己的利用核磁共振解析蛋白结构的方法，利用这个方法解出了丝蛋白单个结构域的二级结构，即氨基酸在空间的排列。
（2）丝蛋白的二级、三级结构解析，分析丝蛋白的高水溶性。
我们通过核磁共振方法解析几个单结构域的二级结构，N端、C端和中间重复单元的二级结构都是α螺旋，连接单元是无序结构。
二级结构中的红色代表负电荷基团，黄色代表疏水性基团，白色代表亲水基团，蓝色代表正电荷基团。如何判断一个蛋白质是疏水还是亲水，就看有多少黄色的基团在蛋白质外面，黄色的基团越多，疏水基团暴露得越多，水溶性就越差；如果表面都是红色的带负电荷的基团，也是互相排斥、不太聚集，水溶性就较好。
MiSp-C端：两个单体聚合成一个双体，水溶性非常好，溶解度约为300 mg/mL；AcSp-C端：表面正负电荷都分布，会互相聚集，水溶性差，溶解度约为30 mg/mL。(www.xing528.com)
AcSp-N端：表面电荷分布有正有负，容易聚集，水溶性低，溶解度约为15 mg/mL；MaSp-N端：表面主要为负电荷，水溶性高。
中间的重复单元MiSp-RP：表面黄色疏水性基团多，溶解度约为5 mg/mL。
连接单元MiSpl-LK：无序结构，水溶性差，溶解度约为1 mg/mL。
我们将单个结构域拼在一起，合成了两个人工蜘蛛丝蛋白，NTD-（LK-RPLK）3-CTD和RP-LK-CTD。NTD-（LK-RP-LK）3-CTD连接了3个重复单元，而天然的蜘蛛丝蛋白的重复单元有10～20个。我们发现，NTD-（LK-RPLK）3-CTD的水溶性大于200 mg/mL，RP-LK-CTD的水溶性约为150 mg/mL，比单个结构域水溶性的简单相加和平均要高得多。
我们研究RP-LK-CTD的结构模型，发现在低浓度下，RP-LK-CTD的C端连接形成双体；高浓度下，更多的聚集形成胶束结构，疏水基团在里面，亲水基团在外面，形成一个球体，类似于洗衣粉的结构，有很强的水溶性。
（3）哪个结构域对成丝有贡献，是不是单个结构域就能成丝？
我们通过组合不同的单结构域，发现单个结构域不能成丝，没有重复单元的结构域组合不能成丝，有重复单元的两个或三个单结构域组合都能成丝。
通过电镜显微成像发现，丝蛋白在成丝初期形成几百纳米的小圆球，小圆球再聚集形成微米量级的圆球，再聚集成丝，单根丝再聚集形成多根丝，如同多根小绳子拧在一起形成一根结实的绳子。
目前我们对蜘蛛丝的原子排布、聚集过程、强度为什么这么好等还不是很了解。但通过这次研究我们知道，N端、C端、重复单元、连接单元对蛛丝的形成都是必需的，其中水溶性差的连接单元对自动聚集成丝可能有非常重要的作用。
3）人工仿制蜘蛛丝蛋白
经过以上的研究，我们就想人工设计产量高的丝蛋白基因，将基因克隆到大肠杆菌，形成量产。我们设计了两种丝蛋白。
（1）10RP1RP2CTDMi丝蛋白。
我们将两种不同的丝蛋白基因混合，10RP1RP2CTDMi，连接10个重复单元，相对分子质量是185000，而天然丝蛋白的相对分子质量为300000～400000，为了更接近自然状态，在C端引入化学键巯基，在一定条件下巯基之间形成二硫键，可以减少丝的断头数目，增加强度，形成13.72μm的人造丝。而天然蛛丝是用非化学键连接的，是以如范德瓦耳斯力、正负电荷等弱相互作用连接起来的。与天然蛛丝相比，11RPC在300 MPa的压力下，延伸到10％时断掉，天然蛛丝在100 MPa的压力下，延伸到60％时断掉，说明人工丝蛋白的强度比天然蛛丝好，但延伸性和韧性差。造成功能差异最主要的原因可能是纺丝器的差别，人工丝蛋白是用注射器推出来的，而天然蛛丝的纺丝器原理尚不明确。
（2）NTD-LK-RP-LK-CTD丝蛋白。
我们人工组装了一个包括C端、N端、重复单元和连接部分的丝蛋白基因，并引入一个剪切力，用泵推注射器，注射器的针头连接一个直径为128μm的细管道，且管道出口上的环境pH值是7，管道出口外的环境pH值是5。通过这个装置，可以推出连续不断、长达几米的丝，但性质还是没法跟天然蛛丝的相比。
我们进一步的工作方向是改进人造丝的生产工艺，让单根丝蛋白更粗一些，少产生断头，并改进纺丝器，使其更接近自然生物体的状态。另一方面，我们想知道成丝后的结构是什么样的，它的结构与性质又有什么关系。我们已经研究了丝蛋白成丝之前的二级结构主要是α螺旋，成丝之后的二级结构就由α螺旋变成β折叠和随机结构等，具体的原子分布还是未知的。再者，成丝的机制是什么？已知引起结构变化的因素有环境pH值、剪切力、蛋白质结构以及1％无序结构。推测成丝时，pH值的变化和剪切力使α螺旋变成无序结构，再形成β折叠。那如何在实验过程中引入剪切力呢？这就需要很多不同的技术来共同攻克这些难题。
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